Piruvato deshidrogenasa (quinona)
La piruvato deshidrogenasa (quinona) (EC 1.2.5.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química:
| Piruvato deshidrogenasa (quinona) | ||
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| Estructuras disponibles | ||
| PDB | Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |
| Identificadores | ||
| Identificadores externos | ||
| Número EC | 1.2.5.1 | |
| Ortólogos | ||
| Especies | ||
| PubMed (Búsqueda) | ||
| PMC (Búsqueda) | ||
2O acetato + CO
2 + ubiquinol
Por lo tanto los tres sustratos de esta enzima son piruvato, una ubiquinona y agua, mientras que sus tres productos son acetato, dióxido de carbono y ubiquinol.
Clasificación
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductas que actúan sobre un grupo oxo o aldehído como donante de electrones, utilizando una quinona o compuesto similar como aceptor.
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es piruvato:ubiquinona oxidorreductasa. Otros nombres por los que se la conoce pueden ser piruvato deshidrogenasa, pirúvico deshidrogenasa, pirúvico (citocromo b1) deshidrogenasa, piruvato:ubiquinona-8-oxidorreductasa, piruvato oxidasa (desaconsejado por ambiguo).
Estructura y función
Se trata de una flavoproteína bacteriana que se encuentra localizada en la cara interna de la membrana citoplasmática, donde se encuentra acoplada a la cadena respiratoria por medio de la ubiquinona. La enzima no es capaz de utilizar menaquinona. Su actividad se incrementa mucho con la adición de lípidos. Requiere de tiamina difosfato para su actividad. Esta enzima también puede formar acetoína.
Referencias
- Recny, M.A. and Hager, L.P. (1982). «Reconstitution of native Escherichia coli pyruvate oxidase from apoenzyme monomers and FAD». J. Biol. Chem. 257 (21): 12878-12886. PMID 6752142.
- Cunningham, C.C. and Hager, L.P. (1975). «Reactivation of the lipid-depleted pyruvate oxidase system from Escherichia coli with cell envelope neutral lipids». J. Biol. Chem. 250 (18): 7139-7146. PMID 1100621.
- Koland, J.G., Miller, M.J. and Gennis, R.B. (1984). «Reconstitution of the membrane-bound, ubiquinone-dependent pyruvate oxidase respiratory chain of Escherichia coli with the cytochrome d terminal oxidase». Biochemistry 23 (3): 445-453. PMID 6367818. doi:10.1021/bi00298a008.
- Grabau, C. and Cronan, J.E., Jr. (1986). «In vivo function of Escherichia coli pyruvate oxidase specifically requires a functional lipid binding site». Biochemistry 25 (13): 3748-3751. PMID 3527254. doi:10.1021/bi00361a003.
- Wang, A.Y., Chang, Y.Y. and Cronan, J.E., Jr. (1991). «Role of the tetrameric structure of Escherichia coli pyruvate oxidase in enzyme activation and lipid binding». J. Biol. Chem. 266 (17): 10959-10966. PMID 2040613.
- Chang, Y.Y. and Cronan, J.E., Jr. (1997). «Sulfhydryl chemistry detects three conformations of the lipid binding region of Escherichia coli pyruvate oxidase». Biochemistry 36 (39): 11564-11573. PMID 9305946. doi:10.1021/bi9709102.
Enlaces externos
- MeSH: Pyruvate+dehydrogenase+(quinone) (en inglés)