Se ha demostrado que la piruvato, fosfato diquinasa sufre regulación día/noche por la proteína reguladora de la piruvato diquinasa (PDRP) que fosforila reversiblemente la Thr-456.
Clasificación
Se ha demostrado que una serie de enzimas que catalizan la transferencia de un grupo fosforilo desde el fosfoenolpiruvato vía un intermedio fosfo-histidina están estructuralmente relacionadas:
Piruvato, fosfato diquinasa (PPDK). La PPDK cataliza la fosforilación reversible del piruvato y el fosfato por el ATP a fosfoenolpiruvato. En las plantas la PPDK cataliza en la dirección del fosfoenolpiruvato, que es el principal aceptor de dióxido de carbono en las plantas de metabolismo C4 y de metabolismo ácido de las crasuláceas. En algunas bacterias como la Bacteroides symbiosus, la PPDK funciona en la dirección de la síntesis de ATP.
Piruvato, agua diquinasa. Esta enzima cataliza la fosforilación reversible del piruvato por el ATP para formar fosfoenolpiruvato. Esta es una etapa esencial en la gluconeogénesis cuando el piruvato y el lactato son usados como fuentes de carbono.
Fosfoenolpiruvato-proteína quinasa. Esta es la primera enzima del sistema fosfotransferasa para azúcares (PTS). Un sistema de transporte de carbohidratos en las bacterias. El PTS cataliza la fosforilación de los azúcares al mismo tiempo que los translocaliza a través de la membrana celular. El mecanismo general de la PTS es el siguiente: un grupo fosforilo del fosfoenolpiruvato es transferido a la enzima I (EI) de la PTS que a su vez lo transfiere a una proteína transportadora de fosforilo (HPr). Fosfo-HPr entonces transfiere el grupo fosforilo a una permeasa específica para los azúcares.
Todas estas enzimas comparten el mismo mecanismo catalítico, se unen al fosfoenolpiruvato y transfieren su grupo fosforilo a un residuo de histidina. La secuencia alrededor de este residuo está muy conservada.
Referencias
EBI 1vbh
Nakanishi, Tsugumi and Nakatsu, Toru and Matsuoka, Makoto and Sakata, Kanzo y Kato, Hiroaki (2005). «Crystal structures of pyruvate phosphate dikinase from maize revealed an alternative conformation in the swiveling-domain motion». En ACS Publications, ed. Biochemistry44 (4): 1136--1144.
Pocalyko DJ, Carroll LJ, Martin BM, Babbitt PC, Dunaway-Mariano D (diciembre de 1990). «Analysis of sequence homologies in plant and bacterial pyruvate phosphate dikinase, enzyme I of the bacterial phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system and other PEP-utilizing enzymes. Identification of potential catalytic and regulatory motifs». Biochemistry29 (48): 10757-65. PMID 2176881. doi:10.1021/bi00500a006.
Enlaces externos
Ficha de la base de datos PROSITE para la familia de enzimas de la piruvato, fosfato diquinasa.
Ficha de la base de datos ExPASy.
Datos:Q24788665
Agosto 04, 2021
piruvato, fosfato, diquinasa, piruvato, fosfato, diquinasa, ppdk, número, enzima, cataliza, reacción, estructura, piruvato, fosfato, diquinasa, maíz, unida, fosfoenolpiruvato, estructuras, disponiblespdb, estructuras, enzimáticasrcsb, pdbe, pdbsumidentificador. La piruvato fosfato diquinasa PPDK numero EC 2 7 9 1 es una enzima que cataliza la reaccion Piruvato fosfato diquinasaEstructura de la piruvato fosfato diquinasa de maiz unida a Mg fosfoenolpiruvato 1 2 Estructuras disponiblesPDB Estructuras enzimaticasRCSB PDB PDBe PDBsumIdentificadoresIdentificadoresexternos Bases de datos de enzimasIntEnz entrada en IntEnz BRENDA entrada en BRENDA ExPASy NiceZime view KEGG entrada en KEEG PRIAM perfil PRIAM ExplorEnz entrada en ExplorEnz MetaCyc via metabolicaNumero EC2 7 9 1Numero CAS9027 40 1 Ontologia genicaActividad enzimaticaAmiGO EGOOrtologosEspeciesHumano RatonPubMed Busqueda 1 PMC Busqueda 2 vte editar datos en Wikidata Mecanismo de la piruvato fosfato diquinasa Piruvato fosfato ATP displaystyle rightleftharpoons Fosfoenolpiruvato difosfato AMPEsta enzima se ha estudiado principalmente en las plantas pero tambien se ha estudiado en algunas bacterias 3 Es una enzima clave en la gluconeogenesis y en la fotosintesis y es responsable de la reaccion inversa que cataliza la piruvato quinasa en la glicolisis Se ha demostrado que la piruvato fosfato diquinasa sufre regulacion dia noche por la proteina reguladora de la piruvato diquinasa PDRP que fosforila reversiblemente la Thr 456 Clasificacion EditarSe ha demostrado que una serie de enzimas que catalizan la transferencia de un grupo fosforilo desde el fosfoenolpiruvato via un intermedio fosfo histidina estan estructuralmente relacionadas Piruvato fosfato diquinasa PPDK La PPDK cataliza la fosforilacion reversible del piruvato y el fosfato por el ATP a fosfoenolpiruvato En las plantas la PPDK cataliza en la direccion del fosfoenolpiruvato que es el principal aceptor de dioxido de carbono en las plantas de metabolismo C4 y de metabolismo acido de las crasulaceas En algunas bacterias como la Bacteroides symbiosus la PPDK funciona en la direccion de la sintesis de ATP Piruvato agua diquinasa Esta enzima cataliza la fosforilacion reversible del piruvato por el ATP para formar fosfoenolpiruvato Esta es una etapa esencial en la gluconeogenesis cuando el piruvato y el lactato son usados como fuentes de carbono Fosfoenolpiruvato proteina quinasa Esta es la primera enzima del sistema fosfotransferasa para azucares PTS Un sistema de transporte de carbohidratos en las bacterias El PTS cataliza la fosforilacion de los azucares al mismo tiempo que los translocaliza a traves de la membrana celular El mecanismo general de la PTS es el siguiente un grupo fosforilo del fosfoenolpiruvato es transferido a la enzima I EI de la PTS que a su vez lo transfiere a una proteina transportadora de fosforilo HPr Fosfo HPr entonces transfiere el grupo fosforilo a una permeasa especifica para los azucares Todas estas enzimas comparten el mismo mecanismo catalitico se unen al fosfoenolpiruvato y transfieren su grupo fosforilo a un residuo de histidina La secuencia alrededor de este residuo esta muy conservada Referencias Editar EBI 1vbh Nakanishi Tsugumi and Nakatsu Toru and Matsuoka Makoto and Sakata Kanzo y Kato Hiroaki 2005 Crystal structures of pyruvate phosphate dikinase from maize revealed an alternative conformation in the swiveling domain motion En ACS Publications ed Biochemistry 44 4 1136 1144 Pocalyko DJ Carroll LJ Martin BM Babbitt PC Dunaway Mariano D diciembre de 1990 Analysis of sequence homologies in plant and bacterial pyruvate phosphate dikinase enzyme I of the bacterial phosphoenolpyruvate sugar phosphotransferase system and other PEP utilizing enzymes Identification of potential catalytic and regulatory motifs Biochemistry 29 48 10757 65 PMID 2176881 doi 10 1021 bi00500a006 Enlaces externos EditarFicha de la base de datos PROSITE para la familia de enzimas de la piruvato fosfato diquinasa Ficha de la base de datos ExPASy Datos Q24788665Obtenido de https es wikipedia org w index php title Piruvato fosfato diquinasa amp oldid 119013412, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,
