Las serina proteasas cortan la cadena polipeptídica en el lado carboxilo de aminoácidos específicos, esto es, reconocen secuencias en la estructura primaria. Por ejemplo, la tripsina corta en el lado carboxilato de los residuos básicos como la lisina o la arginina, mientras que la quimiotripsina lo hace junto a residuos hidrófobos, como la fenilalanina.
Existe una cierta homogeneidad estructural en cuanto a conformación estructural de las serina proteasas, lo que sugiere una relación evolutiva entre ellas. Por ejemplo, las serina proteasas siempre poseen una tríada catalítica de aspartato, histidina y serina ubicadas en la grieta catalíca del sitio activo. Además, estas enzimas siempre poseen un «bolsillo» situado cerca de la serina del lugar activo. En el caso de la tripsina, este bolsillo le permite captar y mantener aminoácidos básicos (cargados positivamente), gracias a que la enzima posee en ese lugar el grupo carboxilo de la cadena lateral de un ácido aspártico; es decir, la presencia de un residuo ácido en el bolsillo es el que confiere su especificidad a la tripsina, la afinidad hacia el corte en aminoácidos básicos de las proteínas diana, aminoácidos que interactúan mediante interacción electrostática con el grupo ácido del bolsillo.
Propiedades antimicrobianas
Debido a su actividad catalítica, algunas proteasas de serina poseen potentes propiedades antimicrobianas. Varios estudios in vitro han demostrado la eficacia de algunas proteasas en la reducción de la virulencia mediante la escisión de proteínas de superficie viral. La entrada viral en las células huésped está mediada por la interacción de estas proteínas de superficie con la célula huésped. Cuando estas proteínas están fragmentadas o inactivadas en la superficie viral, la entrada viral se ve perjudicada, lo que conduce a una reducción en la infectividad de un amplio espectro de microorganismos patológicamente relevantes como la Influenza, hRSV y otros.
Enlaces externos
Listado sistemático de las Proteasas de Serina en la página de ExPassy (en inglés)
Referencias
Mathews, C. K.; Van Holde, K.E et Ahern, K.G (2003). Bioquímica (3 edición). ISBN 84-7892-053-2.La referencia utiliza el parámetro obsoleto |coautores= (ayuda)
Datos:Q87324999
Marcha 07, 2023
serina, proteasa, proteasas, serina, hidrolasas, degradan, enlaces, peptídicos, péptidos, proteínas, poseen, centro, activo, aminoácido, serina, esencial, para, catálisis, enzimática, esta, clase, enzimas, clasificadas, como, incluye, tripsina, quimotripsina, . Las proteasas de serina son hidrolasas que degradan enlaces peptidicos de peptidos y proteinas y que poseen en su centro activo un aminoacido serina esencial para la catalisis enzimatica Esta clase de enzimas clasificadas como EC 3 4 21 incluye a la tripsina quimotripsina subtilisina granzima y otras Serina proteasaEstructuras disponiblesPDB Estructuras enzimaticasRCSB PDB PDBe PDBsumIdentificadoresIdentificadoresexternos Bases de datos de enzimasIntEnz entrada en IntEnz BRENDA entrada en BRENDA ExPASy NiceZime view KEGG entrada en KEEG PRIAM perfil PRIAM ExplorEnz entrada en ExplorEnz MetaCyc via metabolicaNumero EC3 4 21Estructura Funcion proteicaTipo de proteinaHidrolasaFuncionesEnzimaOrtologosEspeciesHumano RatonUbicacion UCSC n a n aPubMed Busqueda 1 PMC Busqueda 2 vte editar datos en Wikidata Estructura de la tripsina una serin proteasa Las serina proteasas cortan la cadena polipeptidica en el lado carboxilo de aminoacidos especificos esto es reconocen secuencias en la estructura primaria Por ejemplo la tripsina corta en el lado carboxilato de los residuos basicos como la lisina o la arginina mientras que la quimiotripsina lo hace junto a residuos hidrofobos como la fenilalanina Existe una cierta homogeneidad estructural en cuanto a conformacion estructural de las serina proteasas lo que sugiere una relacion evolutiva entre ellas Por ejemplo las serina proteasas siempre poseen una triada catalitica de aspartato histidina y serina ubicadas en la grieta catalica del sitio activo Ademas estas enzimas siempre poseen un bolsillo situado cerca de la serina del lugar activo En el caso de la tripsina este bolsillo le permite captar y mantener aminoacidos basicos cargados positivamente gracias a que la enzima posee en ese lugar el grupo carboxilo de la cadena lateral de un acido aspartico es decir la presencia de un residuo acido en el bolsillo es el que confiere su especificidad a la tripsina la afinidad hacia el corte en aminoacidos basicos de las proteinas diana aminoacidos que interactuan mediante interaccion electrostatica con el grupo acido del bolsillo Propiedades antimicrobianas Editar Debido a su actividad catalitica algunas proteasas de serina poseen potentes propiedades antimicrobianas Varios estudios in vitro han demostrado la eficacia de algunas proteasas en la reduccion de la virulencia mediante la escision de proteinas de superficie viral La entrada viral en las celulas huesped esta mediada por la interaccion de estas proteinas de superficie con la celula huesped Cuando estas proteinas estan fragmentadas o inactivadas en la superficie viral la entrada viral se ve perjudicada lo que conduce a una reduccion en la infectividad de un amplio espectro de microorganismos patologicamente relevantes como la Influenza hRSV y otros Enlaces externos EditarListado sistematico de las Proteasas de Serina en la pagina de ExPassy en ingles Referencias EditarMathews C K Van Holde K E et Ahern K G 2003 Bioquimica 3 edicion ISBN 84 7892 053 2 La referencia utiliza el parametro obsoleto coautores ayuda Datos Q87324999 Obtenido de https es wikipedia org w index php title Serina proteasa amp oldid 149278733, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,
