La polifenol oxidasa (PPO, conocida también como monofenol monooxigenasa) es una enzima tetramérica que contiene cuatro átomos de cobre por molécula, y posee sitios de unión para compuestos aromáticos y oxígeno.[1] La enzima cataliza la O-hidroxilación de monofenoles (fenoles en los cuales el anillo bencénico contiene un único sustituyente hidroxilo) para convertirlos en O-difenoles (fenoles con dos sustituyentes hidroxilo). La misma enzima puede, posteriormente, catalizar la oxidación de los O-difenoles para formar O-quinonas. Las o-quinonas son muy reactivas y atacan a una gran variedad de componentes celulares. La rápida polimerización de las O-quinonas produce pigmentos de color negro, marrón o rojo, lo que a su vez es la causa del pardeamiento enzimático. El aminoácido tirosina contiene un único anillo fenólico que puede ser oxidado por la acción de las PPOs para formar O-quinona, por lo tanto las PPOs son a veces referidas como tirosinasas.[2]
La nomenclatura de enzimas diferencia entre las monofenol oxidasas (tirosinasas) y O-difenol:oxígeno oxidorreductasas. Por lo tanto por favor remitirse a los artículos tirosinasa y catecol oxidasa para más información sobre estas enzimas.
Existe una mezcla de las enzimas monofenol y catecol oxidasa en prácticamente todos los tejidos vegetales, y también pueden ser encontradas en bacterias, animales y hongos. En los insectos, existen polifenol oxidasas presentes en la cutícula[3] y sus productos son los responsables de la tolerancia a la desecación.
Los polímeros producidos por la reacción de las quinonas son los responsables del oscurecimiento de tejidos vegetales cuando se dañan físicamente. Esto se observa fácilmente en plátanos o patatas, que tienen altos niveles de PPOs. Cuando las células vegetales se encuentran sanas e intactas, las PPOs y sus sustratos, los fenoles, se encuentran en compartimientos separados (cloroplastos y vacuolas, respectivamente). Sin embargo, cuando la célula se desorganiza al envejecer, o como resultado de daño físico o infeccioso, las enzimas y sustratos se juntan y sucede la reacción descrita. El oscurecimiento producido por éstas enzimas causa grandes pérdidas a la industria agropecuaria. Por esto, el contenido de polifenol oxidasas, y su nivel de actividad son muy importantes para determinar la calidad de frutos y vegetales.
De hecho el pardeamiento producido por las PPO no siempre es una reacción indeseable; el familiar color marrón del té y del cacao[4] se producen por acción del pardeamiento enzimático debido a las PPO durante el procesamiento del producto.
Se ha utilizadao a la tentoxina en recientes investigaciones para eliminar la actividad polifenol oxidasa en plántulas de algunas plantas superiores.[5] La tropolona es un inhibidor de las polifenol oxidasas presentes en las uvas.[6] Y otro inhibidor de esta enzima es el pirosulfito de postasio (K2S2O5).[7]
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Datos:Q3652158
Agosto 16, 2021
polifenol, oxidasa, polifenol, oxidasa, conocida, también, como, monofenol, monooxigenasa, enzima, tetramérica, contiene, cuatro, átomos, cobre, molécula, posee, sitios, unión, para, compuestos, aromáticos, oxígeno, enzima, cataliza, hidroxilación, monofenoles. La polifenol oxidasa PPO conocida tambien como monofenol monooxigenasa es una enzima tetramerica que contiene cuatro atomos de cobre por molecula y posee sitios de union para compuestos aromaticos y oxigeno 1 La enzima cataliza la O hidroxilacion de monofenoles fenoles en los cuales el anillo bencenico contiene un unico sustituyente hidroxilo para convertirlos en O difenoles fenoles con dos sustituyentes hidroxilo La misma enzima puede posteriormente catalizar la oxidacion de los O difenoles para formar O quinonas Las o quinonas son muy reactivas y atacan a una gran variedad de componentes celulares La rapida polimerizacion de las O quinonas produce pigmentos de color negro marron o rojo lo que a su vez es la causa del pardeamiento enzimatico El aminoacido tirosina contiene un unico anillo fenolico que puede ser oxidado por la accion de las PPOs para formar O quinona por lo tanto las PPOs son a veces referidas como tirosinasas 2 Polifenol oxidasaEstructuras disponiblesPDB Estructuras enzimaticasRCSB PDB PDBe PDBsumIdentificadoresIdentificadoresexternos Bases de datos de enzimasIntEnz entrada en IntEnz BRENDA entrada en BRENDA ExPASy NiceZime view KEGG entrada en KEEG PRIAM perfil PRIAM ExplorEnz entrada en ExplorEnz MetaCyc via metabolicaNumero EC1 14 18 1Numero CAS9002 10 2 Ontologia genicaActividad enzimaticaAmiGO EGOOrtologosEspeciesHumano RatonPubMed Busqueda 1 PMC Busqueda 2 vte editar datos en Wikidata La nomenclatura de enzimas diferencia entre las monofenol oxidasas tirosinasas y O difenol oxigeno oxidorreductasas Por lo tanto por favor remitirse a los articulos tirosinasa y catecol oxidasa para mas informacion sobre estas enzimas Existe una mezcla de las enzimas monofenol y catecol oxidasa en practicamente todos los tejidos vegetales y tambien pueden ser encontradas en bacterias animales y hongos En los insectos existen polifenol oxidasas presentes en la cuticula 3 y sus productos son los responsables de la tolerancia a la desecacion Los polimeros producidos por la reaccion de las quinonas son los responsables del oscurecimiento de tejidos vegetales cuando se danan fisicamente Esto se observa facilmente en platanos o patatas que tienen altos niveles de PPOs Cuando las celulas vegetales se encuentran sanas e intactas las PPOs y sus sustratos los fenoles se encuentran en compartimientos separados cloroplastos y vacuolas respectivamente Sin embargo cuando la celula se desorganiza al envejecer o como resultado de dano fisico o infeccioso las enzimas y sustratos se juntan y sucede la reaccion descrita El oscurecimiento producido por estas enzimas causa grandes perdidas a la industria agropecuaria Por esto el contenido de polifenol oxidasas y su nivel de actividad son muy importantes para determinar la calidad de frutos y vegetales De hecho el pardeamiento producido por las PPO no siempre es una reaccion indeseable el familiar color marron del te y del cacao 4 se producen por accion del pardeamiento enzimatico debido a las PPO durante el procesamiento del producto Se ha utilizadao a la tentoxina en recientes investigaciones para eliminar la actividad polifenol oxidasa en plantulas de algunas plantas superiores 5 La tropolona es un inhibidor de las polifenol oxidasas presentes en las uvas 6 Y otro inhibidor de esta enzima es el pirosulfito de postasio K2S2O5 7 La profenoloxidasa es una forma modificada del sistema del complemento encontrado en algunos invertebrados incluyendo a insectos cangrejos y gusanos 8 Referencias Editar http www worthington biochem com TY default html Polyphenol Oxidase Worthington Enzyme Manual Accessed 13 September 2011 Mayer AM noviembre de 2006 Polyphenol oxidases in plants and fungi Going places A review Phytochemistry 67 21 2318 2331 PMID 16973188 doi 10 1016 j phytochem 2006 08 006 Sugumaran M Lipke H mayo de 1983 Quinone methide formation from 4 alkylcatechols a novel reaction catalyzed by cuticular polyphenol oxidase FEBS Letters 155 1 65 68 doi 10 1016 0014 5793 83 80210 5 QUESNEL V C JUGMOHUNSINGH K mayo de 2006 BROWNING REACTION IN DRYING CACAO Journal of the Science of Food and Agriculture 21 10 537 541 doi 10 1002 jsfa 2740211011 Duke SO Vaughn KC abril de 1982 Lack of involvement of polyphenol oxidase in ortho hydroxylation of phenolic compounds in mung bean seedlings Physiologia Plantarum 54 4 381 385 doi 10 1111 j 1399 3054 1982 tb00696 x Time dependent inhibition of grape polyphenol oxidase by tropolone Edelmira Valero Manuela Garcia Moreno Ramon Varon and Francisco Garcia Carmona J Agric Food Chem 1991 39 6 pp 1043 1046 doi 10 1021 jf00006a007 Del Signore A Romeoa F Giaccio M mayo de 1997 Content of phenolic substances in basidiomycetes Mycological Research 101 5 552 556 doi 10 1017 S0953756296003206 Immunity and the Invertebrates Beck Gregory and Habicht Gail S Scientific American November 1996 pages 60 66 Proteomics of multigenic families from species underrepresented in databases the case of loquat Eriobotrya japonica Lindl polyphenol oxidases enlace roto disponible en Internet Archive vease el historial la primera version y la ultima Selles Marchart S Luque I Casado Vela J Martinez Esteso MJ Bru Martinez R Journal of Proteome Research 2008 Sep 7 9 4095 106 Effect of detergents trypsin and unsaturated fatty acids on latent loquat fruit polyphenol oxidase basis for the enzyme s activity regulation Selles Marchart S Casado Vela J Bru Martinez R Archives of Biochemistry and Biophysics 2007 Aug 15 464 2 295 305 Isolation of a latent polyphenol oxidase from loquat fruit Eriobotrya japonica Lindl kinetic characterization and comparison with the active form Selles Marchart S Casado Vela J Bru Martinez R Archives of Biochemistry and Biophysics 2006 Feb 15 446 2 175 85 Boyer R F 2000 Modern Experimental Biochemistry 3rd Edition Pearson Benjamin Cummings USA Medicina y Salud Datos Q3652158Obtenido de https es wikipedia org w index php title Polifenol oxidasa amp oldid 127380582, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,
