Tanto la fructosa-1,6-bisfosfatasa como la fosfofructoquinasa-1 solamente catalizan la reacción en una dirección, y están reguladas por metabolitos como la fructosa-2,6-bisfosfato. La actividad alta de una enzima está acompañada por la baja actividad de la otra.
En la FBP de los mamíferos, se ha mostrado que un residuo de lisina está involucrado en el mecanismo catalítico. La región alrededor de este residuo está altamente conservada. En algunas secuencias bacterianas de FBP, este residuo de lisina está substituido por uno de arginina.
Se ha encontrado que el plegamiento de la FBP del cerdo es idéntico a la de la inositol-fosfato fosfatasa (IMPA) (EC 3.1.3.25). La inositol-polifosfato 1-fosfatasa (INPP) (EC 3.1.3.57), la IMPA y la FBP comparten un motivo secuencial (Asp-Pro-Ile/Leu-Asp-Gly/Ser-Thr/Ser) que se ha demostrado que se une a iones metálicos y participa en la catálisis. Este motivo también se encuentra en los homólogos de las IMPA de los hongos, bacterias y levaduras. Se ha sugerido que estas proteínas definen una familia antigua estructuralmente conservada que participa en diversas rutas metabólicas incluyendo la señalización mediante inositol, gluconeogénesis, asimilación de sulfato y posiblemente el metabolismo de la quinona.
Grupos de FBP
Se han identificado tres grupos diferentes de FBP en los eucariotas y en las bacterias (FBP I, FBP II y FBP III). Ninguno de estos grupos se ha encontrado hasta el momento en las archaea, aunque un nuevo grupo de FBP (FBP IV) que también tiene actividad inositol monofosfatasa ha sido recientemente identificada en las archaea.
Un nuevo grupo de FBP (FPB V) se ha encontrado en las archaea termofílicas y en la bacteria hipertermofílica Aquifex aeolicus. Un estudio estructural sugiere que la FBP V tiene un nuevo plegamiento para un azúcar-fosfato, formando un sandwich de cuatro capas alfa-beta-beta-alfa, a diferencia del más usual de cinco capas alfa-beta-alfa-beta-alfa. La disposición de las cadenas laterales catalíticas y los ligandos metálicos se encontró consistente con el mecanismo catalítico asistido con tres iones metálicos propuesto para otras FBP.
La FBP encontrada en las firmicutes (bacterias gram-positivas) no muestra una similitud significativa con la enzima de otros organismos. La enzima del Bacillus subtilis es dependiente del Mn2+ y es inhibida por el AMP, aunque esta inhibición puede ser superada por el fosfoenolpiruvato.
Enlaces externos
Wikipedia inglesa.
Ficha base de datos ExPASy.
Datos:Q899507
Multimedia:Fructose-1,6-bisphosphatase
Agosto 05, 2021
fructosa, bisfosfatasa, fructosa, bisfosfatasa, enzima, localizada, hígado, cataliza, reacción, gluconeogénesis, convierte, fructosa, bisfosfato, fructosa, fosfato, cataliza, reacción, inversa, catalizada, glicólisis, fosfofructoquinasa, pisum, sativum, estruc. La fructosa 1 6 bisfosfatasa FBP EC 3 1 3 11 es una enzima localizada en el higado que cataliza la reaccion de la gluconeogenesis que convierte la fructosa 1 6 bisfosfato a fructosa 6 fosfato La FBP cataliza la reaccion inversa catalizada en la glicolisis por la fosfofructoquinasa 1 Fructosa 1 6 bisfosfatasa 1Fructosa 1 6 bisfosfatasa de Pisum sativum Estructuras disponiblesPDBBuscar ortologos PDBe RCSB Estructuras enzimaticasRCSB PDB PDBe PDBsumIdentificadoresSimboloFBP1 HGNC 3606 IdentificadoresexternosOMIM 611570EBI FBP1GeneCards Gen FBP1UniProt FBP1 Bases de datos de enzimasIntEnz entrada en IntEnz BRENDA entrada en BRENDA ExPASy NiceZime view KEGG entrada en KEEG PRIAM perfil PRIAM ExplorEnz entrada en ExplorEnz MetaCyc via metabolicaNumero EC3 1 3 11LocusCr 9 q22 3 Ontologia genicaReferencias AmiGO QuickGOEstructura Funcion proteicaTamano338 aminoacidos OrtologosEspeciesHumano RatonEntrez2203UniProtP09467 n aRefSeq ARNm NM 000507 n aPubMed Busqueda 1 PMC Busqueda 2 vte editar datos en Wikidata Fructosa 1 6 bisfosfatasa 2Estructuras disponiblesPDBBuscar ortologos PDBe RCSB Estructuras enzimaticasRCSB PDB PDBe PDBsumIdentificadoresSimboloFBP2 HGNC 3607 IdentificadoresexternosOMIM 603027EBI FBP2GeneCards Gen FBP2UniProt FBP2 Bases de datos de enzimasIntEnz entrada en IntEnz BRENDA entrada en BRENDA ExPASy NiceZime view KEGG entrada en KEEG PRIAM perfil PRIAM ExplorEnz entrada en ExplorEnz MetaCyc via metabolicaNumero EC3 1 3 11LocusCr 9 q22 3 Ontologia genicaReferencias AmiGO QuickGOEstructura Funcion proteicaTamano339 aminoacidos OrtologosEspeciesHumano RatonEntrez8789UniProtO00757 n aRefSeq ARNm NM 003837 n aPubMed Busqueda 3 PMC Busqueda 4 vte editar datos en Wikidata fructosa 1 6 bisfosfato Fructosa 1 6 bisfosfatasa fructosa 6 fosfato ADP ATPH2O Pi Tanto la fructosa 1 6 bisfosfatasa como la fosfofructoquinasa 1 solamente catalizan la reaccion en una direccion y estan reguladas por metabolitos como la fructosa 2 6 bisfosfato La actividad alta de una enzima esta acompanada por la baja actividad de la otra La FBP participa en muchas rutas metabolicas y se encuentra en muchos organismos Requiere iones metalicos como cofactores para la catalisis preferentemente Mg2 y Mn2 La enzima es inhibida por el ion Li Estructura EditarEn la FBP de los mamiferos se ha mostrado que un residuo de lisina esta involucrado en el mecanismo catalitico La region alrededor de este residuo esta altamente conservada En algunas secuencias bacterianas de FBP este residuo de lisina esta substituido por uno de arginina Se ha encontrado que el plegamiento de la FBP del cerdo es identico a la de la inositol fosfato fosfatasa IMPA EC 3 1 3 25 La inositol polifosfato 1 fosfatasa INPP EC 3 1 3 57 la IMPA y la FBP comparten un motivo secuencial Asp Pro Ile Leu Asp Gly Ser Thr Ser que se ha demostrado que se une a iones metalicos y participa en la catalisis Este motivo tambien se encuentra en los homologos de las IMPA de los hongos bacterias y levaduras Se ha sugerido que estas proteinas definen una familia antigua estructuralmente conservada que participa en diversas rutas metabolicas incluyendo la senalizacion mediante inositol gluconeogenesis asimilacion de sulfato y posiblemente el metabolismo de la quinona Grupos de FBP EditarSe han identificado tres grupos diferentes de FBP en los eucariotas y en las bacterias FBP I FBP II y FBP III Ninguno de estos grupos se ha encontrado hasta el momento en las archaea aunque un nuevo grupo de FBP FBP IV que tambien tiene actividad inositol monofosfatasa ha sido recientemente identificada en las archaea Un nuevo grupo de FBP FPB V se ha encontrado en las archaea termofilicas y en la bacteria hipertermofilica Aquifex aeolicus Un estudio estructural sugiere que la FBP V tiene un nuevo plegamiento para un azucar fosfato formando un sandwich de cuatro capas alfa beta beta alfa a diferencia del mas usual de cinco capas alfa beta alfa beta alfa La disposicion de las cadenas laterales cataliticas y los ligandos metalicos se encontro consistente con el mecanismo catalitico asistido con tres iones metalicos propuesto para otras FBP La FBP encontrada en las firmicutes bacterias gram positivas no muestra una similitud significativa con la enzima de otros organismos La enzima del Bacillus subtilis es dependiente del Mn2 y es inhibida por el AMP aunque esta inhibicion puede ser superada por el fosfoenolpiruvato Enlaces externos EditarWikipedia inglesa Ficha base de datos ExPASy Datos Q899507 Multimedia Fructose 1 6 bisphosphataseObtenido de https es wikipedia org w index php title Fructosa 1 6 bisfosfatasa amp oldid 123216085, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,
