Química bioinorgánica

La química bioinorgánica es una rama de la química que estudia el rol biológico de los metales. Incluye el estudio tanto de fenómenos naturales como el comportamiento de las metaloproteínas, así como de metales introducidos artificialmente, e incluye aquellos que son elementos no esenciales, en medicina y toxicología. Muchos procesos biológicos como la respiración, dependen de moléculas que caen en el campo de estudio de la química inorgánica. Esta disciplina incluye también el estudio de modelos inorgánicos o miméticos imitan el comportamiento de las metaloproteínas.^[1]​

Como mezcla de la bioquímica y la química inorgánica, la química bioinorgánica es importante en el estudio de la implicación de proteínas transportadoras de metales, unión al sustrato y activación, química de la transferencia de átomos y grupos funcionales, así como las propiedades de los metales en la química biológica.

Historia

Paul Ehrlich utilizó en 1909 un compuesto de arsénico para el tratamiento de la sífilis, el salvarsan, lo que permitió demostrar la importancia de los metales, o por lo menos metaloides en medicina. Barnett Rosenberg en 1965 desmotró la actividad anti-cáncer de cisplatino (cis-PtCl₂(NH₃)₂). La primera proteína cristalizada (ver James B. Sumner) fue la ureasa, cristalizada en 1926, la que mostró contener níquel en su sitio activo. La vitamina B12, muestra en su estructura cristalográfica realizada por Dorothy Crowfoot Hodgkin en 1954, un átomo de cobalto en un macrociclo de corrina. La estructura de ADN de Watson-Crick demostró el papel estructural clave que desempeñan los polímeros que contienen fosfato.

Tipos de elementos inorgánicos en biología

Los elementos inorgánicos de mayor interés en química bioinorganica son:

Metales alcalinos y alcalinotérreos

 

Al igual que muchos antibióticos, la monensina-A es un ionóforo que se une fuértemente al Na⁺ (mostrado en amarillo).

Los elementos inorgánicos más abundantes actúan como electrolitos iónicos. Los iones más importantes son el Na⁺, K⁺, Ca²⁺, Mg²⁺, cloruro, fosfato y bicarbonato, de los cuales, los cationes nombrados son alcalinos o alcalinotérreos. El mantenimiento de gradientes precisos a través de las membranas celulares mantiene la presión osmótica y pH.^[2]​ Los iones son también críticos para los impusos nerviosos y los músculos, ya que son los potenciales de acción en estos tejidos. El intercambio de electrolitos entre el fluido extracelular y el citosol generan contracciones musculares y otras reacciones electroquímicas.^[3]​ Los electrolitos entran y salen de las células a través de las proteínas de la membrana celular, llamadas canales iónicos. Por ejemplo, la contracción muscular depende de la circulación de calcio, sodio y potasio a través de los canales iónicos en la membrana celular y los túbulos T.^[4]​

Metales de transición

 

La mioglobina es un complejo de hierro (grupo hemo) que está anclado a una proteína.

Los metales de transición están presentes generalmente como elementos traza en los organismos, siendo el zinc y el [hierro]] los más abundantes.^[5]​^[6]​^[7]​ Estos metales se utilizan en algunas proteínas como cofactores y son esenciales para la actividad de enzimas tales como la catalasa y las proteínas transportadoras de oxígeno tales como la hemoglobina^[8]​ Estos cofactores se unen fuertemente a una proteína específica. Los micronutrientes metálicos son tomados por los organismos gracias a proteínas de almacenamiento como la ferritina entre otras metaloproteínas.^[9]​^[10]​

• Hierro: Transporte y almacenamiento de oxígeno (mioglobina y hemoglobina), además de transferencias electrónica.^[10]​

• Cobre: Transporte de oxígeno principalmente en hemocianinas de animales marinos, forma parte de metaloenzimas (superoxido dismutasa, tirosinasa, lactasa, L-ascorbato oxidasa, urato oxidasa, etc) y transporte de electrones en proteínas azules (estelacianina, plastocianina y azurina). También se han encontrado transportadores de cobre como las metanobactinas.

• Zinc: Metaloenzimas (anhidrasa carbónica, hidrolasas) y dedos de cinc (intervención en el ADN).

• Molibdeno: Forma parte del cofactor molibdopterina que forma parte de múltiples enzimas.^[11]​

• Cobalto: El cobalto es esencial para el funcionamiento de la vitamina B12^[12]​

Composición química de los organismos vivos

Alrededor del 99% de la masa de los mamíferos la forman los elementos carbono, nitrógeno, calcio, sodio, cloro, potasio, hidrógeno, fósforo, oxígeno y azufre.^[13]​ Los compuestos orgánicos (proteínas, lípidos y carbohidratos) contienen la mayor parte del carbono y nitrógeno y la mayor parte del oxígeno y el hidrógeno está presente como agua.^[13]​ El conjunto de biomoléculas que contienen metales en una célula se denomina metaloma.

Referencias

1. Stephen J. Lippard, Jeremy M. Berg, Principles of Bioinorganic Chemistry, University Science Books, 1994, ISBN 0-935702-72-5
2. Sychrová H (2004). «Yeast as a model organism to study transport and homeostasis of alkali metal cations» (PDF). Physiol Res. 53 Suppl 1: S91-8. PMID 15119939. 
3. Levitan I (1988). «Modulation of ion channels in neurons and other cells». Annu Rev Neurosci 11: 119-36. PMID 2452594. doi:10.1146/annurev.ne.11.030188.001003. 
4. Dulhunty A (2006). «Excitation-contraction coupling from the 1950s into the new millennium». Clin Exp Pharmacol Physiol 33 (9): 763-72. PMID 16922804. doi:10.1111/j.1440-1681.2006.04441.x. 
5. Dlouhy, Adrienne C.; Outten, Caryn E. (2013). «Chapter 8 The Iron Metallome in Eukaryotic Organisms». En Banci, Lucia (Ed.), ed. Metallomics and the Cell. Metal Ions in Life Sciences 12. Springer. ISBN 978-94-007-5560-4. doi:10.1007/978-94-007-5561-1_8.  electronic-book ISBN 978-94-007-5561-1 ISSN 1559-0836 electronic-ISSN 1868-0402
6. Mahan D, Shields R (1998). . J Anim Sci 76 (2): 506-12. PMID 9498359. Archivado desde el original el 30 de abril de 2011. 
7. Husted S, Mikkelsen B, Jensen J, Nielsen N (2004). «Elemental fingerprint analysis of barley (Hordeum vulgare) using inductively coupled plasma mass spectrometry, isotope-ratio mass spectrometry, and multivariate statistics». Anal Bioanal Chem 378 (1): 171-82. PMID 14551660. doi:10.1007/s00216-003-2219-0. 
8. Finney L, O'Halloran T (2003). «Transition metal speciation in the cell: insights from the chemistry of metal ion receptors». Science 300 (5621): 931-6. Bibcode:2003Sci...300..931F. PMID 12738850. doi:10.1126/science.1085049. 
9. Cousins R, Liuzzi J, Lichten L (2006). «Mammalian zinc transport, trafficking, and signals». J Biol Chem 281 (34): 24085-9. PMID 16793761. doi:10.1074/jbc.R600011200. 
10. Dunn L, Rahmanto Y, Richardson D (2007). «Iron uptake and metabolism in the new millennium». Trends Cell Biol 17 (2): 93-100. PMID 17194590. doi:10.1016/j.tcb.2006.12.003. 
11. Hille, Russ (1996). «The Mononuclear Molybdenum Enzymes». Chem. Rev. 96 (7): 2757–2816. doi:10.1021/cr950061t. 
12. Cracan, Valentin; Banerjee, Ruma (2013). «Chapter 10 Cobalt and Corrinoid Transport and Biochemistry». En Banci, Lucia (Ed.), ed. Metallomics and the Cell. Metal Ions in Life Sciences 12. Springer. ISBN 978-94-007-5560-4. doi:10.1007/978-94-007-5561-10_10.  electronic-book ISBN 978-94-007-5561-1 ISSN 1559-0836 electronic-ISSN 1868-0402
13. Heymsfield S, Waki M, Kehayias J, Lichtman S, Dilmanian F, Kamen Y, Wang J, Pierson R (1991). «Chemical and elemental analysis of humans in vivo using improved body composition models». Am J Physiol 261 (2 Pt 1): E190-8. PMID 1872381. 

•   Datos: Q803925