fbpx
Wikipedia

Matriz mitocondrial

Agosto 04, 2021

En la mitocondria, la matriz es el espacio dentro de la membrana interna. La palabra "matriz" proviene del hecho de que este espacio es viscoso, en comparación con el citoplasma relativamente acuoso. La matriz mitocondrial contiene el ADN de la mitocondria, los ribosomas, las enzimas solubles, las pequeñas moléculas orgánicas, los cofactores de nucleótidos y los iones inorgánicos.[1]​ Las enzimas de la matriz facilitan las reacciones responsables de la producción de ATP, como el ciclo del ácido cítrico, la fosforilación oxidativa, la oxidación del piruvato y la beta oxidación de los ácidos grasos. [1]​

La composición de la matriz, basada en sus estructuras y contenidos, produce un entorno que permite que las vías anabólicas y catabólicas se desarrollen favorablemente. La cadena de transporte de electrones y las enzimas de la matriz desempeñan un papel importante en el ciclo del ácido cítrico y la fosforilación oxidativa. El ciclo del ácido cítrico produce NADH y FADH2 a través de la oxidación que se reducirá en la fosforilación oxidativa para producir ATP. [2]​ [3]​

El compartimento citosólico, espacio intermembrana, tiene un contenido de agua de 3,8 μL/mg de proteína, mientras que la matriz mitocondrial 0,8 μL/mg de proteína.[4]​ No se sabe cómo las mitocondrias mantienen el equilibrio osmótico a través de la membrana mitocondrial interna, aunque la membrana contiene acuaporinas que se cree que son conductos para el transporte regulado de agua. La matriz mitocondrial tiene un pH de alrededor de 7,8, que es más alto que el pH del espacio intermembranal de las mitocondrias, que es de alrededor de 7,0-7,4.[5]​ El ADN mitocondrial fue descubierto por Nash y Margit en 1963. En la matriz mitocondrial hay entre una y varias cadenas dobles de ADN, principalmente circulares. El ADN mitocondrial representa el 1% del ADN total de una célula. Es rico en guanina y citosina. Las mitocondrias de los mamíferos tienen ribosomas 55s.

Composición

Metabolitos

La matriz alberga una amplia variedad de metabolitos involucrados en procesos dentro de la matriz. El ciclo del ácido cítrico incluye acil-CoA, piruvato, acetil-CoA, citrato, isocitrato, α-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato, succinato, L- malato y oxaloacetato. [2]​ El ciclo de la urea utiliza L-ornitina, carbamoil fosfato y L -citrulina.[4]​ La cadena de transporte de electrones oxida las coenzimas NADH y FADH2 . La síntesis de proteínas utiliza ADN, ARN y ARNt mitocondriales. [5]​ La regulación de procesos utiliza iones (Ca2+/K +/Mg+). [6]​ Metabolitos adicionales presentes en la matriz son CO2 , H2O, O2 , ATP, ADP, y Pi.[1]​

Enzimas

Las enzimas actúan en varios procesos que tienen lugar en la matriz. El ciclo del ácido cítrico es facilitado por piruvato deshidrogenasa, citrato sintasa, aconitasa, isocitrato deshidrogenasa, α-cetoglutarato deshidrogenasa, succinil-CoA sintetasa, fumarasa y malato deshidrogenasa.[2]​ El ciclo de la urea es facilitado por la carbamoil fosfato sintetasa I y la ornitina transcarbamilasa.[4]​ La β-oxidación utiliza piruvato carboxilasa, acil-CoA deshidrogenasa y β-cetotiolasa.[1]​ Las transaminasas facilitan la producción de aminoácidos.[7]​ El metabolismo de los aminoácidos está mediado por proteasas, como la proteasa de presecuencia. [8]​

Componentes de la membrana interna

La membrana interna es una bicapa de fosfolípidos que contiene los complejos de la fosforilación oxidativa. que contiene la cadena de transporte de electrones que se encuentra en las crestas de la membrana interna y consta de cuatro complejos proteicos y la ATP sintasa. Estos complejos son el complejo I (NADH:coenzima Q oxidorreductasa), el complejo II (succinato:coenzima Q oxidorreductasa), el complejo III (coenzima Q: citocromo c oxidorreductasa) y el complejo IV (citocromo c oxidasa). [6]​

Control de la membrana interna sobre la composición de la matriz

La cadena de transporte de electrones se encarga de establecer un gradiente de pH y electroquímico que facilita la producción de ATP mediante el bombeo de protones. El gradiente también proporciona el control de la concentración de iones como el Ca2+ impulsado por el potencial de la membrana mitocondrial.[1]​ La membrana sólo permite que entren en la matriz moléculas no polares, como el CO2 y el O2, y pequeñas moléculas polares no cargadas, como el H2O. Las moléculas entran y salen de la matriz mitocondrial a través de proteínas de transporte y transportadores de iones. A continuación, las moléculas pueden salir de la mitocondria a través de la porina.[9]​ Estas características atribuidas permiten controlar las concentraciones de iones y metabolitos necesarias para la regulación y determinan la tasa de producción de ATP.[10]​[11]​

Procesos

Ciclo del ácido cítrico

Tras la glucólisis, el ciclo del ácido cítrico se activa con la producción de acetil-CoA. La oxidación del piruvato por la piruvato deshidrogenasa en la matriz produce CO2, acetil-CoA y NADH. La beta oxidación de los ácidos grasos sirve como una vía catabólica alternativa que produce acetil-CoA, NADH y FADH2.[1]​ La producción de acetil-CoA inicia el ciclo del ácido cítrico, mientras que las coenzimas producidas se utilizan en la cadena de transporte de electrones. [11]​

 
La síntesis de ATP vista desde la perspectiva de la matriz. Las condiciones producidas por las relaciones entre las vías catabólicas (ciclo del ácido cítrico y fosforilación oxidativa) y la composición estructural (bicapa lipídica y cadena de transporte de electrones) de la matriz facilitan la síntesis de ATP.

Todas las enzimas para el ciclo del ácido cítrico están en la matriz (por ejemplo, citrato sintasa, isocitrato deshidrogenasa, α-cetoglutarato deshidrogenasa, fumarasa y malato deshidrogenasa ) excepto la succinato deshidrogenasa que se encuentra en la membrana interna y es parte del complejo proteico II en la cadena de transporte de electrones . El ciclo produce coenzimas NADH y FADH2 a través de la oxidación de carbonos en dos ciclos. La oxidación de NADH y FADH2 produce GTP a partir de succinil-CoA sintetasa. [2]​

Fosforilación oxidativa

El NADH y el FADH2 se producen en la matriz o se transportan a través de porinas y proteínas transportadoras para someterse a la oxidación mediante la fosforilación oxidativa.[1]​ El NADH y el FADH2 se oxidan en la cadena de transporte de electrones transfiriendo un electrón para regenerar NAD+ y FAD. Los protones son arrastrados al espacio intermembrana por la energía de los electrones que pasan por la cadena de transporte de electrones. Finalmente, el oxígeno de la matriz acepta cuatro electrones para completar la cadena de transporte de electrones. Los protones vuelven a la matriz mitocondrial a través de la proteína ATP sintasa. La energía se utiliza para hacer girar la ATP sintasa que facilita el paso de un protón, produciendo ATP. Una diferencia de pH entre la matriz y el espacio intermembrana crea un gradiente electroquímico por el que la ATP sintasa puede pasar un protón a la matriz de forma favorable.[6]​

Ciclo de la urea

Los dos primeros pasos del ciclo de la urea tienen lugar dentro de la matriz mitocondrial de las células del hígado y el riñón. En el primer paso, el amoníaco se convierte en carbamoil fosfato mediante la inversión de dos moléculas de ATP. Este paso es facilitado por la carbamoil fosfato sintetasa I. El segundo paso facilitado por la ornitina transcarbamilasa convierte carbamoil fosfato y ornitina en citrulina. Después de estos pasos iniciales, el ciclo de la urea continúa en el espacio de la membrana interna hasta que la ornitina vuelve a entrar en la matriz a través de un canal de transporte para continuar los primeros pasos dentro de la matriz.[12]​

Transaminación

El α-cetoglutarato y el oxaloacetato se pueden convertir en aminoácidos dentro de la matriz mediante el proceso de transaminación . Estas reacciones son facilitadas por las transaminasas para producir aspartato y asparagina a partir de oxaloacetato. La transaminación de α-cetoglutarato produce glutamato, prolina y arginina . Luego, estos aminoácidos se utilizan dentro de la matriz o se transportan al citosol para producir proteínas. [7]​ [13]​

Regulación

La regulación dentro de la matriz está controlada principalmente por la concentración de iones, la concentración de metabolitos y la carga energética. La disponibilidad de iones como el Ca2+ controla varias funciones del ciclo del ácido cítrico. En la matriz activa la piruvato deshidrogenasa, la isocitrato deshidrogenasa y la α-cetoglutarato deshidrogenasa, lo que aumenta la velocidad de reacción en el ciclo.[14]​ La concentración de intermediarios y coenzimas en la matriz también aumenta o disminuye la tasa de producción de ATP debido a los efectos anapleróticos y catapleróticos. El NADH puede actuar como inhibidor del α-cetoglutarato, la isocitrato deshidrogenasa, la citrato sintasa y la piruvato deshidrogenasa. La concentración de oxaloacetato, en particular, se mantiene baja, por lo que cualquier fluctuación en esta concentración sirve para impulsar el ciclo del ácido cítrico.[2]​ La producción de ATP también sirve como medio de regulación al actuar como inhibidor de la isocitrato deshidrogenasa, la piruvato deshidrogenasa, los complejos proteicos de la cadena de transporte de electrones y la ATP sintasa. El ADP actúa como activador.[1]​

Síntesis de proteínas

La mitocondria contiene su propio conjunto de ADN utilizado para producir las proteínas que se encuentran en la cadena de transporte de electrones. El ADN mitocondrial sólo codifica unas trece proteínas que se utilizan para procesar los transcritos mitocondriales, las proteínas ribosómicas, el ARN ribosómico, el ARN de transferencia y las subunidades proteicas que se encuentran en los complejos proteicos de la cadena de transporte de electrones.[15]​[16]​

Véase también

Referencias

  1. ↑ Voet, Donald; Voet, Judith; Pratt, Charlotte (2013). Fundamentals of Biochemistry Life at the Molecular Level. New York City: John Wiley & Sons, Inc. pp. 582-584. ISBN 978-1118129180. 
  2. ↑ Stryer, L; Berg, J; Tymoczko, JL (2002). Biochemistry. San Francisco: W.H. Freeman. pp. 509-527, 569-579, 614-616, 638-641, 732-735, 739-748, 770-773. ISBN 978-0-7167-4684-3.  Error en la cita: Etiqueta <ref> no válida; el nombre «:1» está definido varias veces con contenidos diferentes Error en la cita: Etiqueta <ref> no válida; el nombre «:1» está definido varias veces con contenidos diferentes Error en la cita: Etiqueta <ref> no válida; el nombre «:1» está definido varias veces con contenidos diferentes
  3. Mitchell, Peter; Moyle, Jennifer (14 de enero de 1967). «Chemiosmotic Hypothesis of Oxidative Phosphorylation». Nature (en inglés) 213 (5072): 137-139. PMID 4291593. doi:10.1038/213137a0. 
  4. ↑ Soboll, S; Scholz, R; Freisl, M; Elbers, R; Heldt, H.W. (1976). Distribution of metabolites between mitochondria and cytosol of perfused liver. New york: Elsevier. pp. 29-40. ISBN 978-0-444-10925-5. 
  5. ↑ Porcelli, Anna Maria; Ghelli, Anna; Zanna, Claudia; Pinton, Paolo; Rizzuto, Rosario; Rugolo, Michela (28 de enero de 2005). «pH difference across the outer mitochondrial membrane measured with a green fluorescent protein mutant». Biochemical and Biophysical Research Communications 326 (4): 799-804. PMID 15607740. doi:10.1016/j.bbrc.2004.11.105. 
  6. ↑ Porcelli, Anna Maria; Ghelli, Anna; Zanna, Claudia; Pinton, Paolo; Rizzuto, Rosario; Rugolo, Michela (28 de enero de 2005). «pH difference across the outer mitochondrial membrane measured with a green fluorescent protein mutant». Biochemical and Biophysical Research Communications 326 (4): 799-804. PMID 15607740. doi:10.1016/j.bbrc.2004.11.105. 
  7. ↑ Karmen, A.; Wroblewski, F.; Ladue, J. S. (1 de enero de 1955). «Transaminase activity in human blood». The Journal of Clinical Investigation 34 (1): 126-131. ISSN 0021-9738. PMC 438594. PMID 13221663. doi:10.1172/JCI103055.  Error en la cita: Etiqueta <ref> no válida; el nombre «:7» está definido varias veces con contenidos diferentes
  8. King, John V.; Liang, Wenguang G.; Scherpelz, Kathryn P.; Schilling, Alexander B.; Meredith, Stephen C.; Tang, Wei-Jen (8 de julio de 2014). Molecular basis of substrate recognition and degradation by human presequence protease 22 (7). pp. 996-1007. ISSN 1878-4186. PMC 4128088. PMID 24931469. doi:10.1016/j.str.2014.05.003. 
  9. Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, julian; Roberts, Keith; Peters, Walter; Raff, Martin (1994). Molecular Biology of the Cell. New york: Garland Publishing Inc. ISBN 978-0-8153-3218-3. 
  10. Anderson, S.; Bankier, A. T.; Barrell, B. G.; de Bruijn, M. H. L.; Coulson, A. R.; Drouin, J.; Eperon, I. C.; Nierlich, D. P. et al. (9 de abril de 1981). «Sequence and organization of the human mitochondrial genome». Nature (en inglés) 290 (5806): 457-465. PMID 7219534. doi:10.1038/290457a0. 
  11. ↑ Iuchi, S.; Lin, E. C. C. (1 de julio de 1993). «Adaptation of Escherichia coli to redox environments by gene expression». Molecular Microbiology (en inglés) 9 (1): 9-15. ISSN 1365-2958. PMID 8412675. doi:10.1111/j.1365-2958.1993.tb01664.x. 
  12. Tuchman, Mendel; Plante, Robert J. (1 de enero de 1995). «Mutations and polymorphisms in the human ornithine transcarbamylase gene: Mutation update addendum». Human Mutation (en inglés) 5 (4): 293-295. ISSN 1098-1004. PMID 7627182. doi:10.1002/humu.1380050404. 
  13. Kirsch, Jack F.; Eichele, Gregor; Ford, Geoffrey C.; Vincent, Michael G.; Jansonius, Johan N.; Gehring, Heinz; Christen, Philipp (15 de abril de 1984). «Mechanism of action of aspartate aminotransferase proposed on the basis of its spatial structure». Journal of Molecular Biology 174 (3): 497-525. PMID 6143829. doi:10.1016/0022-2836(84)90333-4. 
  14. Denton, Richard M.; Randle, Philip J.; Bridges, Barbara J.; Cooper, Ronald H.; Kerbey, Alan L.; Pask, Helen T.; Severson, David L.; Stansbie, David et al. (1 de octubre de 1975). «Regulation of mammalian pyruvate dehydrogenase». Molecular and Cellular Biochemistry (en inglés) 9 (1): 27-53. ISSN 0300-8177. PMID 171557. doi:10.1007/BF01731731. 
  15. Fox, Thomas D. (1 de diciembre de 2012). «Mitochondrial Protein Synthesis, Import, and Assembly». Genetics 192 (4): 1203-1234. ISSN 0016-6731. PMC 3512135. PMID 23212899. doi:10.1534/genetics.112.141267. 
  16. Grivell, L.A.; Pel, H.J. (1994). «Protein synthesis in mitochondria». Mol. Biol. Rep. 19 (3): 183-194. doi:10.1007/bf00986960. 

Agosto 04, 2021
matriz, mitocondrial, mitocondria, matriz, espacio, dentro, membrana, interna, palabra, matriz, proviene, hecho, este, espacio, viscoso, comparación, citoplasma, relativamente, acuoso, matriz, mitocondrial, contiene, mitocondria, ribosomas, enzimas, solubles, . En la mitocondria la matriz es el espacio dentro de la membrana interna La palabra matriz proviene del hecho de que este espacio es viscoso en comparacion con el citoplasma relativamente acuoso La matriz mitocondrial contiene el ADN de la mitocondria los ribosomas las enzimas solubles las pequenas moleculas organicas los cofactores de nucleotidos y los iones inorganicos 1 Las enzimas de la matriz facilitan las reacciones responsables de la produccion de ATP como el ciclo del acido citrico la fosforilacion oxidativa la oxidacion del piruvato y la beta oxidacion de los acidos grasos 1 La composicion de la matriz basada en sus estructuras y contenidos produce un entorno que permite que las vias anabolicas y catabolicas se desarrollen favorablemente La cadena de transporte de electrones y las enzimas de la matriz desempenan un papel importante en el ciclo del acido citrico y la fosforilacion oxidativa El ciclo del acido citrico produce NADH y FADH2 a traves de la oxidacion que se reducira en la fosforilacion oxidativa para producir ATP 2 3 El compartimento citosolico espacio intermembrana tiene un contenido de agua de 3 8 mL mg de proteina mientras que la matriz mitocondrial 0 8 mL mg de proteina 4 No se sabe como las mitocondrias mantienen el equilibrio osmotico a traves de la membrana mitocondrial interna aunque la membrana contiene acuaporinas que se cree que son conductos para el transporte regulado de agua La matriz mitocondrial tiene un pH de alrededor de 7 8 que es mas alto que el pH del espacio intermembranal de las mitocondrias que es de alrededor de 7 0 7 4 5 El ADN mitocondrial fue descubierto por Nash y Margit en 1963 En la matriz mitocondrial hay entre una y varias cadenas dobles de ADN principalmente circulares El ADN mitocondrial representa el 1 del ADN total de una celula Es rico en guanina y citosina Las mitocondrias de los mamiferos tienen ribosomas 55s Indice 1 Composicion 1 1 Metabolitos 1 2 Enzimas 1 3 Componentes de la membrana interna 1 4 Control de la membrana interna sobre la composicion de la matriz 2 Procesos 2 1 Ciclo del acido citrico 2 2 Fosforilacion oxidativa 2 3 Ciclo de la urea 2 4 Transaminacion 2 5 Regulacion 2 6 Sintesis de proteinas 3 Vease tambien 4 ReferenciasComposicion EditarMetabolitos Editar La matriz alberga una amplia variedad de metabolitos involucrados en procesos dentro de la matriz El ciclo del acido citrico incluye acil CoA piruvato acetil CoA citrato isocitrato a cetoglutarato succinil CoA fumarato succinato L malato y oxaloacetato 2 El ciclo de la urea utiliza L ornitina carbamoil fosfato y L citrulina 4 La cadena de transporte de electrones oxida las coenzimas NADH y FADH2 La sintesis de proteinas utiliza ADN ARN y ARNt mitocondriales 5 La regulacion de procesos utiliza iones Ca2 K Mg 6 Metabolitos adicionales presentes en la matriz son CO2 H2O O2 ATP ADP y Pi 1 Enzimas Editar Las enzimas actuan en varios procesos que tienen lugar en la matriz El ciclo del acido citrico es facilitado por piruvato deshidrogenasa citrato sintasa aconitasa isocitrato deshidrogenasa a cetoglutarato deshidrogenasa succinil CoA sintetasa fumarasa y malato deshidrogenasa 2 El ciclo de la urea es facilitado por la carbamoil fosfato sintetasa I y la ornitina transcarbamilasa 4 La b oxidacion utiliza piruvato carboxilasa acil CoA deshidrogenasa y b cetotiolasa 1 Las transaminasas facilitan la produccion de aminoacidos 7 El metabolismo de los aminoacidos esta mediado por proteasas como la proteasa de presecuencia 8 Componentes de la membrana interna Editar La membrana interna es una bicapa de fosfolipidos que contiene los complejos de la fosforilacion oxidativa que contiene la cadena de transporte de electrones que se encuentra en las crestas de la membrana interna y consta de cuatro complejos proteicos y la ATP sintasa Estos complejos son el complejo I NADH coenzima Q oxidorreductasa el complejo II succinato coenzima Q oxidorreductasa el complejo III coenzima Q citocromo c oxidorreductasa y el complejo IV citocromo c oxidasa 6 Control de la membrana interna sobre la composicion de la matriz Editar La cadena de transporte de electrones se encarga de establecer un gradiente de pH y electroquimico que facilita la produccion de ATP mediante el bombeo de protones El gradiente tambien proporciona el control de la concentracion de iones como el Ca2 impulsado por el potencial de la membrana mitocondrial 1 La membrana solo permite que entren en la matriz moleculas no polares como el CO2 y el O2 y pequenas moleculas polares no cargadas como el H2O Las moleculas entran y salen de la matriz mitocondrial a traves de proteinas de transporte y transportadores de iones A continuacion las moleculas pueden salir de la mitocondria a traves de la porina 9 Estas caracteristicas atribuidas permiten controlar las concentraciones de iones y metabolitos necesarias para la regulacion y determinan la tasa de produccion de ATP 10 11 Procesos EditarCiclo del acido citrico Editar Tras la glucolisis el ciclo del acido citrico se activa con la produccion de acetil CoA La oxidacion del piruvato por la piruvato deshidrogenasa en la matriz produce CO2 acetil CoA y NADH La beta oxidacion de los acidos grasos sirve como una via catabolica alternativa que produce acetil CoA NADH y FADH2 1 La produccion de acetil CoA inicia el ciclo del acido citrico mientras que las coenzimas producidas se utilizan en la cadena de transporte de electrones 11 La sintesis de ATP vista desde la perspectiva de la matriz Las condiciones producidas por las relaciones entre las vias catabolicas ciclo del acido citrico y fosforilacion oxidativa y la composicion estructural bicapa lipidica y cadena de transporte de electrones de la matriz facilitan la sintesis de ATP Todas las enzimas para el ciclo del acido citrico estan en la matriz por ejemplo citrato sintasa isocitrato deshidrogenasa a cetoglutarato deshidrogenasa fumarasa y malato deshidrogenasa excepto la succinato deshidrogenasa que se encuentra en la membrana interna y es parte del complejo proteico II en la cadena de transporte de electrones El ciclo produce coenzimas NADH y FADH2 a traves de la oxidacion de carbonos en dos ciclos La oxidacion de NADH y FADH2 produce GTP a partir de succinil CoA sintetasa 2 Fosforilacion oxidativa Editar El NADH y el FADH2 se producen en la matriz o se transportan a traves de porinas y proteinas transportadoras para someterse a la oxidacion mediante la fosforilacion oxidativa 1 El NADH y el FADH2 se oxidan en la cadena de transporte de electrones transfiriendo un electron para regenerar NAD y FAD Los protones son arrastrados al espacio intermembrana por la energia de los electrones que pasan por la cadena de transporte de electrones Finalmente el oxigeno de la matriz acepta cuatro electrones para completar la cadena de transporte de electrones Los protones vuelven a la matriz mitocondrial a traves de la proteina ATP sintasa La energia se utiliza para hacer girar la ATP sintasa que facilita el paso de un proton produciendo ATP Una diferencia de pH entre la matriz y el espacio intermembrana crea un gradiente electroquimico por el que la ATP sintasa puede pasar un proton a la matriz de forma favorable 6 Ciclo de la urea Editar Los dos primeros pasos del ciclo de la urea tienen lugar dentro de la matriz mitocondrial de las celulas del higado y el rinon En el primer paso el amoniaco se convierte en carbamoil fosfato mediante la inversion de dos moleculas de ATP Este paso es facilitado por la carbamoil fosfato sintetasa I El segundo paso facilitado por la ornitina transcarbamilasa convierte carbamoil fosfato y ornitina en citrulina Despues de estos pasos iniciales el ciclo de la urea continua en el espacio de la membrana interna hasta que la ornitina vuelve a entrar en la matriz a traves de un canal de transporte para continuar los primeros pasos dentro de la matriz 12 Transaminacion Editar El a cetoglutarato y el oxaloacetato se pueden convertir en aminoacidos dentro de la matriz mediante el proceso de transaminacion Estas reacciones son facilitadas por las transaminasas para producir aspartato y asparagina a partir de oxaloacetato La transaminacion de a cetoglutarato produce glutamato prolina y arginina Luego estos aminoacidos se utilizan dentro de la matriz o se transportan al citosol para producir proteinas 7 13 Regulacion Editar La regulacion dentro de la matriz esta controlada principalmente por la concentracion de iones la concentracion de metabolitos y la carga energetica La disponibilidad de iones como el Ca2 controla varias funciones del ciclo del acido citrico En la matriz activa la piruvato deshidrogenasa la isocitrato deshidrogenasa y la a cetoglutarato deshidrogenasa lo que aumenta la velocidad de reaccion en el ciclo 14 La concentracion de intermediarios y coenzimas en la matriz tambien aumenta o disminuye la tasa de produccion de ATP debido a los efectos anapleroticos y catapleroticos El NADH puede actuar como inhibidor del a cetoglutarato la isocitrato deshidrogenasa la citrato sintasa y la piruvato deshidrogenasa La concentracion de oxaloacetato en particular se mantiene baja por lo que cualquier fluctuacion en esta concentracion sirve para impulsar el ciclo del acido citrico 2 La produccion de ATP tambien sirve como medio de regulacion al actuar como inhibidor de la isocitrato deshidrogenasa la piruvato deshidrogenasa los complejos proteicos de la cadena de transporte de electrones y la ATP sintasa El ADP actua como activador 1 Sintesis de proteinas Editar La mitocondria contiene su propio conjunto de ADN utilizado para producir las proteinas que se encuentran en la cadena de transporte de electrones El ADN mitocondrial solo codifica unas trece proteinas que se utilizan para procesar los transcritos mitocondriales las proteinas ribosomicas el ARN ribosomico el ARN de transferencia y las subunidades proteicas que se encuentran en los complejos proteicos de la cadena de transporte de electrones 15 16 Vease tambien EditarADN mitocondrial MitocondriaReferencias Editar a b c d e f g h Voet Donald Voet Judith Pratt Charlotte 2013 Fundamentals of Biochemistry Life at the Molecular Level New York City John Wiley amp Sons Inc pp 582 584 ISBN 978 1118129180 a b c d e Stryer L Berg J Tymoczko JL 2002 Biochemistry San Francisco W H Freeman pp 509 527 569 579 614 616 638 641 732 735 739 748 770 773 ISBN 978 0 7167 4684 3 Error en la cita Etiqueta lt ref gt no valida el nombre 1 esta definido varias veces con contenidos diferentes Error en la cita Etiqueta lt ref gt no valida el nombre 1 esta definido varias veces con contenidos diferentes Error en la cita Etiqueta lt ref gt no valida el nombre 1 esta definido varias veces con contenidos diferentes Mitchell Peter Moyle Jennifer 14 de enero de 1967 Chemiosmotic Hypothesis of Oxidative Phosphorylation Nature en ingles 213 5072 137 139 PMID 4291593 doi 10 1038 213137a0 a b c Soboll S Scholz R Freisl M Elbers R Heldt H W 1976 Distribution of metabolites between mitochondria and cytosol of perfused liver New york Elsevier pp 29 40 ISBN 978 0 444 10925 5 a b Porcelli Anna Maria Ghelli Anna Zanna Claudia Pinton Paolo Rizzuto Rosario Rugolo Michela 28 de enero de 2005 pH difference across the outer mitochondrial membrane measured with a green fluorescent protein mutant Biochemical and Biophysical Research Communications 326 4 799 804 PMID 15607740 doi 10 1016 j bbrc 2004 11 105 a b c Porcelli Anna Maria Ghelli Anna Zanna Claudia Pinton Paolo Rizzuto Rosario Rugolo Michela 28 de enero de 2005 pH difference across the outer mitochondrial membrane measured with a green fluorescent protein mutant Biochemical and Biophysical Research Communications 326 4 799 804 PMID 15607740 doi 10 1016 j bbrc 2004 11 105 a b Karmen A Wroblewski F Ladue J S 1 de enero de 1955 Transaminase activity in human blood The Journal of Clinical Investigation 34 1 126 131 ISSN 0021 9738 PMC 438594 PMID 13221663 doi 10 1172 JCI103055 Error en la cita Etiqueta lt ref gt no valida el nombre 7 esta definido varias veces con contenidos diferentes King John V Liang Wenguang G Scherpelz Kathryn P Schilling Alexander B Meredith Stephen C Tang Wei Jen 8 de julio de 2014 Molecular basis of substrate recognition and degradation by human presequence protease 22 7 pp 996 1007 ISSN 1878 4186 PMC 4128088 PMID 24931469 doi 10 1016 j str 2014 05 003 Alberts Bruce Johnson Alexander Lewis julian Roberts Keith Peters Walter Raff Martin 1994 Molecular Biology of the Cell New york Garland Publishing Inc ISBN 978 0 8153 3218 3 Anderson S Bankier A T Barrell B G de Bruijn M H L Coulson A R Drouin J Eperon I C Nierlich D P et al 9 de abril de 1981 Sequence and organization of the human mitochondrial genome Nature en ingles 290 5806 457 465 PMID 7219534 doi 10 1038 290457a0 Se sugiere usar numero autores ayuda a b Iuchi S Lin E C C 1 de julio de 1993 Adaptation of Escherichia coli to redox environments by gene expression Molecular Microbiology en ingles 9 1 9 15 ISSN 1365 2958 PMID 8412675 doi 10 1111 j 1365 2958 1993 tb01664 x Tuchman Mendel Plante Robert J 1 de enero de 1995 Mutations and polymorphisms in the human ornithine transcarbamylase gene Mutation update addendum Human Mutation en ingles 5 4 293 295 ISSN 1098 1004 PMID 7627182 doi 10 1002 humu 1380050404 Kirsch Jack F Eichele Gregor Ford Geoffrey C Vincent Michael G Jansonius Johan N Gehring Heinz Christen Philipp 15 de abril de 1984 Mechanism of action of aspartate aminotransferase proposed on the basis of its spatial structure Journal of Molecular Biology 174 3 497 525 PMID 6143829 doi 10 1016 0022 2836 84 90333 4 Denton Richard M Randle Philip J Bridges Barbara J Cooper Ronald H Kerbey Alan L Pask Helen T Severson David L Stansbie David et al 1 de octubre de 1975 Regulation of mammalian pyruvate dehydrogenase Molecular and Cellular Biochemistry en ingles 9 1 27 53 ISSN 0300 8177 PMID 171557 doi 10 1007 BF01731731 Se sugiere usar numero autores ayuda Fox Thomas D 1 de diciembre de 2012 Mitochondrial Protein Synthesis Import and Assembly Genetics 192 4 1203 1234 ISSN 0016 6731 PMC 3512135 PMID 23212899 doi 10 1534 genetics 112 141267 Grivell L A Pel H J 1994 Protein synthesis in mitochondria Mol Biol Rep 19 3 183 194 doi 10 1007 bf00986960 Obtenido de https es wikipedia org w index php title Matriz mitocondrial amp oldid 137413915, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,

español

, española, descargar, gratis, descargar gratis, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, imagen, música, canción, película, libro, juego, juegos