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Tubulina

El nombre tubulina se refiere una familia de proteínas globulares de 55 Kdalton. La familia de las tubulinas está formada por las tubulinas alfa (α), beta (β) y gamma (γ), que comparten una identidad entre sus cadenas de aminoácidos de 35-40%, aunque su similitud con cualquier otra proteína conocida es mínima.[1]​ Las tubulinas α y β son las subunidades esenciales de los microtúbulos, mientras que la tubulina-γ es un componente fundamental del centrosoma. Existen asimismo otras variantes menores, que no están presentes en todos los organismos eucariotas, denominadas tubulina-delta (δ), -epsilon (ε) y -zeta (ζ).[2]

Microtúbulos (líneas claras) dentro de una célula. La Inmunofluorescencia hace visible solo la tubulina β. Los anticuerpos marcados contra la tubulina β se adhieren a ella y la hacen visible. El núcleo de la célula permanece oscuro en el centro.

Comúnmente, se denomina tubulina a un heterodímero formado por dos subunidades (α y β) que al ensamblarse de manera altamente organizada genera uno de los principales componentes del citoesqueleto, los microtúbulos. Todas las células eucariotas presentan microtúbulos, lo cual indica que las subunidades que los conforman probablemente se originaron cuando los eucariotas aparecieron por vez primera, hace aproximadamente 1500 millones de años. Es probable que otras proteínas que se asocian a los microtúbulos también daten del origen de los eucariotas, como algunos miembros de las familias de las kinesinas y dineínas, aunque otras son de origen más reciente, como la proteína tau específica de las neuronas.

Conservación de las tubulinas α y β

Puesto que las proteínas de la familia de la tubulina tienen un origen muy antiguo, podría esperarse que sus secuencias presentaran una gran divergencia. Sin embargo, esto solo es cierto para el extremo C-terminal de las tubulinas α y β. Los fragmentos N-terminales están notablemente conservados con variaciones mínimas. Este alto grado de conservación está seguramente impuesto por las limitaciones estructurales del ensamblaje y desensamblaje de microtúbulos (MTs), conjuntamente con las limitaciones impuestas por la asociación de proteínas como las kinesinas y dineínas.[3]​ Los miembros individuales de la familia de las tubulinas de los distintos órdenes filogenéticos han evolucionado de una manera excepcionalmente lenta, a una tasa comparable la de las histonas o la actina.[4]​ La alta tasa de conservación dentro de la familia de las tubulinas implica que las propiedades funcionales de estas proteínas imponen unas limitaciones enormes a cualquier diversificación de la secuencia, de manera que las mutaciones solo pueden acomodarse en unas pocas posiciones sin producir un efecto deletéreo. Por otro lado, una modificación que se haya conservado probablemente sea funcionalmente ventajosa, y por ello estará seguramente relacionada con propiedades específicas de las tubulinas en órdenes diferentes.

Tubulina y estructura de los microtúbulos

Las interacciones proteína-proteína entre las subunidades de los microtúbulos constituyen una constricción a la estructura terciaria de las tubulinas α y β. Estudios tradicionales de microscopía electrónica utilizando células fijadas con glutaraldehído establecieron que un MT está compuesto normalmente de 13 protofilamentos de tubulina alineados.[5]​ Aunque se han identificado variantes de esta estructura, el número de protofilamentos in vivo parece variar entre 12 y 15.[6]​ El protofilamento consiste de unidades globulares alternadas, con unas dimensiones aproximadas de 50 x 50 x 40 Å, con una unidad que se repite a lo largo del eje longitudinal del protofilamento de alrededor de 80 Å.
Estas dimensiones son compatibles con un monómero de tubulina de 50 kD que forma heterodímeros α/β, que constituyen la unidad de 80 Å. Dado que los protofilamentos forman la base del ensamblaje de los MT, es probable que las interacciones longitudinales entre los heterodímeros sean más estables que las interacciones laterales, entre protofilamentos.

 
Esquema de la polimerización de las subunidades de tubulina para formar los microtúbulos.

Los heterodímeros se ensamblan en los protofilamentos de tal manera que la tubulina-β de un dímero contacta con la tubulina-α del dímero siguiente. Por ello, los MTs son polares de forma inherente, ya que presentan tubulina-α en un extremo del polímero (el extremo "menos") y tubulina-β en el otro (el extremo "mas"). Los 13 protofilamentos que forman un MT se disponen uno al lado de otro, de manera que si uno sigue las subunidades α o β lateralmente alrededor del MT, se observa que forman una hélice de tres subunidades. Esto significa que la hélice recorre 3 subunidades hasta completar una vuelta. Este tipo de hélice no es perfectamente simétrica, lo que resulta en un una "junta" en la pared del MT en el lugar donde cada hélice completa una vuelta. Los protofilamentos interaccionan entre ellos lateralmente sobre todo a través de contactos α–α y β–β, aunque en la junta la tubulina-α contacta con la tubulina-β.[7][8]

El dímero de tubulina une 2 moles/mol del nucleótido guanosina: uno está en un sitio intercambiable, mientras que el segundo es no intercambiable. La tubulina purificada de neuronas contiene 1 mol/mol tanto de GTP como de GDP, siendo el GDP el que está unido al sitio intercambiable. El sitio intercambiable está localizado en la subunidad β, y parece que el GTP no intercambiable está unido a la subunidad α.[9]​ El ensamblaje de MTs es, en casi todas las condiciones, dependiente de GTP o un análogo no hidrolizable de GTP, unido al sitio intercambiable. Esta molécula de GTP se hidroliza posteriormente a GDP, que permanece unido al MT ensamblado y solo es intercambiable cuando el MT se desensambla. Este cambio en la capacidad de intercambio puede deberse al empaquetamiento de las subunidades en el MT ensamblado o a un cambio de conformación dependiente del ensamblaje.[10]

In vitro, los MTs polimerizan espontáneamente a partir de altas concentraciones de tubulina α y β, en presencia de GTP y Mg2+. El proceso de polimerización ocurre en dos pasos: la "nucleación", que es la etapa limitante, seguida de una rápida elongación.[11]​ Se piensa que el paso de nucleación implica la formación de un par de protofilamentos cortos, que consistirían de 7, 12 o 18 dímeros de tubulina α/β. Una vez que se ha formado este núcleo, crece rápidamente de manera lateral y longitudinal como una lámina, hasta que se han ensamblado alrededor de 1000 dímeros; en ese momento la lámina se cierra sobre sí misma para formar un cilindro. Las láminas también pueden observarse en los extremos crecientes de MTs preformados, lo que sugiere que los MTs son polímeros de dos dimensiones, y no un polímero helicoidal, en su modo de elongación.[12]​ Se supone que los MTs se ensamblan de la misma forma in vivo, aunque la concentración de tubulina-α/β dentro de las células está por debajo del nivel necesario para se produzca la nucleación espontánea que se observa in vitro, por lo que el proceso está catalizado por centros organizadores de MTs (COMTs, en inglés MTOCs), como son los centrosomas en las células animales y el cuerpo polar del huso en levaduras. La necesidad de MTOCs in vivo permite a la célula controlar cuándo y dónde se produce la nucleación de MTs. Un gran número de evidencias (experimentos genéticos, estudios de inhibición con anticuerpos, ensayos de complementación in vitro y microscopía de fluorescencia y electrónica) implica la tubulina-γ como la proteína clave responsable de la nucleación de MTs in vivo.[13]

Tipos

La "superfamilia" de tubulina contiene seis familias: alfa (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), épsilon (ε) y zeta (ζ).

Tubulina alfa

Los subtipos de α-tubulina humana incluyen:

Tubulina beta

Tubulina-γ

Esta proteína está muy conservada, y es aproximadamente 30% idéntica a las tubulinas α y β, pero no se ensambla en la estructura polimérica de los MTs. Aunque su actividad se concentra en los MTOCs, la mayor parte de la tubulina-γ se encuentra en el citosol. La tubulina-γ citosólica se encuentra principalmente en dos complejos:[14]​ el complejo mayor en anillo de tubulina-γ (denominado γTuRC, las siglas en inglés de γ-tubulin ring complex) y el complejo pequeño de tubulina-γ (denominado γTuSC, por γ-tubulin small complex), que es una subunidad del γTuRC y es análogo al complejo Tub4 de Saccharomyces cerevisiae.

El complejo γTuRC fue inicialmente aislado a partir de huevos de Xenopus y de células de Drosophila. Consiste aproximadamente de 10–14 moléculas de tubulina-γ y al menos seis proteínas adicionales, generando un complejo de alrededor de 2 MDa. Este complejo está bien conservado, ya que se han identificado complejos similares en células de mamífero. A partir de imágenes de microscopía electrónica, se ha observado que el complejo γTuRC tiene una estructura en anillo abierto y flexible, de alrededor de 25 nm de diámetro.[15]​ De acuerdo con su estructura, parece ser que este complejo funciona como un molde, a partir del cual crecen los MTs. Como los MTs celulares normalmente contienen 13 protofilamentos, el modelo propone que el γTuRC contiene 13 unidades de tubulina-γ que interaccionan lateralmente. Sin embargo, datos procedentes de varios estudios sugieren que el complejo γTuRC se ensambla a partir de complejos γTuSCs preformados, que contienen dos copias de tubulina-γ y una copia de cada una de las proteínas homólogas de S. cerevisiae Spc97 y Spc98. Esto implica que el complejo γTuRC debe contener un número par de tubulina-γ, en lugar de 13 como se había propuesto inicialmente. Se ha propuesto que los componentes del γTuRC que no forman parte de los γTuSC, forman una "gorra" (cap) que cubre el extremo "menos" de los MTs, que podría regular su actividad, conferir estabilidad a la hélice y/o anclar el γTuRC al centrosoma.

Referencias

  1. Little, M.; Seehaus, T. (1988), «Comparative analysis of tubulin sequences», Comp Biochem Physiol B.90 (4): 655-670, PMID 3073909
  2. Volver arriba↑ Oakley, B.R. (2000), «An abundance of tubulins», Trends Cell Biol. 10 (12): 537-542, PMID 11121746
  3. Volver arriba↑ Burns, R.G. (1991), «Alpha-, beta-, and gamma-tubulins: sequence comparisons and structural constraints», Cell Motil Cytoskeleton. 20 (3): 181-189, PMID 1773446
  4. Volver arriba↑ Doolittle, R.F. (1992), «Reconstructing History With Amino Acid Sequences», Protein Sci 1 (2): 191-200,PMID 1339026
  5. Volver arriba↑ Lg, Tilney; Bryan, J.; Bush, D.J.; Fujiwara, K.; Mooseker, M.S.; Murphy, D.B.; Snyder, D.H. (1973 ), «Microtubules: evidence for 13 protofilaments», J Cell Biol 59 (2): 267-275,PMID 4805001
  6. Volver arriba↑ Mogensen, M.M.; Tucker, J.B.; Stebbings, H. (1989), «Microtubule polarities indicate that nucleation and capture of microtubules occurs at cell surfaces in Drosophila», J Cell Biol 108 (4): 1445-52, PMID 2925791
  7. Volver arriba↑ Nogales, E.; Whittaker, M.; Milligan, R.A.; Downing, K.H. (1999), «High-resolution model of the microtubule», Cell 96: 79-88, PMID 9989499
  8. Volver arriba↑ Nogales, E. (2001), «Structural insights into microtubule function», Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure 30: 397-420, doi:10.1146/annurev.biophys.30.1.397
  9. Volver arriba↑ Linse, K.; Mandelkow, E.M. (1988), «The GTP-binding peptide of beta-tubulin. Localization by direct photoaffinity labeling and comparison with nucleotide-binding proteins», J Biol Chem. 263 (29): 15205-10,PMID 3170578
  10. Volver arriba↑ Kirchner, K.; Mandelkow, E.M. (1985), «Tubulin domains responsible for assembly of dimers and protofilaments», Embo J. 4 (9): 2397-402, PMID 4076170
  11. Volver arriba↑ Voter, W.A.; Erickson, H.P. (1984), «The kinetics of microtubule assembly. Evidence for a two-stage nucleation mechanism», J. Biol Chem. 259: 10430-10438, consultado el 28 de julio de 2009
  12. Volver arriba↑ Chretien, D.; Fuller, S.D.; Karsenti, E. (1995), «Structure of growing microtubule ends: two-dimensional sheets close into tubes at variable rates», J Cell Biol 129: 1311-1328, consultado el 28 de julio de 2009
  13. Volver arriba↑ Moritz, M.; Agard, D.A. (2001), «γ-Tubulin complexes and microtubule nucleation», Current Opinion in Structural Biology 11: 174-181, doi:10.1016/S0959-440X(00)00187-1
  14. Volver arriba↑ Schiebel, E. (2000), «γ-Tubulin complexes: binding to the centrosome, regulation and microtubule nucleation», Curr Opin Cell Biol 12: 113-118, doi:10.1016/S0955-0674(99)00064-2
  15. Volver arriba↑ Oegema, K.; Wiese, C.; Martin, O.C.; Milligan, R.A.; Iwamatsu, A.; Mitchison, T.J.; Zheng, Y. (1999),«Characterization of two related Drosophila γ-tubulin complexes that differ in their ability to nucleate microtubules», J Cell Biol 144 (721): 721-733, consultado el 28 de julio de 2009
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  9. Linse, K.; Mandelkow, E.M. (1988), «The GTP-binding peptide of beta-tubulin. Localization by direct photoaffinity labeling and comparison with nucleotide-binding proteins», J Biol Chem. 263 (29): 15205-10, PMID 3170578 .
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  12. Chretien, D.; Fuller, S.D.; Karsenti, E. (1995), «Structure of growing microtubule ends: two-dimensional sheets close into tubes at variable rates», J Cell Biol 129: 1311-1328, consultado el 28 de julio de 2009 .
  13. Moritz, M.; Agard, D.A. (2001), «γ-Tubulin complexes and microtubule nucleation», Current Opinion in Structural Biology 11: 174-181, doi:10.1016/S0959-440X(00)00187-1 .
  14. Schiebel, E. (2000), «γ-Tubulin complexes: binding to the centrosome, regulation and microtubule nucleation», Curr Opin Cell Biol 12: 113-118, doi:10.1016/S0955-0674(99)00064-2 .
  15. Oegema, K.; Wiese, C.; Martin, O.C.; Milligan, R.A.; Iwamatsu, A.; Mitchison, T.J.; Zheng, Y. (1999), «Characterization of two related Drosophila γ-tubulin complexes that differ in their ability to nucleate microtubules», J Cell Biol 144 (721): 721-733, consultado el 28 de julio de 2009 .
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Las referencias de este articulo no tienen un formato correcto Puedes colaborar editandolas como se indica en esta pagina Tambien puedes avisar en su pagina de discusion a quien las anadio pegando lo siguiente subst Aviso formato de referencias Tubulina Este aviso fue puesto el 14 de diciembre de 2017 El nombre tubulina se refiere una familia de proteinas globulares de 55 Kdalton La familia de las tubulinas esta formada por las tubulinas alfa a beta b y gamma g que comparten una identidad entre sus cadenas de aminoacidos de 35 40 aunque su similitud con cualquier otra proteina conocida es minima 1 Las tubulinas a y b son las subunidades esenciales de los microtubulos mientras que la tubulina g es un componente fundamental del centrosoma Existen asimismo otras variantes menores que no estan presentes en todos los organismos eucariotas denominadas tubulina delta d epsilon e y zeta z 2 Microtubulos lineas claras dentro de una celula La Inmunofluorescencia hace visible solo la tubulina b Los anticuerpos marcados contra la tubulina b se adhieren a ella y la hacen visible El nucleo de la celula permanece oscuro en el centro Comunmente se denomina tubulina a un heterodimero formado por dos subunidades a y b que al ensamblarse de manera altamente organizada genera uno de los principales componentes del citoesqueleto los microtubulos Todas las celulas eucariotas presentan microtubulos lo cual indica que las subunidades que los conforman probablemente se originaron cuando los eucariotas aparecieron por vez primera hace aproximadamente 1500 millones de anos Es probable que otras proteinas que se asocian a los microtubulos tambien daten del origen de los eucariotas como algunos miembros de las familias de las kinesinas y dineinas aunque otras son de origen mas reciente como la proteina tau especifica de las neuronas Indice 1 Conservacion de las tubulinas a y b 2 Tubulina y estructura de los microtubulos 3 Tipos 3 1 Tubulina alfa 3 2 Tubulina beta 4 Tubulina g 5 ReferenciasConservacion de las tubulinas a y b EditarPuesto que las proteinas de la familia de la tubulina tienen un origen muy antiguo podria esperarse que sus secuencias presentaran una gran divergencia Sin embargo esto solo es cierto para el extremo C terminal de las tubulinas a y b Los fragmentos N terminales estan notablemente conservados con variaciones minimas Este alto grado de conservacion esta seguramente impuesto por las limitaciones estructurales del ensamblaje y desensamblaje de microtubulos MTs conjuntamente con las limitaciones impuestas por la asociacion de proteinas como las kinesinas y dineinas 3 Los miembros individuales de la familia de las tubulinas de los distintos ordenes filogeneticos han evolucionado de una manera excepcionalmente lenta a una tasa comparable la de las histonas o la actina 4 La alta tasa de conservacion dentro de la familia de las tubulinas implica que las propiedades funcionales de estas proteinas imponen unas limitaciones enormes a cualquier diversificacion de la secuencia de manera que las mutaciones solo pueden acomodarse en unas pocas posiciones sin producir un efecto deletereo Por otro lado una modificacion que se haya conservado probablemente sea funcionalmente ventajosa y por ello estara seguramente relacionada con propiedades especificas de las tubulinas en ordenes diferentes Tubulina y estructura de los microtubulos EditarVease tambien Microtubulo Las interacciones proteina proteina entre las subunidades de los microtubulos constituyen una constriccion a la estructura terciaria de las tubulinas a y b Estudios tradicionales de microscopia electronica utilizando celulas fijadas con glutaraldehido establecieron que un MT esta compuesto normalmente de 13 protofilamentos de tubulina alineados 5 Aunque se han identificado variantes de esta estructura el numero de protofilamentos in vivo parece variar entre 12 y 15 6 El protofilamento consiste de unidades globulares alternadas con unas dimensiones aproximadas de 50 x 50 x 40 A con una unidad que se repite a lo largo del eje longitudinal del protofilamento de alrededor de 80 A Estas dimensiones son compatibles con un monomero de tubulina de 50 kD que forma heterodimeros a b que constituyen la unidad de 80 A Dado que los protofilamentos forman la base del ensamblaje de los MT es probable que las interacciones longitudinales entre los heterodimeros sean mas estables que las interacciones laterales entre protofilamentos Esquema de la polimerizacion de las subunidades de tubulina para formar los microtubulos Los heterodimeros se ensamblan en los protofilamentos de tal manera que la tubulina b de un dimero contacta con la tubulina a del dimero siguiente Por ello los MTs son polares de forma inherente ya que presentan tubulina a en un extremo del polimero el extremo menos y tubulina b en el otro el extremo mas Los 13 protofilamentos que forman un MT se disponen uno al lado de otro de manera que si uno sigue las subunidades a o b lateralmente alrededor del MT se observa que forman una helice de tres subunidades Esto significa que la helice recorre 3 subunidades hasta completar una vuelta Este tipo de helice no es perfectamente simetrica lo que resulta en un una junta en la pared del MT en el lugar donde cada helice completa una vuelta Los protofilamentos interaccionan entre ellos lateralmente sobre todo a traves de contactos a a y b b aunque en la junta la tubulina a contacta con la tubulina b 7 8 El dimero de tubulina une 2 moles mol del nucleotido guanosina uno esta en un sitio intercambiable mientras que el segundo es no intercambiable La tubulina purificada de neuronas contiene 1 mol mol tanto de GTP como de GDP siendo el GDP el que esta unido al sitio intercambiable El sitio intercambiable esta localizado en la subunidad b y parece que el GTP no intercambiable esta unido a la subunidad a 9 El ensamblaje de MTs es en casi todas las condiciones dependiente de GTP o un analogo no hidrolizable de GTP unido al sitio intercambiable Esta molecula de GTP se hidroliza posteriormente a GDP que permanece unido al MT ensamblado y solo es intercambiable cuando el MT se desensambla Este cambio en la capacidad de intercambio puede deberse al empaquetamiento de las subunidades en el MT ensamblado o a un cambio de conformacion dependiente del ensamblaje 10 In vitro los MTs polimerizan espontaneamente a partir de altas concentraciones de tubulina a y b en presencia de GTP y Mg2 El proceso de polimerizacion ocurre en dos pasos la nucleacion que es la etapa limitante seguida de una rapida elongacion 11 Se piensa que el paso de nucleacion implica la formacion de un par de protofilamentos cortos que consistirian de 7 12 o 18 dimeros de tubulina a b Una vez que se ha formado este nucleo crece rapidamente de manera lateral y longitudinal como una lamina hasta que se han ensamblado alrededor de 1000 dimeros en ese momento la lamina se cierra sobre si misma para formar un cilindro Las laminas tambien pueden observarse en los extremos crecientes de MTs preformados lo que sugiere que los MTs son polimeros de dos dimensiones y no un polimero helicoidal en su modo de elongacion 12 Se supone que los MTs se ensamblan de la misma forma in vivo aunque la concentracion de tubulina a b dentro de las celulas esta por debajo del nivel necesario para se produzca la nucleacion espontanea que se observa in vitro por lo que el proceso esta catalizado por centros organizadores de MTs COMTs en ingles MTOCs como son los centrosomas en las celulas animales y el cuerpo polar del huso en levaduras La necesidad de MTOCs in vivo permite a la celula controlar cuando y donde se produce la nucleacion de MTs Un gran numero de evidencias experimentos geneticos estudios de inhibicion con anticuerpos ensayos de complementacion in vitro y microscopia de fluorescencia y electronica implica la tubulina g como la proteina clave responsable de la nucleacion de MTs in vivo 13 Tipos EditarLa superfamilia de tubulina contiene seis familias alfa a beta b gamma g delta d epsilon e y zeta z Tubulina alfa Editar Los subtipos de a tubulina humana incluyen TUBA1A TUBA1B TUBA1C TUBA3C TUBA3D TUBA3E TUBA4A TUBA8Tubulina beta Editar TUBB TUBB1 TUBB2A TUBB2B TUBB2C TUBB3 TUBB4 TUBB4Q TUBB6 TUBB8Tubulina g EditarEsta proteina esta muy conservada y es aproximadamente 30 identica a las tubulinas a y b pero no se ensambla en la estructura polimerica de los MTs Aunque su actividad se concentra en los MTOCs la mayor parte de la tubulina g se encuentra en el citosol La tubulina g citosolica se encuentra principalmente en dos complejos 14 el complejo mayor en anillo de tubulina g denominado gTuRC las siglas en ingles de g tubulin ring complex y el complejo pequeno de tubulina g denominado gTuSC por g tubulin small complex que es una subunidad del gTuRC y es analogo al complejo Tub4 de Saccharomyces cerevisiae El complejo gTuRC fue inicialmente aislado a partir de huevos de Xenopus y de celulas de Drosophila Consiste aproximadamente de 10 14 moleculas de tubulina g y al menos seis proteinas adicionales generando un complejo de alrededor de 2 MDa Este complejo esta bien conservado ya que se han identificado complejos similares en celulas de mamifero A partir de imagenes de microscopia electronica se ha observado que el complejo gTuRC tiene una estructura en anillo abierto y flexible de alrededor de 25 nm de diametro 15 De acuerdo con su estructura parece ser que este complejo funciona como un molde a partir del cual crecen los MTs Como los MTs celulares normalmente contienen 13 protofilamentos el modelo propone que el gTuRC contiene 13 unidades de tubulina g que interaccionan lateralmente Sin embargo datos procedentes de varios estudios sugieren que el complejo gTuRC se ensambla a partir de complejos gTuSCs preformados que contienen dos copias de tubulina g y una copia de cada una de las proteinas homologas de S cerevisiae Spc97 y Spc98 Esto implica que el complejo gTuRC debe contener un numero par de tubulina g en lugar de 13 como se habia propuesto inicialmente Se ha propuesto que los componentes del gTuRC que no forman parte de los gTuSC forman una gorra cap que cubre el extremo menos de los MTs que podria regular su actividad conferir estabilidad a la helice y o anclar el gTuRC al centrosoma Referencias EditarLittle M Seehaus T 1988 Comparative analysis of tubulin sequences Comp Biochem Physiol B 90 4 655 670 PMID 3073909 Volver arriba Oakley B R 2000 An abundance of tubulins Trends Cell Biol 10 12 537 542 PMID 11121746 Volver arriba Burns R G 1991 Alpha beta and gamma tubulins sequence comparisons and structural constraints Cell Motil Cytoskeleton 20 3 181 189 PMID 1773446 Volver arriba Doolittle R F 1992 Reconstructing History With Amino Acid Sequences Protein Sci 1 2 191 200 PMID 1339026 Volver arriba Lg Tilney Bryan J Bush D J Fujiwara K Mooseker M S Murphy D B Snyder D H 1973 Microtubules evidence for 13 protofilaments J Cell Biol 59 2 267 275 PMID 4805001 Volver arriba Mogensen M M Tucker J B Stebbings 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el 28 de julio de 2009 Volver arriba Chretien D Fuller S D Karsenti E 1995 Structure of growing microtubule ends two dimensional sheets close into tubes at variable rates J Cell Biol 129 1311 1328 consultado el 28 de julio de 2009 Volver arriba Moritz M Agard D A 2001 g Tubulin complexes and microtubule nucleation Current Opinion in Structural Biology 11 174 181 doi 10 1016 S0959 440X 00 00187 1 Volver arriba Schiebel E 2000 g Tubulin complexes binding to the centrosome regulation and microtubule nucleation Curr Opin Cell Biol 12 113 118 doi 10 1016 S0955 0674 99 00064 2 Volver arriba Oegema K Wiese C Martin O C Milligan R A Iwamatsu A Mitchison T J Zheng Y 1999 Characterization of two related Drosophila g tubulin complexes that differ in their ability to nucleate microtubules J Cell Biol 144 721 721 733 consultado el 28 de julio de 2009 Little M Seehaus T 1988 Comparative analysis of tubulin sequences Comp Biochem Physiol B 90 4 655 670 PMID 3073909 Oakley B R 2000 An abundance of 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