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Proteína de Rieske

Agosto 17, 2021

La proteína de Rieske es una proteína hierro-azufre componente del complejo del citocromo bc1 y del complejo del citocromo b6f descubierta y aislada por John S. Rieske y colaboradores en 1964.[1]​

Complejo del citocromo bc1 mitocondrial. (Código PDB 1bcc).

Función biológica

La ubiquinol-citocromo-c reductasa (también conocida como complejo bc1 o complejo III) es un complejo enzimático bacteriano y mitocondrial de sistemas de fosforilación oxidativa que cataliza la oxidorreducción de los componentes móviles redox ubiquinol y citocromo c, generando un potencial electroquímico vinculado a la síntesis de ATP.[2]​[3]​

El complejo consta de tres subunidades en la mayoría de las bacterias, y nueve en mitocondrias: tanto los complejos bacterianos como mitocondriales contienen subunidades de citocromo b y citocromo c1, y una unidad hierro-azufre de "Rieske", que contiene un centro 2Fe-2S de alto potencial.[4]​ La forma mitocondrial también incluye a otras seis subunidades que no poseen centros redox. La plastoquinol-plastocianina reductasa (complejo b6f), presente en las cianobacterias y los cloroplastos de las plantas cataliza la oxidorreducción de plastoquinol y citocromo f. Este complejo, que es funcionalmente similar a ubiquinol-citocromo c reductasa, comprende citocromo b6, citocromo f y subunidades de Rieske.[5]​

La subunidad de Rieske actúa uniéndose a un anión ya sea de ubiquinol o plastoquinol, transfiriendo un electrón al centro 2Fe-2S, luego liberándolo al hierro del grupo hemo del citocromo c o f.[2]​[5]​ La reducción del centro de Rieske aumenta la afinidad de la subunidad en varios órdenes de magnitud, estabilizando el radical de semiquinona en el sitio Q(P).[6]​ El dominio de Rieske tiene un centro [2Fe-2S]. Dos cisteínas conservadas coordinan un ion de Fe, mientras que el otro ion Fe está coordinado por dos histidinas conservadas. El centro 2Fe-2S está unido a la región C-terminal muy conservada de la subunidad Rieske.

Familia de proteínas de Rieske

Dentro de los homólogos a las proteínas de Rieske se incluyen componentes de proteína hierro-azufre del complejo del citocromo b6f, dioxigenasas hidroxilantes de anillo aromático (ftalato dioxigenasa, benceno, nafaleno y tolueno 1,2-dioxigenasas) y arsenita oxidasa. La comparación de las secuencias de aminoácidos ha revelado la siguiente secuencia consenso:

Cys-Xaa-His-(Xaa)15–17-Cys-Xaa-Xaa-His
 
Centro hierro-azufre de Rieske.

Estructura tridimensional

Se conocen las estructuras cristalinas de una serie de proteínas Rieske. El plegamiento general, incluye dos subdominios, está dominado por una estructura de β antiparalela y contiene una hélice alfa. Los pequeños subdominios de "centro de unión" son prácticamente idénticos en proteínas de mitocondrias y cloroplastos, mientras que el subdominio mayor es sustancialmente diferente a pesar de una topología de plegamiento común. El subdominio del centro de unión [Fe2S2] tiene un topología de un barril beta antiparalelo incompleto. Un átomo de hierro del centro de Rieske [Fe2S2] es coordinado por dos residuos de cisteína y el otro es coordinado por dos a través de los residuos de los átomos Nδ de la histidina. Los ligandos de coordinación del grupo proceden de dos bucles, cada uno aporta una Cys y una His.

Referencias

  1. Rieske JS, Maclennan DH, Coleman, R (1964). «Isolation and properties of an iron-protein from the (reduced coenzyme Q)-cytochrome C reductase complex of the respiratory chain». Biochem. Biophys. Res. Commun 15: 338-344. doi:10.1016/0006-291X(64)90171-8. 
  2. ↑ Harnisch U, Weiss H, Sebald W (mayo de 1985). «The primary structure of the iron-sulfur subunit of ubiquinol-cytochrome c reductase from Neurospora, determined by cDNA and gene sequencing». Eur. J. Biochem. 149 (1): 95-9. PMID 2986972. doi:10.1111/j.1432-1033.1985.tb08898.x. 
  3. Gabellini N, Sebald W (febrero de 1986). «Nucleotide sequence and transcription of the fbc operon from Rhodopseudomonas sphaeroides. Evaluation of the deduced amino acid sequences of the FeS protein, cytochrome b and cytochrome c1». Eur. J. Biochem. 154 (3): 569-79. PMID 3004982. doi:10.1111/j.1432-1033.1986.tb09437.x. 
  4. Kurowski B, Ludwig B (octubre de 1987). «The genes of the Paracoccus denitrificans bc1 complex. Nucleotide sequence and homologies between bacterial and mitochondrial subunits». J. Biol. Chem. 262 (28): 13805-11. PMID 2820981. 
  5. ↑ Madueño F, Napier JA, Cejudo FJ, Gray JC (octubre de 1992). «Import and processing of the precursor of the Rieske FeS protein of tobacco chloroplasts». Plant Mol. Biol. 20 (2): 289-99. PMID 1391772. doi:10.1007/BF00014496. 
  6. Link TA (julio de 1997). «The role of the 'Rieske' iron sulfur protein in the hydroquinone oxidation (Q(P)) site of the cytochrome bc1 complex. The 'proton-gated affinity change' mechanism». FEBS Lett. 412 (2): 257-64. PMID 9256231. doi:10.1016/S0014-5793(97)00772-2. 

Lecturas complementarias

  • Iwata S, Saynovits M, Link TA, Michel H (mayo de 1996). «Structure of a water soluble fragment of the 'Rieske' iron-sulfur protein of the bovine heart mitochondrial cytochrome bc1 complex determined by MAD phasing at 1.5 A resolution». Structure 4 (5): 567-79. PMID 8736555. doi:10.1016/S0969-2126(96)00062-7. 
  • Huang JT, Struck F, Matzinger DF, Levings CS (diciembre). «Functional analysis in yeast of cDNA coding for the mitochondrial Rieske iron-sulfur protein of higher plants». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88 (23): 10716-20. PMC 53001. PMID 1961737. doi:10.1073/pnas.88.23.10716. 
  • Brandt U, Yu L, Yu CA, Trumpower BL (abril). «The mitochondrial targeting presequence of the Rieske iron-sulfur protein is processed in a single step after insertion into the cytochrome bc1 complex in mammals and retained as a subunit in the complex». J. Biol. Chem. 268 (12): 8387-90. PMID 8386158. 
  • Ferraro, D.J., Gakhar, L. and Ramaswamy, S. (2005). «Rieske business: structure-function of Rieske non-heme oxygenases». Biochem. Biophys. Res. Commun. 338: 175-190. PMID 16168954. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.222. 
  • Mason, J.R. and Cammack, R. (1992). «The electron-transport proteins of hydroxylating bacterial dioxygenases». Annu. Rev. Microbiol. 46: 277-305. PMID 1444257. doi:10.1146/annurev.mi.46.100192.001425. 
  • Schmidt, C.L. (2004). «Rieske iron-sulfur proteins from extremophilic organisms». J. Bioenerg. Biomembr. 36: 107-113. PMID 15168614. doi:10.1023/B:JOBB.0000019602.96578.78. 
  • Schneider, D. and Schmidt, C.L. (2005). «Multiple Rieske proteins in prokaryotes: where and why?». Biochim. Biophys. Acta 1710: 1-12. PMID 16271700. 
  •   Datos: Q3408215

Agosto 17, 2021
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La proteina de Rieske es una proteina hierro azufre componente del complejo del citocromo bc1 y del complejo del citocromo b6f descubierta y aislada por John S Rieske y colaboradores en 1964 1 Complejo del citocromo bc1 mitocondrial Codigo PDB 1bcc Indice 1 Funcion biologica 2 Familia de proteinas de Rieske 3 Estructura tridimensional 4 Referencias 5 Lecturas complementariasFuncion biologica EditarLa ubiquinol citocromo c reductasa tambien conocida como complejo bc1 o complejo III es un complejo enzimatico bacteriano y mitocondrial de sistemas de fosforilacion oxidativa que cataliza la oxidorreduccion de los componentes moviles redox ubiquinol y citocromo c generando un potencial electroquimico vinculado a la sintesis de ATP 2 3 El complejo consta de tres subunidades en la mayoria de las bacterias y nueve en mitocondrias tanto los complejos bacterianos como mitocondriales contienen subunidades de citocromo b y citocromo c1 y una unidad hierro azufre de Rieske que contiene un centro 2Fe 2S de alto potencial 4 La forma mitocondrial tambien incluye a otras seis subunidades que no poseen centros redox La plastoquinol plastocianina reductasa complejo b6f presente en las cianobacterias y los cloroplastos de las plantas cataliza la oxidorreduccion de plastoquinol y citocromo f Este complejo que es funcionalmente similar a ubiquinol citocromo c reductasa comprende citocromo b6 citocromo f y subunidades de Rieske 5 La subunidad de Rieske actua uniendose a un anion ya sea de ubiquinol o plastoquinol transfiriendo un electron al centro 2Fe 2S luego liberandolo al hierro del grupo hemo del citocromo c o f 2 5 La reduccion del centro de Rieske aumenta la afinidad de la subunidad en varios ordenes de magnitud estabilizando el radical de semiquinona en el sitio Q P 6 El dominio de Rieske tiene un centro 2Fe 2S Dos cisteinas conservadas coordinan un ion de Fe mientras que el otro ion Fe esta coordinado por dos histidinas conservadas El centro 2Fe 2S esta unido a la region C terminal muy conservada de la subunidad Rieske Familia de proteinas de Rieske EditarDentro de los homologos a las proteinas de Rieske se incluyen componentes de proteina hierro azufre del complejo del citocromo b6f dioxigenasas hidroxilantes de anillo aromatico ftalato dioxigenasa benceno nafaleno y tolueno 1 2 dioxigenasas y arsenita oxidasa La comparacion de las secuencias de aminoacidos ha revelado la siguiente secuencia consenso Cys Xaa His Xaa 15 17 Cys Xaa Xaa His Centro hierro azufre de Rieske Estructura tridimensional EditarSe conocen las estructuras cristalinas de una serie de proteinas Rieske El plegamiento general incluye dos subdominios esta dominado por una estructura de b antiparalela y contiene una helice alfa Los pequenos subdominios de centro de union son practicamente identicos en proteinas de mitocondrias y cloroplastos mientras que el subdominio mayor es sustancialmente diferente a pesar de una topologia de plegamiento comun El subdominio del centro de union Fe2S2 tiene un topologia de un barril beta antiparalelo incompleto Un atomo de hierro del centro de Rieske Fe2S2 es coordinado por dos residuos de cisteina y el otro es coordinado por dos a traves de los residuos de los atomos Nd de la histidina Los ligandos de coordinacion del grupo proceden de dos bucles cada uno aporta una Cys y una His Referencias Editar Rieske JS Maclennan DH Coleman R 1964 Isolation and properties of an iron protein from the reduced coenzyme Q cytochrome C reductase complex of the respiratory chain Biochem Biophys Res Commun 15 338 344 doi 10 1016 0006 291X 64 90171 8 a b Harnisch U Weiss H Sebald W mayo de 1985 The primary structure of the iron sulfur subunit of ubiquinol cytochrome c reductase from Neurospora determined by cDNA and gene sequencing Eur J Biochem 149 1 95 9 PMID 2986972 doi 10 1111 j 1432 1033 1985 tb08898 x Gabellini N Sebald W febrero de 1986 Nucleotide sequence and transcription of the fbc operon from Rhodopseudomonas sphaeroides Evaluation of the deduced amino acid sequences of the FeS protein cytochrome b and cytochrome c1 Eur J Biochem 154 3 569 79 PMID 3004982 doi 10 1111 j 1432 1033 1986 tb09437 x Kurowski B Ludwig B octubre de 1987 The genes of the Paracoccus denitrificans bc1 complex Nucleotide sequence and homologies between bacterial and mitochondrial subunits J Biol Chem 262 28 13805 11 PMID 2820981 a b Madueno F Napier JA Cejudo FJ Gray JC octubre de 1992 Import and processing of the precursor of the Rieske FeS protein of tobacco chloroplasts Plant Mol Biol 20 2 289 99 PMID 1391772 doi 10 1007 BF00014496 Link TA julio de 1997 The role of the Rieske iron sulfur protein in the hydroquinone oxidation Q P site of the cytochrome bc1 complex The proton gated affinity change mechanism FEBS Lett 412 2 257 64 PMID 9256231 doi 10 1016 S0014 5793 97 00772 2 Lecturas complementarias EditarIwata S Saynovits M Link TA Michel H mayo de 1996 Structure of a water soluble fragment of the Rieske iron sulfur protein of the bovine heart mitochondrial cytochrome bc1 complex determined by MAD phasing at 1 5 A resolution Structure 4 5 567 79 PMID 8736555 doi 10 1016 S0969 2126 96 00062 7 Huang JT Struck F Matzinger DF Levings CS diciembre Functional analysis in yeast of cDNA coding for the mitochondrial Rieske iron sulfur protein of higher plants Proc Natl Acad Sci U S A 88 23 10716 20 PMC 53001 PMID 1961737 doi 10 1073 pnas 88 23 10716 Brandt U Yu L Yu CA Trumpower BL abril The mitochondrial targeting presequence of the Rieske iron sulfur protein is processed in a single step after insertion into the cytochrome bc1 complex in mammals and retained as a subunit in the complex J Biol Chem 268 12 8387 90 PMID 8386158 Ferraro D J Gakhar L and Ramaswamy S 2005 Rieske business structure function of Rieske non heme oxygenases Biochem Biophys Res Commun 338 175 190 PMID 16168954 doi 10 1016 j bbrc 2005 08 222 Mason J R and Cammack R 1992 The electron transport proteins of hydroxylating bacterial dioxygenases Annu Rev Microbiol 46 277 305 PMID 1444257 doi 10 1146 annurev mi 46 100192 001425 Schmidt C L 2004 Rieske iron sulfur proteins from extremophilic organisms J Bioenerg Biomembr 36 107 113 PMID 15168614 doi 10 1023 B JOBB 0000019602 96578 78 Schneider D and Schmidt C L 2005 Multiple Rieske proteins in prokaryotes where and why Biochim Biophys Acta 1710 1 12 PMID 16271700 Datos Q3408215Obtenido de https es wikipedia org w index php title Proteina de Rieske amp oldid 126100752, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,

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