fbpx
Wikipedia

Villina

Villina o vilina es una proteína de unión a actina de 92,3 kDa.[1]​ Como proteína, se trata de una estructura con múltiples dominios tipo gelsolina asociados a una pequeña zona C-terminal (en la imagen) consistente en una horquilla de alfa hélices estabilizadas mediante enlaces hidrofóbicos.[2]​ Presente en células animales, no obstante existen proteínas semejantes expresadas de forma ubicua en la planta Arabidopsis thaliana.[3]

Estructura proteica de la proteína villina, que muestra tres hélices (azul, verde oscuro, verde brillante).

En su estructura posee lugares de unión para fosfoinosítidos (PIP2).[4]​ Además, puede sufrir modificaciones postraduccionales como la fosforilación de residuos tirosina.[5]​ La villina puede dimerizar, empleando para este proceso una zona situada en su extremo amino terminal.[6]

Funciones

Tal como la gelsolina, la villina es un factor que permite que la célula adopte su configuración fluida. Esto lo hace fragmentando los microfilamentos de la corteza celular, en presencia de calcio, haciendo que la célula se vuelva maleable, propiedad necesaria para funciones como la exocitosis.[7]​ La villina también actúa polimerizando los microfilamentos de actina en las microvellosidades celulares formando haces compactos de actina.[7]​ Estos haces compactos, a su vez, mantienen la estructura de las microvellosidades.

Referencias

  1. Friederich, Evelyne et al. “Villin Function in the Organization of the Actin Cytoskeleton”. Biological Chemistry 274.38 (1999): 26751-26760 PMID 10480879
  2. Bazari, Wendy Lavoy, et al. “Villin Sequence and Peptide Map Identify Six Homologous Domains”. Proc. National Academy of ScienceUSA 81 (1988): 4986-4990 PMID 2839826
  3. Klahre, U.; Friederich, E.; Kost, B.; Louvard, D.; Chua, N.H. (2000), «Villin-Like Actin-Binding Proteins Are Expressed Ubiquitously in Arabidopsis», Plant Physiology 122 (1): 35-48 .
  4. Meng, Jianmin et al. “High-Resolution Crystal Structures of Villin Headpiece and Mutants with Reduced F-Actin Binding Activity”. Biochemistry 44.36 (2005): 11963 -11973 PMID 16142894
  5. Panebra A, Ma SX, Zhai LW, Wang XT, Rhee SG, Khurana S (2001). «Regulation of phospholipase C-gamma(1) by the actin-regulatory protein villin». Am. J. Physiol., Cell Physiol. 281 (3): C1046-58. PMID 11502583. 
  6. George SP, Wang Y, Mathew S, Srinivasan K, Khurana S (2007). «Dimerization and actin-bundling properties of villin and its role in the assembly of epithelial cell brush borders». J. Biol. Chem. 282 (36): 26528-41. PMID 17606613. doi:10.1074/jbc.M703617200. 
  7. Maillet, Marc (2002). Biología celular. Elsevier, España. p. 140. ISBN 8445811053. 
  •   Datos: Q24786102
  •   Multimedia: Category:Villin

villina, vilina, proteína, unión, actina, como, proteína, trata, estructura, múltiples, dominios, tipo, gelsolina, asociados, pequeña, zona, terminal, imagen, consistente, horquilla, alfa, hélices, estabilizadas, mediante, enlaces, hidrofóbicos, presente, célu. Villina o vilina es una proteina de union a actina de 92 3 kDa 1 Como proteina se trata de una estructura con multiples dominios tipo gelsolina asociados a una pequena zona C terminal en la imagen consistente en una horquilla de alfa helices estabilizadas mediante enlaces hidrofobicos 2 Presente en celulas animales no obstante existen proteinas semejantes expresadas de forma ubicua en la planta Arabidopsis thaliana 3 Estructura proteica de la proteina villina que muestra tres helices azul verde oscuro verde brillante En su estructura posee lugares de union para fosfoinositidos PIP2 4 Ademas puede sufrir modificaciones postraduccionales como la fosforilacion de residuos tirosina 5 La villina puede dimerizar empleando para este proceso una zona situada en su extremo amino terminal 6 Funciones EditarTal como la gelsolina la villina es un factor que permite que la celula adopte su configuracion fluida Esto lo hace fragmentando los microfilamentos de la corteza celular en presencia de calcio haciendo que la celula se vuelva maleable propiedad necesaria para funciones como la exocitosis 7 La villina tambien actua polimerizando los microfilamentos de actina en las microvellosidades celulares formando haces compactos de actina 7 Estos haces compactos a su vez mantienen la estructura de las microvellosidades Referencias Editar Friederich Evelyne et al Villin Function in the Organization of the Actin Cytoskeleton Biological Chemistry 274 38 1999 26751 26760 PMID 10480879 Bazari Wendy Lavoy et al Villin Sequence and Peptide Map Identify Six Homologous Domains Proc National Academy of ScienceUSA 81 1988 4986 4990 PMID 2839826 Klahre U Friederich E Kost B Louvard D Chua N H 2000 Villin Like Actin Binding Proteins Are Expressed Ubiquitously in Arabidopsis Plant Physiology 122 1 35 48 Meng Jianmin et al High Resolution Crystal Structures of Villin Headpiece and Mutants with Reduced F Actin Binding Activity Biochemistry 44 36 2005 11963 11973 PMID 16142894 Panebra A Ma SX Zhai LW Wang XT Rhee SG Khurana S 2001 Regulation of phospholipase C gamma 1 by the actin regulatory protein villin Am J Physiol Cell Physiol 281 3 C1046 58 PMID 11502583 George SP Wang Y Mathew S Srinivasan K Khurana S 2007 Dimerization and actin bundling properties of villin and its role in the assembly of epithelial cell brush borders J Biol Chem 282 36 26528 41 PMID 17606613 doi 10 1074 jbc M703617200 a b Maillet Marc 2002 Biologia celular Elsevier Espana p 140 ISBN 8445811053 Datos Q24786102 Multimedia Category VillinObtenido de https es wikipedia org w index php title Villina amp oldid 129372958, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,

español

, española, descargar, gratis, descargar gratis, mp3, video, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, imagen, música, canción, película, libro, juego, juegos