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Enlace peptídico

Agosto 10, 2021

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Este aviso fue puesto el 14 de noviembre de 2016.

El enlace peptídico es un enlace de tipo amida entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido (AA) y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido[1]​. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.[2]​ El enlace peptídico implica la formación de un enlace CO-NH y la deshidratación o pérdida de una molécula de agua (H2O), al perder el grupo carboxilo un hidrógeno y un oxígeno y el grupo amino un hidrógeno. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.[3]​ La formación de este enlace requiere aportar energía, mientras que su rotura (hidrólisis) la libera.[1]​

Fig. 1. Formación de enlace peptídico vía reacción de deshidratación.
Fig. 2. Enlace peptídico.

Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal (en la Figura 1, abajo a la derecha).

Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.

Características estructurales del enlace

 
Condensación por deshidratación de dos amino ácidos para formar un enlace peptídico (en rojo), con la expulsión de agua (azul).
 
Un tripéptido.

En las décadas de 1940 y 1950, estudios basados en la difracción de rayos X sobre muestras de cristales de aminoácidos, dipéptidos y tripéptidos realizados por Linus Pauling y Robert Corey ayudaron a comprender la estructura del enlace peptídico, observándose que:

  • El enlace C-N que une a dos aminoácidos es más corto que otros enlaces C-N
  • El enlace C-N presenta carácter parcial de doble enlace ya que se estabiliza por resonancia, lo que no permite el giro en dicho enlace.
  • Los cuatro átomos del enlace (CO-NH) se hallan en un mismo plano, con el Oxígeno y el Hidrógeno en posición trans. Sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro (señalado con a en la imagen).[4]​
 
 
Enlace peptídico.
 

Esta ordenación planar rígida es el resultado de la estabilización por resonancia del enlace peptídico. Por ello, el armazón de un péptido está constituido por la serie de planos sucesivos separados por grupos metileno sustituidos en los que sí puede haber giro. Pero no todos los giros son posibles, lo que impone restricciones importantes al número posible de conformaciones que puede adoptar una proteína.

Si denominamos "Φ" al valor del ángulo que puede adoptar el enlace N-C, y "Ψ" al del enlace C-C, solo existirán unos valores permitidos para Φ y Ψ (ver gráfico de Ramachandran); y dependerá en gran medida del tamaño y características de los grupos R sucesivos.

Degradación[5]​

El enlace peptídico puede romperse por hidrólisis (añadiendo agua). En su presencia se romperá liberando 8–16 kilojulios/mol (2–4 kcal/mol) de energía libre. En la naturaleza este proceso es extremadamente lento (más de 1000 años), pero hay formas de acelerarlo:

  • Hidrólisis ácida: Se basa en la ebullición prolongada de la proteína con soluciones ácidas fuertes (HCl y H2SO4). Este método destruye completamente el triptófano y parte de la serina y la treonina.
  • Hidrólisis básica: Respeta los aminoácidos que se destruyen por la hidrólisis anterior. Normalmente se utiliza NaOH o Ba(OH)2.
  • Hidrólisis enzimática: Es la forma más común en los seres vivos, se utilizan enzimas proteolíticas cuya actividad es lenta y a menudo incompleta, sin embargo no se produce racemización y no se destruyen los aminoácidos; por lo tanto es muy específica. Las enzimas tripsina y quimotripsina, presentes en los jugos digestivos, son ejemplos de enzimas proteolíticas.
  • Hidrólisis por temperatura:[Nota 1]​ en condiciones normales, la alta temperatura no destruye los enlaces peptídicos, aunque sí puede llegar a desnaturalizar la proteína (ruptura de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria). Sin embargo, temperaturas extremas aplicadas un largo tiempo pueden llegar a destruir los enlaces peptídicos (>110 grados 48 h).

Notas

  1. Qian, Yaorong (1993). «Kinetics of peptide hydrolysis and amino acid decomposition at high temperature». Geochimica et Cosmochimica Acta (en inglés). 

Referencias

  1. ↑ Stryer, 1993, p. 22.
  2. Alberts, Bruce (1992). «1». Biología molecular de la célula (2ª edición). Omega. p. 4. ISBN 84-282-0896-4. 
  3. Lehninger, 1988, p. 111.
  4. Lehninger, 1988, p. 150.
  5. Lehninger, 1988, p. 113.

Bibliografía

  • Lehninger, Albert L. (1988). Principios de bioquímica. Barcelona: Omega. ISBN 84-282-0738-0. 
  • Stryer, Lubert (1993). Bioquímica (3ª edición). Reverté S.A. ISBN 84-291-7575-X. 
  • Alberts, Bruce (1992). Biología molecular de la célula (2ª edición). Omega. ISBN 84-282-0896-4. 

Enlaces externos

  • Hidrólisis de Proteínas

Véase también

  •   Datos: Q33293
  •   Multimedia: Peptide bond

Agosto 10, 2021
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Este articulo o seccion necesita referencias que aparezcan en una publicacion acreditada Este aviso fue puesto el 14 de noviembre de 2016 El enlace peptidico es un enlace de tipo amida entre el grupo amino NH2 de un aminoacido AA y el grupo carboxilo COOH de otro aminoacido 1 Los peptidos y las proteinas estan formados por la union de aminoacidos mediante enlaces peptidicos 2 El enlace peptidico implica la formacion de un enlace CO NH y la deshidratacion o perdida de una molecula de agua H2O al perder el grupo carboxilo un hidrogeno y un oxigeno y el grupo amino un hidrogeno Es en realidad un enlace amida sustituido 3 La formacion de este enlace requiere aportar energia mientras que su rotura hidrolisis la libera 1 Fig 1 Formacion de enlace peptidico via reaccion de deshidratacion Fig 2 Enlace peptidico Podemos seguir anadiendo aminoacidos al peptido pero siempre en el extremo COOH terminal en la Figura 1 abajo a la derecha Para nombrar el peptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo Si el primer aminoacido de nuestro peptido fuera alanina y el segundo serina tendriamos el peptido alanil serina Indice 1 Caracteristicas estructurales del enlace 2 Degradacion 5 3 Notas 4 Referencias 4 1 Bibliografia 5 Enlaces externos 6 Vease tambienCaracteristicas estructurales del enlace Editar Condensacion por deshidratacion de dos amino acidos para formar un enlace peptidico en rojo con la expulsion de agua azul Un tripeptido En las decadas de 1940 y 1950 estudios basados en la difraccion de rayos X sobre muestras de cristales de aminoacidos dipeptidos y tripeptidos realizados por Linus Pauling y Robert Corey ayudaron a comprender la estructura del enlace peptidico observandose que El enlace C N que une a dos aminoacidos es mas corto que otros enlaces C N El enlace C N presenta caracter parcial de doble enlace ya que se estabiliza por resonancia lo que no permite el giro en dicho enlace Los cuatro atomos del enlace CO NH se hallan en un mismo plano con el Oxigeno y el Hidrogeno en posicion trans Sin embargo el resto de los enlaces N C y C C son enlaces sencillos verdaderos con lo que podria haber giro senalado con a en la imagen 4 Enlace peptidico Esta ordenacion planar rigida es el resultado de la estabilizacion por resonancia del enlace peptidico Por ello el armazon de un peptido esta constituido por la serie de planos sucesivos separados por grupos metileno sustituidos en los que si puede haber giro Pero no todos los giros son posibles lo que impone restricciones importantes al numero posible de conformaciones que puede adoptar una proteina Si denominamos F al valor del angulo que puede adoptar el enlace N C y PS al del enlace C C solo existiran unos valores permitidos para F y PS ver grafico de Ramachandran y dependera en gran medida del tamano y caracteristicas de los grupos R sucesivos Degradacion 5 EditarEl enlace peptidico puede romperse por hidrolisis anadiendo agua En su presencia se rompera liberando 8 16 kilojulios mol 2 4 kcal mol de energia libre En la naturaleza este proceso es extremadamente lento mas de 1000 anos pero hay formas de acelerarlo Hidrolisis acida Se basa en la ebullicion prolongada de la proteina con soluciones acidas fuertes HCl y H2SO4 Este metodo destruye completamente el triptofano y parte de la serina y la treonina Hidrolisis basica Respeta los aminoacidos que se destruyen por la hidrolisis anterior Normalmente se utiliza NaOH o Ba OH 2 Hidrolisis enzimatica Es la forma mas comun en los seres vivos se utilizan enzimas proteoliticas cuya actividad es lenta y a menudo incompleta sin embargo no se produce racemizacion y no se destruyen los aminoacidos por lo tanto es muy especifica Las enzimas tripsina y quimotripsina presentes en los jugos digestivos son ejemplos de enzimas proteoliticas Hidrolisis por temperatura Nota 1 en condiciones normales la alta temperatura no destruye los enlaces peptidicos aunque si puede llegar a desnaturalizar la proteina ruptura de las estructuras secundaria terciaria y cuaternaria Sin embargo temperaturas extremas aplicadas un largo tiempo pueden llegar a destruir los enlaces peptidicos gt 110 grados 48 h Notas Editar Qian Yaorong 1993 Kinetics of peptide hydrolysis and amino acid decomposition at high temperature Geochimica et Cosmochimica Acta en ingles Referencias Editar a b Stryer 1993 p 22 Alberts Bruce 1992 1 Biologia molecular de la celula 2ª edicion Omega p 4 ISBN 84 282 0896 4 Lehninger 1988 p 111 Lehninger 1988 p 150 Lehninger 1988 p 113 Bibliografia Editar Lehninger Albert L 1988 Principios de bioquimica Barcelona Omega ISBN 84 282 0738 0 Stryer Lubert 1993 Bioquimica 3ª edicion Reverte S A ISBN 84 291 7575 X Alberts Bruce 1992 Biologia molecular de la celula 2ª edicion Omega ISBN 84 282 0896 4 Enlaces externos EditarHidrolisis de ProteinasVease tambien EditarAminoacido Enlace quimico Momento dipolar Proteina Proteolisis Sacarosa Sintesis proteica Datos Q33293 Multimedia Peptide bondObtenido de https es wikipedia org w index 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