La selenocisteína, que se considera el aminoácido número 21 entre los aminoácidos proteicos o canónicos, se descubrió en 1986 por la bioquímica Thressa Stadtman[1] en los National Institutes of Health. Su abreviatura normalizada de 3 letras es Sec, y la de una letra es U.[2] Se codifica en el ARNm mediante un triplete UGA. Este codón, conocido por el nombre ópalo, codifica habitualmente la finalización de la traducción, pero en conjunción con una región del ARNm denominada SecIS (secuencia de inserción de la selenocisteína) pasa a codificar la incorporación de selenocisteína a la cadena polipeptídica. La secuencia SecIS se localiza en la región 3' no traducida (3'UTR) en arqueas y eucariotas, e inmediatamente después del codón ópalo en bacterias.
La concentración de selenio en el medio celular también es relevante para la utilización de este aminoácido proteico; esto se debe a que el ARNt que incorpora la selenocisteína no contiene inicialmente dicho aminoácido, sino que se une con serina; posteriormente, la selenocisteína sintetasa cataliza la reacción de este aminoácido inicial con selenofosfato (un donador de selenio de alta energía), formando así el selenocisteinil-ARNt.
Funciones
La mayoría de las selenoproteínas poseen actividad enzimática, con la selenocisteína en el centro activo. En bacterias y arqueas estas enzimas realizan funciones catabólicas y de oxidación-reducción, mientras que en eucariotas tienen funciones antioxidantes y anabólicas.
ATSDR en Español - ToxFAQs™: selenio: Departamento de Salud y Servicios Humanos de EE. UU. (dominio público)
Artículo sobre selenocisteína y pirrolisina en castellano, blog de divulgación científica
Ilustración sobre la incorporación de la selenocisteína en castellano. [Atención: en el título de la primera pantalla se indica una fórmula de la selenocisteína que es incorrecta, corresponde realmente a selenometionina; la selenocisteína es HSe-CH2-CH(NH2)-COOH]
Científico uruguayo halla por primera vez en hongos el aminoácido selenocisteína
Referencias
Stadtman, Therese (8 de marzo de 1974). «Selenium Biochemistry». Science183 (4128): 915-22. Bibcode:1974Sci...183..915S. PMID 4605100. doi:10.1126/science.183.4128.915.
IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN) and Nomenclature Committee of IUBMB (NC-IUBMB) (1999). G. P. Moss, ed. «Newsletter 1999» (en inglés). Consultado el 23 de mayo de 2012.
El contenido de este artículo incorpora material de una entrada de la Enciclopedia Libre Universal, publicada en español bajo la licencia Creative Commons Compartir-Igual 3.0.
Datos:Q408663
Multimedia:Selenocysteine
Enero 14, 2022
selenocisteína, selenocisteína, selenocisteína, considera, aminoácido, número, entre, aminoácidos, proteicos, canónicos, descubrió, 1986, bioquímica, thressa, stadtman, national, institutes, health, abreviatura, normalizada, letras, letra, codifica, arnm, medi. L selenocisteina La selenocisteina que se considera el aminoacido numero 21 entre los aminoacidos proteicos o canonicos se descubrio en 1986 por la bioquimica Thressa Stadtman 1 en los National Institutes of Health Su abreviatura normalizada de 3 letras es Sec y la de una letra es U 2 Se codifica en el ARNm mediante un triplete UGA Este codon conocido por el nombre opalo codifica habitualmente la finalizacion de la traduccion pero en conjuncion con una region del ARNm denominada SecIS secuencia de insercion de la selenocisteina pasa a codificar la incorporacion de selenocisteina a la cadena polipeptidica La secuencia SecIS se localiza en la region 3 no traducida 3 UTR en arqueas y eucariotas e inmediatamente despues del codon opalo en bacterias La concentracion de selenio en el medio celular tambien es relevante para la utilizacion de este aminoacido proteico esto se debe a que el ARNt que incorpora la selenocisteina no contiene inicialmente dicho aminoacido sino que se une con serina posteriormente la selenocisteina sintetasa cataliza la reaccion de este aminoacido inicial con selenofosfato un donador de selenio de alta energia formando asi el selenocisteinil ARNt Indice 1 Funciones 2 Vease tambien 3 Enlaces externos 4 Referencias Funciones Editar La mayoria de las selenoproteinas poseen actividad enzimatica con la selenocisteina en el centro activo En bacterias y arqueas estas enzimas realizan funciones catabolicas y de oxidacion reduccion mientras que en eucariotas tienen funciones antioxidantes y anabolicas Vease tambien Editar Aminoacido Aminoacil ARNt sintetasa Codigo genetico Pirrolisina el aminoacido proteico n º 22 Enlaces externos Editar ATSDR en Espanol ToxFAQs selenio Departamento de Salud y Servicios Humanos de EE UU dominio publico Articulo sobre selenocisteina y pirrolisina en castellano blog de divulgacion cientifica Ilustracion sobre la incorporacion de la selenocisteina en castellano Atencion en el titulo de la primera pantalla se indica una formula de la selenocisteina que es incorrecta corresponde realmente a selenometionina la selenocisteina es HSe CH2 CH NH2 COOH Cientifico uruguayo halla por primera vez en hongos el aminoacido selenocisteinaReferencias Editar Stadtman Therese 8 de marzo de 1974 Selenium Biochemistry Science 183 4128 915 22 Bibcode 1974Sci 183 915S PMID 4605100 doi 10 1126 science 183 4128 915 IUPAC IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature JCBN and Nomenclature Committee of IUBMB NC IUBMB 1999 G P Moss ed Newsletter 1999 en ingles Consultado el 23 de mayo de 2012 El contenido de este articulo incorpora material de una entrada de la Enciclopedia Libre Universal publicada en espanol bajo la licencia Creative Commons Compartir Igual 3 0 Datos Q408663 Multimedia Selenocysteine Obtenido de https es wikipedia org w index php title Selenocisteina amp oldid 134163375, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,
