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Lisina

La lisina (abreviada Lys o K) es un aminoácido componente de las proteínas sintetizadas por los seres vivos. Tiene carácter hidrófilo, es uno de los 9 aminoácidos esenciales para los seres humanos, y consecuentemente debe ser aportado por la dieta. Dada la desigual distribución de la lisina entre los distintos alimentos, algunas dietas, especialmente las basadas en cereales, pueden ser deficientes en ella. Esta deficiencia no suele tener consecuencias, dado que la mayor parte de las dietas contienen un exceso de proteínas. En este caso, simplemente se sintetizarán aquellas para las que haya suficiente lisina, y el resto de los aminoácidos en exceso se metabolizarán para producir energía y urea.

 
Lisina
Nombre IUPAC
Ácido 2,6-diaminohexanoico
General
Símbolo químico Lys, K
Fórmula semidesarrollada Ver imagen
Fórmula estructural Ver imagen
Fórmula molecular C6H14N2O2
Identificadores
Número CAS 70-54-2 (isómero L)[1]
ChEBI 25094
ChEMBL CHEMBL28328
ChemSpider 843
DrugBank DB00123
PubChem 866
UNII AI4RT59273
KEGG C16440
Propiedades físicas
Masa molar 146,19 g/mol
Punto de fusión 497 K (224 °C)
Propiedades químicas
Acidez 2,15; 9,16; 10,67 pKa
Solubilidad en agua 64,2 g/100 ml
Familia Aminoácido
Esencial
Codón AAA, AAG
Punto isoeléctrico (pH) 9,91
Valores en el SI y en condiciones estándar
(25 y 1 atm), salvo que se indique lo contrario.

Estructura química

Actúa químicamente como una base, al igual que la arginina y la histidina, ya que su cadena lateral contiene un grupo amino protonable que a menudo participa en la formación de puentes de hidrógeno o en enlaces de tipo iónico en las cadenas de proteína, estabilizando las estructuras terciaria y cuaternaria. dado que su grado de ionización depende del pH, estos enlaces son sensibles a cambios en él.

Este grupo amino, además de proveer de carga positiva a las proteínas cuando está protonado, es acetilable por enzimas específicas, conocidas como acetiltransferasas. Se considera que esta acetilación es una modificación post-traduccional, puesto que se produce después de la traducción de la proteína a partir del ARN mensajero. Sin embargo, sus modificaciones post-traduccionales más comunes incluyen la metilación del grupo ε-amino, que da como resultado la metil-, dimetil- y la trimetillisina. Esto último ocurre en la calmodulina.

El colágeno contiene hidroxilisina, que se deriva de la lisina por acción de la lisil hidroxilasa. La O-glicosilación de los residuos de lisina en el retículo endoplásmico o en el aparato de Golgi se utiliza para marcar ciertas proteínas para la secreción de la célula.

Biosíntesis

Como aminoácido esencial, la lisina no se sintetiza en el organismo de los animales y, por consiguiente, estos deben ingerirlo como lisina o como proteínas que contengan lisina. Existen dos rutas conocidas para la biosíntesis de este aminoácido:

En las plantas y en los microorganismos la lisina se sintetiza a partir de ácido aspártico, que se convierte en primer lugar en β-aspartil-semialdehído. La ciclización genera dihidropicolinato, que se reduce a Δ1-piperidina-2,6-dicarboxilato. La apertura del anillo de este heterociclo genera una serie de derivados del ácido pimélico, que finalmente generará lisina. Algunas de las enzimas que participan en esta biosíntesis son las siguientes:[2]

  1. Aspartoquinasa
  2. β-aspartato semialdehído deshidrogenasa
  3. dihidropicolinato sintasa
  4. Δ1-piperidina-2,6-dicarboxilato deshidrogenasa
  5. N-succinil-2-amino-6-cetopimelato sintasa
  6. Succinil diaminopimelato aminotransferasa
  7. Succinil diaminopimelato desuccinilasa
  8. Diaminopimelato epimerasa
  9. Diaminopimelato descarboxilasa

Metabolismo

La lisina se metaboliza en los mamíferos para dar acetil-CoA, a través de una transaminación inicial con α-cetoglutarato. La degradación bacteriana de la lisina da como resultado cadaverina, a través de un proceso de descarboxilación.

Síntesis

La lisina sintética, racémica, se conoce desde hace mucho tiempo.[3]​ Una síntesis práctica inicia a partir de caprolactama.[4]

Fuentes dietéticas

Los requerimientos nutricionales de lisina son de 1,5 g al día. Las proteínas animales son buenas fuentes de lisina, tanto las carnes como los productos lácteos, (leche y queso), los pescados y los huevos. Las proteínas de los cereales son deficientes en este aminoácido, que en cambio es muy abundante en las legumbres, y frutos secos.

La lisina se altera con facilidad cuando las proteínas que la contienen se calientan en presencia de azúcares reductores (monosacáridos y algunos oligosacáridos) en una reacción de glicosilación que se conoce como reacción de Maillard. Esta reacción es responsable de los colores y olores a tostado en los alimentos (la corteza del pan, por ejemplo). La lisina que se ha unido al azúcar queda biológicamente indisponible, aunque según la mayoría de las técnicas de análisis sigue estando presente. Para saber la cantidad de lisina disponible deben realizarse análisis específicos. Esta alteración es especialmente importante en leches destinadas a alimentación infantil.[5]​ También puede alterarse por tratamientos en medio alcalino a temperatura elevada, formando puentes de lisino-alanina, que reducen la digestibilidad y el valor biológico de las proteínas. Esta alteración puede producirse en la manipulación de proteínas de uso industrial, como proteína de soja o caseinatos.

Papel en la nutrición animal

La lisina es un aminoácido esencial, limitante para muchas especies animales de importancia zootécnica cuando se utilizan dietas basadas en cereales como el maíz. Como tal, cuando se equilibran formulaciones de alimentos para ganado se emplea el concepto de "aminoácido limitante" para incorporar la cantidad correcta en la dieta en base al contenido de lisina de los distintos alimentos proteicos disponibles y el posible empleo de lisina sintética. Esto último es común y muy económico de hacer en la alimentación de los cerdos y otras especies de interés zootécnico. En el caso de la nutrición del ganado lechero la lisina es también limitante junto con la metionina, pero no se puede emplear lisina sintética directamente debido a que la fermentación microbiana en el rumen la destruye extensamente; sin embargo existen ya opciones de productos comerciales con una protección química que impide dicha degradación, aunque el empleo económico de dicha alternativa es aún disputable. La mejor opción es la utilización de fuentes proteicas ricas en lisina, como la soja.

En la cultura popular

Este aminoácido es mencionado en la novela de ciencia ficción "Parque jurásico" de Michael Crichton y en su adaptación cinematográfica desarrollada por el cineasta estadounidense Steven Spielberg. En esta obra de ficción, la empresa de ingeniería genética InGen utiliza este aminoácido como sistema de control de la población de dinosaurios clonados, fabricando a los animales de modo que sean incapaces de sintetizarla, con la intención de que no sobrevivan más de siete días si no se les aporta en la dieta. Sin embargo, al poder obtener los dinosaurios la lisina a través de las plantas de su alimentación, la estrategia de InGen fracasa y los animales sobreviven y se reproducen sin control, siendo uno de los motivos que llevan al caos al parque.

Véase también

Bibliografía

  1. (isómero L) Número CAS
  2. Nelson, D. L.; Cox, M. M. (2000). Lehninger, Principles of Biochemistry (3a. edición). Nueva York: Worth Publishing. ISBN 1-57259-153-6. 
  3. Braun, J. V. “Synthese des inaktiven Lysins aus Piperidin" Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft 1909, Volume 42, p 839-846. DOI: 10.1002/cber.190904201134.
  4. Eck, J. C.; Marvel, C. S. “dl-Lysine Hydrochlorides” Organic Syntheses, Collected Volume 2, p.374 (1943). . Archivado desde el original el 27 de septiembre de 2007. Consultado el 9 de junio de 2007. 
  5. , C., Pérez, M.D., Ros, L., Sánchez, L. y Calvo, M. (2003). «Effect of procesing on the composition of infant formulas.». Milchwissenschaft, 58, 476-480. 

Enlaces externos

  • (en inglés)
  • (en inglés)
  • Queen Mary, University of London (en inglés).
  • en compchemwiki.org
  •   Datos: Q178430
  •   Multimedia: Lysine

lisina, lisina, abreviada, aminoácido, componente, proteínas, sintetizadas, seres, vivos, tiene, carácter, hidrófilo, aminoácidos, esenciales, para, seres, humanos, consecuentemente, debe, aportado, dieta, dada, desigual, distribución, lisina, entre, distintos. La lisina abreviada Lys o K es un aminoacido componente de las proteinas sintetizadas por los seres vivos Tiene caracter hidrofilo es uno de los 9 aminoacidos esenciales para los seres humanos y consecuentemente debe ser aportado por la dieta Dada la desigual distribucion de la lisina entre los distintos alimentos algunas dietas especialmente las basadas en cereales pueden ser deficientes en ella Esta deficiencia no suele tener consecuencias dado que la mayor parte de las dietas contienen un exceso de proteinas En este caso simplemente se sintetizaran aquellas para las que haya suficiente lisina y el resto de los aminoacidos en exceso se metabolizaran para producir energia y urea LisinaNombre IUPACAcido 2 6 diaminohexanoicoGeneralSimbolo quimicoLys KFormula semidesarrolladaVer imagenFormula estructuralVer imagenFormula molecularC6H14N2O2IdentificadoresNumero CAS70 54 2 isomero L 1 ChEBI25094ChEMBLCHEMBL28328ChemSpider843DrugBankDB00123PubChem866UNIIAI4RT59273KEGGC16440SMILESC CCN CC C O O NInChIInChI InChI 1S C6H14N2O2 c7 4 2 1 3 5 8 6 9 10 h5H 1 4 7 8H2 H 9 10 Key KDXKERNSBIXSRK UHFFFAOYSA NPropiedades fisicasMasa molar146 19 g molPunto de fusion497 K 224 C Propiedades quimicasAcidez2 15 9 16 10 67 pKaSolubilidad en agua64 2 g 100 mlFamiliaAminoacidoEsencialSiCodonAAA AAGPunto isoelectrico pH 9 91Valores en el SI y en condiciones estandar 25 y 1 atm salvo que se indique lo contrario editar datos en Wikidata Indice 1 Estructura quimica 2 Biosintesis 3 Metabolismo 4 Sintesis 5 Fuentes dieteticas 6 Papel en la nutricion animal 7 En la cultura popular 8 Vease tambien 9 Bibliografia 10 Enlaces externosEstructura quimica EditarActua quimicamente como una base al igual que la arginina y la histidina ya que su cadena lateral contiene un grupo amino protonable que a menudo participa en la formacion de puentes de hidrogeno o en enlaces de tipo ionico en las cadenas de proteina estabilizando las estructuras terciaria y cuaternaria dado que su grado de ionizacion depende del pH estos enlaces son sensibles a cambios en el Este grupo amino ademas de proveer de carga positiva a las proteinas cuando esta protonado es acetilable por enzimas especificas conocidas como acetiltransferasas Se considera que esta acetilacion es una modificacion post traduccional puesto que se produce despues de la traduccion de la proteina a partir del ARN mensajero Sin embargo sus modificaciones post traduccionales mas comunes incluyen la metilacion del grupo e amino que da como resultado la metil dimetil y la trimetillisina Esto ultimo ocurre en la calmodulina El colageno contiene hidroxilisina que se deriva de la lisina por accion de la lisil hidroxilasa La O glicosilacion de los residuos de lisina en el reticulo endoplasmico o en el aparato de Golgi se utiliza para marcar ciertas proteinas para la secrecion de la celula Biosintesis EditarComo aminoacido esencial la lisina no se sintetiza en el organismo de los animales y por consiguiente estos deben ingerirlo como lisina o como proteinas que contengan lisina Existen dos rutas conocidas para la biosintesis de este aminoacido La primera se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores a traves del acido diaminopimelico La segunda en la mayor parte de hongos superiores mediante el acido a aminoadipico En las plantas y en los microorganismos la lisina se sintetiza a partir de acido aspartico que se convierte en primer lugar en b aspartil semialdehido La ciclizacion genera dihidropicolinato que se reduce a D1 piperidina 2 6 dicarboxilato La apertura del anillo de este heterociclo genera una serie de derivados del acido pimelico que finalmente generara lisina Algunas de las enzimas que participan en esta biosintesis son las siguientes 2 Aspartoquinasa b aspartato semialdehido deshidrogenasa dihidropicolinato sintasa D1 piperidina 2 6 dicarboxilato deshidrogenasa N succinil 2 amino 6 cetopimelato sintasa Succinil diaminopimelato aminotransferasa Succinil diaminopimelato desuccinilasa Diaminopimelato epimerasa Diaminopimelato descarboxilasaMetabolismo EditarLa lisina se metaboliza en los mamiferos para dar acetil CoA a traves de una transaminacion inicial con a cetoglutarato La degradacion bacteriana de la lisina da como resultado cadaverina a traves de un proceso de descarboxilacion Sintesis EditarLa lisina sintetica racemica se conoce desde hace mucho tiempo 3 Una sintesis practica inicia a partir de caprolactama 4 Fuentes dieteticas EditarLos requerimientos nutricionales de lisina son de 1 5 g al dia Las proteinas animales son buenas fuentes de lisina tanto las carnes como los productos lacteos leche y queso los pescados y los huevos Las proteinas de los cereales son deficientes en este aminoacido que en cambio es muy abundante en las legumbres y frutos secos La lisina se altera con facilidad cuando las proteinas que la contienen se calientan en presencia de azucares reductores monosacaridos y algunos oligosacaridos en una reaccion de glicosilacion que se conoce como reaccion de Maillard Esta reaccion es responsable de los colores y olores a tostado en los alimentos la corteza del pan por ejemplo La lisina que se ha unido al azucar queda biologicamente indisponible aunque segun la mayoria de las tecnicas de analisis sigue estando presente Para saber la cantidad de lisina disponible deben realizarse analisis especificos Esta alteracion es especialmente importante en leches destinadas a alimentacion infantil 5 Tambien puede alterarse por tratamientos en medio alcalino a temperatura elevada formando puentes de lisino alanina que reducen la digestibilidad y el valor biologico de las proteinas Esta alteracion puede producirse en la manipulacion de proteinas de uso industrial como proteina de soja o caseinatos Papel en la nutricion animal EditarLa lisina es un aminoacido esencial limitante para muchas especies animales de importancia zootecnica cuando se utilizan dietas basadas en cereales como el maiz Como tal cuando se equilibran formulaciones de alimentos para ganado se emplea el concepto de aminoacido limitante para incorporar la cantidad correcta en la dieta en base al contenido de lisina de los distintos alimentos proteicos disponibles y el posible empleo de lisina sintetica Esto ultimo es comun y muy economico de hacer en la alimentacion de los cerdos y otras especies de interes zootecnico En el caso de la nutricion del ganado lechero la lisina es tambien limitante junto con la metionina pero no se puede emplear lisina sintetica directamente debido a que la fermentacion microbiana en el rumen la destruye extensamente sin embargo existen ya opciones de productos comerciales con una proteccion quimica que impide dicha degradacion aunque el empleo economico de dicha alternativa es aun disputable La mejor opcion es la utilizacion de fuentes proteicas ricas en lisina como la soja En la cultura popular EditarEste aminoacido es mencionado en la novela de ciencia ficcion Parque jurasico de Michael Crichton y en su adaptacion cinematografica desarrollada por el cineasta estadounidense Steven Spielberg En esta obra de ficcion la empresa de ingenieria genetica InGen utiliza este aminoacido como sistema de control de la poblacion de dinosaurios clonados fabricando a los animales de modo que sean incapaces de sintetizarla con la intencion de que no sobrevivan mas de siete dias si no se les aporta en la dieta Sin embargo al poder obtener los dinosaurios la lisina a traves de las plantas de su alimentacion la estrategia de InGen fracasa y los animales sobreviven y se reproducen sin control siendo uno de los motivos que llevan al caos al parque Vease tambien EditarAcetillisina Desaminacion SacaropinaBibliografia Editar isomero L Numero CAS Nelson D L Cox M M 2000 Lehninger Principles of Biochemistry 3a edicion Nueva York Worth Publishing ISBN 1 57259 153 6 Braun J V Synthese des inaktiven Lysins aus Piperidin Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft 1909 Volume 42 p 839 846 DOI 10 1002 cber 190904201134 Eck J C Marvel C S dl Lysine Hydrochlorides Organic Syntheses Collected Volume 2 p 374 1943 Copia archivada Archivado desde el original el 27 de septiembre de 2007 Consultado el 9 de junio de 2007 C Perez M D Ros L Sanchez L y Calvo M 2003 Effect of procesing on the composition of infant formulas Milchwissenschaft 58 476 480 Enlaces externos EditarSobre las primeras fases de la biosintesis de la lisina en ingles Sobre las ultimas fases de la biosintesis de la lisina en ingles Sobre el catabolismo de la lisina Queen Mary University of London en ingles Computational Chemistry Wiki en compchemwiki org Datos Q178430 Multimedia LysineObtenido de https es wikipedia org w index php title Lisina amp oldid 136308492, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,

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