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FtsZ

FtsZ es una proteína del citoesqueleto de las bacterias que se ensambla en un anillo para mediar durante la división celular bacteriana. Es el equivalente procariótico a la tubulina de las células eucariotas. Está codificada por el gen ftsZ y el nombre proviene de "filamenting temperature-sensitive mutant Z" haciendo referencia a la hipótesis de que los mutantes de E. Coli que carecen de este gen crecerían como filamentos por la incapacidad de las células hijas de separarse unas de otras durante la división celular.

Elementos del citoesqueleto de Caulobacter crescentus. En la figura, estos elementos procarióticos se relacionan con sus homólogos eucariotas y se hipotetiza su función celular.[1]​ Debe tenerse en cuenta que la función de la pareja FtsZ-MreB se invirtió durante la evolución al convertirse en tubulina-actina.
Estructura molecular de la proteína FtsZ

El descubrimiento del citoesqueleto bacteriano es bastante reciente y FtsZ fue la primera proteína del citoesqueleto procariota en ser identificada. En 1991, Erfei Bi y Joseph Lutkenhaus demostraron que FtsZ se ensambla formando un anillo. Durante la división celular, FtsZ es la primera proteína que se desplaza al lugar de la división y es esencial para reunir otras proteínas que producen una nueva pared celular entre las células que se dividen. El papel de FtsZ en la división celular de los procariontes es análogo a la de actina en la división de las células eucariotas, pero a diferencia del anillo de actina-miosina de los eucariotas, no se conoce ningún motor de proteínas asociado con FtsZ. El origen de la fuerza citocinética, por tanto se desconoce, aunque se cree que la síntesis localizada de la nueva pared celular produce al menos una parte de esta fuerza.

El homólogo bacteriano a la actina es, sin embargo, MreB. El proceso por el cual el papel de FtsZ (proteína equivalente a la tubulina) y MreB (proteína equivalente a la actina) en la división celular se invirtió en los eucariontes es un misterio evolutivo, pero el uso del anillo de FtsZ en la división de los cloroplastos y mitocondrias establece su ascendencia procariota.

Se conoce bastante de las actividades de la dinámica de polimerización de la tubulina y los microtúbulos, pero poco acerca de estas actividades en FtsZ. Si bien se sabe que los protofilamentos monocatenarios de tubulina se organizan en 13 microtúbulos, se desconoce la estructura multicatenaria del anillo de FtsZ. Por otra parte, ha habido controversia sobre la aparente cooperatividad del ensamblado del polímero monocatenario de FtsZ ya que todos los modelos teóricos establecidos para el ensamblado cooperativo exigen polímeros multicatenarios. Recientemente, Alex Dajkovic y Joe Lutkenhaus han propuesto que la cooperatividad en el ensamblado de FtsZ podría conseguirse mediante múltiples estados de los monómeros FtsZ con diferentes afinidades de unos con respectos a otros.

Recientemente se han encontrado proteínas similares a la tubulina y FtsZ en las grandes plásmidos presentes en las especies de Bacillus. Se cree que funcionan como componentes de los segrosomas, que son complejos multiproteicos que particionan los cromosomas en las bacterias. Los homólogos de tubulina y FtsZ de los plásmidos parecen haber conservado la capacidad de polimerizar en filamentos.

Referencias

  1. Gitai, Z. (2005). «The New Bacterial Cell Biology: Moving Parts and Subcellular Architecture». Cell 120 (5): 577-586. doi:10.1016/j.cell.2005.02.026. 
  1. Chen, J.C., et al., Septal localization of FtsQ, an essential cell division protein in Escherichia coli. J Bacteriol, 1999. 181(2): p. 521-530. PMID 9882666 [1]
  2. Löwe, J., and Amos, L.A., Structure of the bacterial tubulin homolog FtsZ Nature, 1998. 391: p. 203-206. Entrez PubMed 9428770
  3. Romberg, L., and Levin, P.A., Assembly dynamics of the bacterial cell division protein FTSZ: poised at the edge of stability Annu Rev Microbiol, 2003. 57: p. 125-154. PMID 14527275 [2]
  4. Scheffers, D., and Driessen, A.J., The polymerization mechanism of the bacterial cell division protein FtsZ FEBS Letters, 2001. 506(1): p. 6-10. PMID 11591361 [3]
  5. van den Ent, F., Amos, L., Lowe, J., Bacterial ancestry of actin and tubulin Curr Opin Microbiol, 2001. 4(6): p. 634-638. PMID 11731313 [4]
  6. Bi, E. and Lutkenhaus, J., "FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli." Nature, 1991 354, 161 - 164. Entrez PubMed 1944597
  7. Dajkovic, A. and Lutkenhaus, J., "Z ring as executor of bacterial cell division" J Mol Microbiol Biotechnol. 2006;11(3-5):140-51 Entrez PubMed 16983191
  8. Dajkovic, A. et al., "Investigation of the Regulation of FtsZ assembly by SulA and Development of a Model for FtsZ Polymerization" J Bact. 2008; JB.01612-07v1 Entrez PubMed 18245292

Véase también

  •   Datos: Q24773445
  •   Multimedia: Cell-division protein FtsZ

ftsz, proteína, citoesqueleto, bacterias, ensambla, anillo, para, mediar, durante, división, celular, bacteriana, equivalente, procariótico, tubulina, células, eucariotas, está, codificada, ftsz, nombre, proviene, filamenting, temperature, sensitive, mutant, h. FtsZ es una proteina del citoesqueleto de las bacterias que se ensambla en un anillo para mediar durante la division celular bacteriana Es el equivalente procariotico a la tubulina de las celulas eucariotas Esta codificada por el gen ftsZ y el nombre proviene de filamenting temperature sensitive mutant Z haciendo referencia a la hipotesis de que los mutantes de E Coli que carecen de este gen crecerian como filamentos por la incapacidad de las celulas hijas de separarse unas de otras durante la division celular Elementos del citoesqueleto de Caulobacter crescentus En la figura estos elementos procarioticos se relacionan con sus homologos eucariotas y se hipotetiza su funcion celular 1 Debe tenerse en cuenta que la funcion de la pareja FtsZ MreB se invirtio durante la evolucion al convertirse en tubulina actina Estructura molecular de la proteina FtsZ El descubrimiento del citoesqueleto bacteriano es bastante reciente y FtsZ fue la primera proteina del citoesqueleto procariota en ser identificada En 1991 Erfei Bi y Joseph Lutkenhaus demostraron que FtsZ se ensambla formando un anillo Durante la division celular FtsZ es la primera proteina que se desplaza al lugar de la division y es esencial para reunir otras proteinas que producen una nueva pared celular entre las celulas que se dividen El papel de FtsZ en la division celular de los procariontes es analogo a la de actina en la division de las celulas eucariotas pero a diferencia del anillo de actina miosina de los eucariotas no se conoce ningun motor de proteinas asociado con FtsZ El origen de la fuerza citocinetica por tanto se desconoce aunque se cree que la sintesis localizada de la nueva pared celular produce al menos una parte de esta fuerza El homologo bacteriano a la actina es sin embargo MreB El proceso por el cual el papel de FtsZ proteina equivalente a la tubulina y MreB proteina equivalente a la actina en la division celular se invirtio en los eucariontes es un misterio evolutivo pero el uso del anillo de FtsZ en la division de los cloroplastos y mitocondrias establece su ascendencia procariota Se conoce bastante de las actividades de la dinamica de polimerizacion de la tubulina y los microtubulos pero poco acerca de estas actividades en FtsZ Si bien se sabe que los protofilamentos monocatenarios de tubulina se organizan en 13 microtubulos se desconoce la estructura multicatenaria del anillo de FtsZ Por otra parte ha habido controversia sobre la aparente cooperatividad del ensamblado del polimero monocatenario de FtsZ ya que todos los modelos teoricos establecidos para el ensamblado cooperativo exigen polimeros multicatenarios Recientemente Alex Dajkovic y Joe Lutkenhaus han propuesto que la cooperatividad en el ensamblado de FtsZ podria conseguirse mediante multiples estados de los monomeros FtsZ con diferentes afinidades de unos con respectos a otros Recientemente se han encontrado proteinas similares a la tubulina y FtsZ en las grandes plasmidos presentes en las especies de Bacillus Se cree que funcionan como componentes de los segrosomas que son complejos multiproteicos que particionan los cromosomas en las bacterias Los homologos de tubulina y FtsZ de los plasmidos parecen haber conservado la capacidad de polimerizar en filamentos Referencias Editar Gitai Z 2005 The New Bacterial Cell Biology Moving Parts and Subcellular Architecture Cell 120 5 577 586 doi 10 1016 j cell 2005 02 026 Chen J C et al Septal localization of FtsQ an essential cell division protein in Escherichia coli J Bacteriol 1999 181 2 p 521 530 PMID 9882666 1 Lowe J and Amos L A Structure of the bacterial tubulin homolog FtsZ Nature 1998 391 p 203 206 Entrez PubMed 9428770 Romberg L and Levin P A Assembly dynamics of the bacterial cell division protein FTSZ poised at the edge of stability Annu Rev Microbiol 2003 57 p 125 154 PMID 14527275 2 Scheffers D and Driessen A J The polymerization mechanism of the bacterial cell division protein FtsZ FEBS Letters 2001 506 1 p 6 10 PMID 11591361 3 van den Ent F Amos L Lowe J Bacterial ancestry of actin and tubulin Curr Opin Microbiol 2001 4 6 p 634 638 PMID 11731313 4 Bi E and Lutkenhaus J FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli Nature 1991 354 161 164 Entrez PubMed 1944597 Dajkovic A and Lutkenhaus J Z ring as executor of bacterial cell division J Mol Microbiol Biotechnol 2006 11 3 5 140 51 Entrez PubMed 16983191 Dajkovic A et al Investigation of the Regulation of FtsZ assembly by SulA and Development of a Model for FtsZ Polymerization J Bact 2008 JB 01612 07v1 Entrez PubMed 18245292Vease tambien EditarMreB Datos Q24773445 Multimedia Cell division protein FtsZObtenido de https es wikipedia org w index php title FtsZ amp oldid 128366505, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,

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