El citocromo f es la mayor subunidad del complejo del citocromo b6f (plastoquinol—plastocianina reductasa). La estructura cristalina del dominio soluble (del lado del lumen) del citocromof muestra dos dominios estructurales: uno pequeño encima de uno mayor que se encuentra sobre un dominio de membrana. El dominio mayor consiste en hojas β antiparalelas y un pequeño péptido que enlaza un grupo hemo que forma una estructura de tres capas. El dominio menor está entre dos bandas β del dominio mayor y es todo un dominio β.
El hemo está unido entre dos hélices cortas en el carbono N-terminal del citocromo f. En la segunda hélice se encuentra el motivo de la secuencia para citocromos tipo-c, Cys-Xaa-Xaa-Cys-His, que está covalentemente enlazado al grupo hemo a través de enlaces tioéter de dos cisteínas. El quinto ligando al hierro del hemo es una histidina y el sexto, el grupo α-amino del residuo de tirosina N-terminal (Tyr-1).
El citocromo f tiene una red interna de moléculas de agua. Se ha hipotetizado que la función de la misma es la de enlazar protones y es una característica altamente conservada en los citocromos f.
Referencias
Bendall, D.S. (2004). «The unfinished story of cytochrome f». Photosynth. Res.80: 265-276. PMID 16328825.
Cramer, W.A., Martinez, S.E., Huang, D., Tae, G.S., Everly, R.M., Heymann, J.B., Cheng, R.H., Baker, T.S. and Smith, J.L. (1994). «Structural aspects of the cytochrome b6f complex; structure of the lumen-side domain of cytochrome f». J. Bioenerg. Biomembr.26: 31-47. PMID 8027021.
Martinez, S.E., Huang, D., Ponomarev, M., Cramer, W.A. and Smith, J.L. (1996). «The heme redox center of chloroplast cytochrome f is linked to a buried five-water chain». Protein Science5: 1081-1092. PMID 8762139.
Prince, R.C. and George, G.N. (1995). «Cytochrome f revealed». Trends Biochem. Sci.20: 217-218. PMID 7631417.
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