Receptor de TGF-beta 3

No debe confundirse con Beta glucano.

El betaglicano^[1]​ también conocido como receptor del factor de crecimiento transformante beta 3 (TGFBR3), es un receptor de la proteína TGF beta 3 codificado en humanos por el gen supresor tumoral HGNC TGFBR3 . Es una proteína transmembrana con un peso molecular >300 kDa.^[2]​ El receptor de TGF-beta 2 pertenece a la familia de serina/treonina quinasas y a la subfamilia de receptores TGF-beta que protruyen a la superficie celular.^[3]​ Está compuesto por cadenas de condroitín sulfato y heparán sulfato. El receptor forma un complejo heterodimérico con varios miembros de la superfamlia TGF-beta por intermedio de su núcleo proteico.^[4]​ Se une además con ciertos TGF-beta por medio de sus cadenas de heparán sulfato.^[5]​^[6]​

Receptor del factor de crecimiento transformante beta 3
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos	TGFBR (HGNC: 11774) ; BGCAN; betaglycan
Identificadores externos	OMIM: 600742 EBI: TGFBR GeneCards: Gen TGFBR UniProt: TGFBR
Locus	Cr. 5 [1]
Ontología génica Función molecular • actividad del receptor TGF beta • unión del receptor TGF beta tipo II • unión al receptor del factor de crecimiento transformante beta • unión proteica • unión a glucosaminoglicano • unión a heparina • actividad de co-receptor • unión al factor de crecimiento de fibroblastos • unión al dominio PDZ • unión a SMAD • unĩn a activina • unión al factor de crecimiento transformante beta • actividad como receptor del factor de crecimiento transformante beta, tipo III Componente celular • matriz extracelular proteica • espacio extracelular • citoplasma • componente integral de la membrana plasmática • sitio externo de la membrana plasmática • superficie celular Proceso biológico • respuesta a la hipoxia • transición epitelial a mesenquima • desarrollo hepático • morfogenesis del corazón • respuesta inmune • ruta de señalización del receptor del factor de crecimiento transformante beta • ensamblaje del complejo del receptor del factor de crecimiento transformante beta • crecimiento celular • migración celular • regulación positiva de la ruta de señalización del receptor del factor de crecimiento transformante beta • regulación negativa de la ruta de señalización del receptor del factor de crecimiento transformante beta • regeneración orgánica • respuesta a la hormona foliculoestimulante • respuesata a la prostaglandina E • respuesta a la hormona luteinizante • regulación de uniones proteicas Referencias: AmiGO / QuickGO
Patrón de expresión de ARNm
Más información
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	7049
UniProt	Q03167 n/a
RefSeq (ARNm)	NP_001182612 n/a
v t e
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Funciones

Se ha demostrado que el receptor del TGF-beta 3 se une a la inhibina, una proteína que inhibe la secreción de una gonadotropina, la hormona foliculoestimulante (FSH).^[7]​ Al hacerlo actúa como antagonista de las señales de la activina disminuyendo la biosíntesis y secreción de la FSH en la regulación del ciclo menstrual.^[8]​

No tiene funciones directas en la transducción de señal del TGF-beta.^[9]​ Pero cuando se une a otros miembros de la superfamilia TGF-beta,^[4]​ forma complejos receptor/ligando a nivel de la superficie celular cumpliendo una función como reservorio o acaparamiento de ligandos disponibles para los receptores TGF-beta.^[10]​^[11]​

Véase también

• Receptores de TGF-beta
• Receptor de TGF-beta 1
• Receptor de TGF-beta 2

Referencias

1. Arce, Víctor M.; Catalina, Pablo F.; Mallo, Federico (2006). Endocrinología. Univ Santiago de Compostela. p. 57. ISBN 8497506227. 
2. Wang XF, Lin HY, Ng-Eaton E, etal (1991). «Expression cloning and characterization of the TGF-beta type III receptor». Cell 67 (4): 797-805. PMID 1657407. doi:10.1016/0092-8674(91)90074-9. 
3. López-Casillas F, Cheifetz S, Doody J, etal (1991). «Structure and expression of the membrane proteoglycan betaglycan, a component of the TGF-beta receptor system». Cell 67 (4): 785-95. PMID 1657406. doi:10.1016/0092-8674(91)90073-8. 
4. Peralta-Zaragoza, Oscar, Lagunas-Martínez, A., & Madrid-Marina, Vicente. (2001). Factor de crecimiento transformante beta-1: estructura, función y mecanismos de regulación en cáncer Salud Pública de México, 43(4), 340-351. Accesado el 14 de diciembre de 2015
5. Dreyfuss, Juliana L., Regatieri, Caio V., Jarrouge, Thais R., Cavalheiro, Renan P., Sampaio, Lucia O., & Nader, Helena B.. (2009). Heparan sulfate proteoglycans: structure, protein interactions and cell signaling Anais da Academia Brasileira de Ciências, 81(3), 409-429. Accesado el 14 de diciembre de 2015
6. RIDER CC. 2006. Heparin/heparan sulphate binding in the TGF-beta cytokine superfamily. Biochem Soc Trans 34: 458-460.
7. Reis, Fernando Marcos dos, & Rezende, Carolina Passos de. (2009). Aplicações das dosagens de inibinas em Ginecologia e Obstetrícia Revista Brasileira de Ginecologia e Obstetrícia, 31(12), 621-625. Accesado el 14 de diciembre 2015
8. Lewis KA, Gray PC, Blount AL, etal (2000). «Betaglycan binds inhibin and can mediate functional antagonism of activin signalling». Nature 404 (6776): 411-4. PMID 10746731. doi:10.1038/35006129. 
9. Brown CB, Boyer AS, Runyan RB, Barnett JV (1999). «Requirement of type III TGF-beta receptor for endocardial cell transformation in the heart». Science 283 (5410): 2080-2. PMID 10092230. doi:10.1126/science.283.5410.2080. 
10. Andres JL, Stanley K, etal (1989). «Membrane-anchored and soluble forms of betaglycan, a polymorphic proteoglycan that binds transforming growth factor-beta». J. Cell Biol. 109 (6 (Pt 1)): 3137-3145. PMC 2115961. PMID 2592419. doi:10.1083/jcb.109.6.3137. 
11. Andres JL, DeFalcis D, etal (1992). «Binding of two growth factor families to separate domains of the proteoglycan betaglycan». J. Biol. Chem. 267 (9): 5927-5930. PMID 1556106. 

•   Datos: Q14911562