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Glutatión peroxidasa

La enzima Glutatión peroxidasa (GPX) o glutationa peroxidasa EC 1.11.1.9, cataliza la reacción de oxidación de glutatión a glutatión disulfuro utilizando para ello peróxido de hidrógeno. Esta enzima usa como cofactor el selenio.[1]

Glutatión peroxidasa

Estructura de cintas de la glutatión peroxidasa 1
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Glutatión peroxidasa 7
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2 Glutatión + H2O2 Glutatión disulfuro + 2 H2O

La glutatión peroxidasa tiene como principal función proteger al organismo del efecto degradante de los hidroperóxidos de forma endógena. En los vertebrados se conocen al menos cuatro formas de GPX: una forma citosólica (GPX1), una forma gastrointestinal (GPX-GI), una forma secretada en el plasma (GPX-P) y una forma epididimial secretada (GPX-EP). Adicionalmente a estas formas caracterizadas, la secuencia de una proteína de función desconocida está evolutivamente relacionada con estas GPX.

En los parásitos nemátodos filariales, como la Brugia pahangi, la principal proteína soluble cuticular, conocida como gp29, es una GPX secretada que podría proporcionar un mecanismo de resistencia a la reacción inmune del mamífero huésped neutralizando los productos oxidativos de la rotura de los leucocitos.

La proteína btuE de la Escherichia coli, una proteína periplásmica que participa en el transporte de la vitamina B12, también está relacionada evolutivamente con las GPX aunque la relación aún no está clara.

El sitio catalítico de las GPX contiene un residuo conservado que es una cisteína o selenocisteína en muchas GPX eucarióticas.

GPX humanas editar

Los tipos de glutationa peroxidasa humana son:

  • Glutatión peroxidasa 1 (GPX1). Tiene como función proteger la hemoglobina de los eritrocitos de una rotura oxidativa. Se constituye como un homotetrámero y su localización celular es el citoplasma.
  • Glutatión peroxidasa 2 (GPX2). Tiene como función proteger a los mamíferos de la toxicidad de los hidroperóxidos orgánicos ingeridos. Pueden actuar como aceptores el tert-butil hidroperóxido, el cumeno hidroperóxido y el hidroperóxido del ácido linoleico. En cambio, el fosfatidilcolina hidroperóxido no actúa como aceptor. Se constituye como un homotetrámero y su localización celular es el citoplasma. Se expresa sobre todo en el hígado y tracto gastrointestinal.
  • Glutatión peroxidasa 3 (GPX3). Tiene como función proteger a las células y enzimas del daño oxidativo catalizando la reducción por la glutationa del peróxido de hidrógeno, peróxidos de lípidos e hidroperóxidos orgánicos. Se constituye como un homotetrámero que es secretado en el plasma.
  • Glutatión peroxidasa 4 (GPX4). Tiene como función proteger a las células ante la oxidación, especialmente de los hidroperóxidos lípidos, protegiendo así las membranas celulares de la peroxidación lípidica y la muerte celular. También cumple una función en el desarrollo del esperma.[2]
  • Glutatión peroxidasa 5 (GPX5). Tiene la misma función que la GPX3 y constituye un sistema de protección contra el daño de los peróxidos en los lípidos de las membranas del esperma. Esta enzima es secretada en el epidídimo.
  • Glutatión peroxidasa 6 (GPX6). Es una proteína secretada y se expresa en el epitelio olfativo.
  • Glutatión peroxidasa 7 (GPX7). Es una proteína secretada.

Existe otra GPX marcada como probable y llamada Glutatión peroxidasa 8 (GPX8) que es una proteína de membrana. Q8TED1

Referencias editar

  1. Lei, Xin Gen; Prabhu, K. Sandeep (1 de marzo de 2016). «Selenium». Advances in Nutrition (en inglés) 7 (2): 415-417. ISSN 2161-8313. doi:10.3945/an.115.010785. Consultado el 12 de marzo de 2019. 
  2. «GPX4 glutathione peroxidase 4 [Homo sapiens (human)] - Gene - NCBI». www.ncbi.nlm.nih.gov. Consultado el 12 de marzo de 2019. 

Enlaces externos editar

  • (en inglés).
  •   Datos: Q24773045

glutatión, peroxidasa, enzima, glutationa, peroxidasa, cataliza, reacción, oxidación, glutatión, glutatión, disulfuro, utilizando, para, ello, peróxido, hidrógeno, esta, enzima, como, cofactor, selenio, estructura, cintas, glutatión, peroxidasa, 1estructuras, . La enzima Glutation peroxidasa GPX o glutationa peroxidasa EC 1 11 1 9 cataliza la reaccion de oxidacion de glutation a glutation disulfuro utilizando para ello peroxido de hidrogeno Esta enzima usa como cofactor el selenio 1 Glutation peroxidasaEstructura de cintas de la glutation peroxidasa 1Estructuras disponiblesPDB Estructuras enzimaticasRCSB PDB PDBe PDBsumIdentificadoresIdentificadoresexternos Bases de datos de enzimasIntEnz entrada en IntEnz BRENDA entrada en BRENDA ExPASy NiceZime view KEGG entrada en KEEG PRIAM perfil PRIAM ExplorEnz entrada en ExplorEnz MetaCyc via metabolicaNumero EC1 11 1 9Numero CAS9013 66 5 Ontologia genicaActividad enzimaticaAmiGO EGOOrtologosEspeciesHumano RatonPubMed Busqueda 1 PMC Busqueda 2 vte editar datos en Wikidata Glutation peroxidasa 1Estructuras disponiblesPDBBuscar ortologos PDBe RCSB Lista de codigos PDB2F8A Estructuras enzimaticasRCSB PDB PDBe PDBsumIdentificadoresSimboloGPX1 HGNC 4553 IdentificadoresexternosOMIM 138320EBI GPX1GeneCards 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gastrointestinal GPX GI una forma secretada en el plasma GPX P y una forma epididimial secretada GPX EP Adicionalmente a estas formas caracterizadas la secuencia de una proteina de funcion desconocida esta evolutivamente relacionada con estas GPX En los parasitos nematodos filariales como la Brugia pahangi la principal proteina soluble cuticular conocida como gp29 es una GPX secretada que podria proporcionar un mecanismo de resistencia a la reaccion inmune del mamifero huesped neutralizando los productos oxidativos de la rotura de los leucocitos La proteina btuE de la Escherichia coli una proteina periplasmica que participa en el transporte de la vitamina B12 tambien esta relacionada evolutivamente con las GPX aunque la relacion aun no esta clara El sitio catalitico de las GPX contiene un residuo conservado que es una cisteina o selenocisteina en muchas GPX eucarioticas GPX humanas editarLos tipos de glutationa peroxidasa humana son Glutation peroxidasa 1 GPX1 Tiene como funcion proteger la hemoglobina de los eritrocitos de una rotura oxidativa Se constituye como un homotetramero y su localizacion celular es el citoplasma Glutation peroxidasa 2 GPX2 Tiene como funcion proteger a los mamiferos de la toxicidad de los hidroperoxidos organicos ingeridos Pueden actuar como aceptores el tert butil hidroperoxido el cumeno hidroperoxido y el hidroperoxido del acido linoleico En cambio el fosfatidilcolina hidroperoxido no actua como aceptor Se constituye como un homotetramero y su localizacion celular es el citoplasma Se expresa sobre todo en el higado y tracto gastrointestinal Glutation peroxidasa 3 GPX3 Tiene como funcion proteger a las celulas y enzimas del dano oxidativo catalizando la reduccion por la glutationa del peroxido de hidrogeno peroxidos de lipidos e hidroperoxidos organicos Se constituye como un homotetramero que es secretado en el plasma Glutation peroxidasa 4 GPX4 Tiene como funcion proteger a las celulas ante la oxidacion especialmente de los hidroperoxidos lipidos protegiendo asi las membranas celulares de la peroxidacion lipidica y la muerte celular Tambien cumple una funcion en el desarrollo del esperma 2 Glutation peroxidasa 5 GPX5 Tiene la misma funcion que la GPX3 y constituye un sistema de proteccion contra el dano de los peroxidos en los lipidos de las membranas del esperma Esta enzima es secretada en el epididimo Glutation peroxidasa 6 GPX6 Es una proteina secretada y se expresa en el epitelio olfativo Glutation peroxidasa 7 GPX7 Es una proteina secretada Existe otra GPX marcada como probable y llamada Glutation peroxidasa 8 GPX8 que es una proteina de membrana Q8TED1Referencias editar Lei Xin Gen Prabhu K Sandeep 1 de marzo de 2016 Selenium Advances in Nutrition en ingles 7 2 415 417 ISSN 2161 8313 doi 10 3945 an 115 010785 Consultado el 12 de marzo de 2019 GPX4 glutathione peroxidase 4 Homo sapiens human Gene NCBI www ncbi nlm nih gov Consultado el 12 de marzo de 2019 Enlaces externos editarNiceZyme en ingles nbsp Datos Q24773045 Obtenido de https es wikipedia org w index php title Glutation peroxidasa amp oldid 130913892, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,

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