Esta enzima cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde el ATP a la fructosa 6-fosfato para formar un derivado bisfosfato. Esta es una reacción de enorme importancia en un amplio número de procesos biológicos.[1] Una de las enzimas que catalizan esta reacción es la fosfofructoquinasa (PFK) que cataliza la fosforilación de la fructosa 6-fosfato a fructosa-1,6-bisfosfato, un paso clave en la regulación de la vía de la glicólisis.[2][3] La PFK existe como un homotetrámero en las células bacterianas y de mamíferos, donde cada monómero posee dos dominios similares; y como un octámero en las levaduras (donde se presentan 4 cadenas alfa (PFK1) y 4 cadenas beta (PFK2), esta última posee al igual que la PFK de mamíferos, dos dominios similares.[3]). Esta proteína podría utilizar el modelo de morfeína para la regulación alostérica.[4]
La PFK tiene una longitud aproximada de 300 aminoácidos, y los estudios estructurales en las enzimas bacterianas han mostrado que comprende dos lóbulos similares (alfa/beta): uno que se encuentra involucrado en la unión al ATP, y el otro que acoge tanto al sitio de unión al sustrato como el sitio regulador alostérico (el sitio regulador, une al sustrato, pero aunque es diferente al sitio activo, regula la actividad de la enzima)
El tetrámero formado por unidades idénticas adopta 2 diferentes conformaciones: en el estado "cerrado", la unión de un ion magnesio puentea los grupos fosfato del producto enzimático (ADP y fructosa-1,6-bisfosfato), y en el estado "abierto", el ion magnesio se enlaza únicamente al ADP,[5] mientras que los dos productos se encuentran ahora separados. Se piensa que estas conformaciones son pasos sucesivos necesarios del mecanismo de reacción que requiere que las subunidades se acerquen lo suficiente como para permitir que ambas moléculas se enceuntren lo suficientemente cercanas para reaccionar.[5]
La deficiencia de PFK conduce a glucogenosis tipo VII (enfermedad de Tarui), un desorden autosómico recesivo caracterizado por náuseas severas, vómitos, calambres musculares, y mioglobinuria en respuesta a lapsos cortos pero intensos de ejercicio.[3] Los afectados por lo general son capaces de llevar una vida relativamente normal aprendiendo a ajustar sus niveles de actividad.[3]
Evans PR, Hellinga HW (1987). «Mutations in the active site of Escherichia coli phosphofructokinase». Nature327 (6121): 437-439. PMID 2953977. doi:10.1038/327437a0.
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fosfofructoquinasa, fosfofructoquinasa, enzima, quinasa, fosforila, fructosa, fosfato, glicólisis, estructuras, disponiblespdb, estructuras, enzimáticasrcsb, pdbe, pdbsumidentificadoresidentificadoresexternos, bases, datos, enzimasintenz, entrada, intenz, bren. La fosfofructoquinasa es la enzima quinasa que fosforila a la fructosa 6 fosfato en la glicolisis FosfofructoquinasaEstructuras disponiblesPDB Estructuras enzimaticasRCSB PDB PDBe PDBsumIdentificadoresIdentificadoresexternos Bases de datos de enzimasIntEnz entrada en IntEnz BRENDA entrada en BRENDA ExPASy NiceZime view KEGG entrada en KEEG PRIAM perfil PRIAM ExplorEnz entrada en ExplorEnz MetaCyc via metabolicaNumero EC2 7 4Estructura Funcion proteicaTipo de proteinaQuinasaFuncionesEnzimaOrtologosEspeciesHumano RatonUbicacion UCSC n a n aPubMed Busqueda 1 PMC Busqueda 2 vte editar datos en Wikidata Esta enzima cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde el ATP a la fructosa 6 fosfato para formar un derivado bisfosfato Esta es una reaccion de enorme importancia en un amplio numero de procesos biologicos 1 Una de las enzimas que catalizan esta reaccion es la fosfofructoquinasa PFK que cataliza la fosforilacion de la fructosa 6 fosfato a fructosa 1 6 bisfosfato un paso clave en la regulacion de la via de la glicolisis 2 3 La PFK existe como un homotetramero en las celulas bacterianas y de mamiferos donde cada monomero posee dos dominios similares y como un octamero en las levaduras donde se presentan 4 cadenas alfa PFK1 y 4 cadenas beta PFK2 esta ultima posee al igual que la PFK de mamiferos dos dominios similares 3 Esta proteina podria utilizar el modelo de morfeina para la regulacion alosterica 4 La PFK tiene una longitud aproximada de 300 aminoacidos y los estudios estructurales en las enzimas bacterianas han mostrado que comprende dos lobulos similares alfa beta uno que se encuentra involucrado en la union al ATP y el otro que acoge tanto al sitio de union al sustrato como el sitio regulador alosterico el sitio regulador une al sustrato pero aunque es diferente al sitio activo regula la actividad de la enzima El tetramero formado por unidades identicas adopta 2 diferentes conformaciones en el estado cerrado la union de un ion magnesio puentea los grupos fosfato del producto enzimatico ADP y fructosa 1 6 bisfosfato y en el estado abierto el ion magnesio se enlaza unicamente al ADP 5 mientras que los dos productos se encuentran ahora separados Se piensa que estas conformaciones son pasos sucesivos necesarios del mecanismo de reaccion que requiere que las subunidades se acerquen lo suficiente como para permitir que ambas moleculas se enceuntren lo suficientemente cercanas para reaccionar 5 La deficiencia de PFK conduce a glucogenosis tipo VII enfermedad de Tarui un desorden autosomico recesivo caracterizado por nauseas severas vomitos calambres musculares y mioglobinuria en respuesta a lapsos cortos pero intensos de ejercicio 3 Los afectados por lo general son capaces de llevar una vida relativamente normal aprendiendo a ajustar sus niveles de actividad 3 Existen dos tipos de esta enzima Tipo Sinonimos Numero EC Sustrato Producto Tipos de subunidadFosfofructoquinasa 1 6 fosfofructoquinasafosfohexoquinasa EC 2 7 1 11 Fructosa 6 fosfato Fructosa 1 6 bisfosfato PFKL PFKM PFKPFosfofructoquinasa 2 6 fosfofructo 2 quinasa EC 2 7 1 105 Fructosa 2 6 bisfosfato PFKFB1 PFKFB2 PFKFB3 PFKFB4Referencias Editar Evans PR Hellinga HW 1987 Mutations in the active site of Escherichia coli phosphofructokinase Nature 327 6121 437 439 PMID 2953977 doi 10 1038 327437a0 Wegener G Krause U 2002 Different modes of activating phosphofructokinase a key regulatory enzyme of glycolysis in working vertebrate muscle Biochem Soc Trans 30 2 264 270 PMID 12023862 a b c d Raben N Exelbert R Spiegel R Sherman JB Nakajima H Plotz P Heinisch J 1995 Functional expression of human mutant phosphofructokinase in yeast genetic defects in French Canadian and Swiss patients with phosphofructokinase deficiency Am J Hum Genet 56 1 131 141 PMC 1801305 PMID 7825568 T Selwood and E K Jaffe 2011 Dynamic dissociating homo oligomers and the control of protein function Arch Biochem Biophys 519 2 131 43 PMC 3298769 PMID 22182754 doi 10 1016 j abb 2011 11 020 a b Shirakihara Y Evans PR 1988 Crystal structure of the complex of phosphofructokinase from Escherichia coli with its reaction products J Mol Biol 204 4 973 994 PMID 2975709 doi 10 1016 0022 2836 88 90056 3 Enlaces externos EditarMeSH Phosphofructokinases en ingles Datos Q14771739 Multimedia Phosphofructokinase Obtenido de https es wikipedia org w index php title Fosfofructoquinasa amp oldid 137781155, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,
