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Dedos de zinc RING

Enero 14, 2022

El dominio de dedo de zinc RING es un tipo de dedo de zinc que contiene un motivo caracterizado por la secuencia de aminoácidos Cys3HisCys4 capaz de unir cationes de zinc.[1]​ Este dominio proteico contiene entre 40 y 60 aminoácidos. El acrónimo "RING" proviene de sus siglas en inglés "Really Interesting New Gene".[2]​[3]​[4]​

Dedos de zinc RING
Identificadores
Símbolo zf-C3HC4
Pfam PF00097
InterPro IPR001841
SMART SM00184
PROSITE PDOC00449
SCOP 1chc
Estructuras PDB disponibles:
PDB 1jm7 A:24-64 PDB 1rmd :290-328 PDB 1bor :57-91

PDB 2csy A:256-293 PDB 1fbv A:381-419 PDB 1x4j A:463-503 PDB 1iym A:134-175 PDB 1u6g B:75-96 PDB 1ldj B:75-96 PDB 1ldk C:75-96 PDB 1chc :8-46 PDB 1v87 A:409-469

PDB 2ct2 A:20-64 PDB 1g25 A:6-49 PDB 1vyx A:9-53
[editar datos en Wikidata]

Dedos de zinc

Los dominios de dedos de zinc (Znf) son motivos relativamente pequeños que unen uno o más átomos de zinc, y que generalmente contienen múltiples protusiones parecidas implicadas en contactar en tándem con la molécula diana. Son capaces de unir ADN, ARN, proteínas y/o ciertos lípidos.[5]​[6]​[7]​[8]​[9]​ Sus propiedades de unión dependen de la secuencia de aminoácidos del dedo de zinc implicado y de los enlaces entre dedos, así como del ordenamiento de las estructuras y del número de dedos de zinc. Los dominios Znf se encuentran a menudo en grupos donde los dedos pueden tener diferentes especificidades de unión. Hay muchas superfamilias de motivos Znf que varían tanto en secuencia como en estructura. Gracias a ello, presentan una gran versatilidad en sus modos de unión, incluso entre miembros de la misma clase (por ejemplo, algunos unen ADN y otros proteínas), lo que sugiere que los motivos Znf son estructuras estables que han evolucionado especializándose en multitud de funciones. Por ejemplo, se han descrito proteínas que contiene dedos de zinc en transcripción, en traducción, en tráfico de ARN mensajero, en organización del citoesqueleto, en desarrollo epitelial, en adhesión celular, en plegamiento de proteínas, en reordenamiento de la cromatina y en biosensores de zinc.[10]​ Los dedos de zinc raramente van a sufrir un cambio conformacional después de haberse unido a su diana.

Algunos dedos de zinc han divergido evolutivamente hasta tal punto que aún mantienen el núcleo de su estructura, pero han perdido cu capacidad de unir zinc, utilizando otros medios como puentes salinos o unión con otros metales para estabilizar la estructura de los dedos.

Función

Muchos dedos de zinc RING unen simultáneamente enzimas de ubiquitinación y sus correspondientes sustratos, actuando así como ubiquitín-ligasas. La ubiquitinación marca la proteína sustrato para la degradación.[11]​[12]​[13]​

Estructura

El dominio de dedos de zinc RING tiene la siguiente secuencia consenso: C-X2-C-X[9-39]-C-X[1-3]-H-X[2-3]-C-X2-C-X[4-48]-C-X2-C.[1]​ En dicha secuencia, el código de letras es el siguiente:

  • C es un residuo de cisteína conservado, implicado en la coordinación del zinc.
  • H es un residuo de histidina conservado, implicado en la coordinación del zinc.
  • Zn es un átomo de zinc.
  • X es cualquier aminoácido.

A continuación se muestra una representación esquemática de la estructura de un dedo de zinc RING:[1]​ 

 x x x x x x x x x x x x x x x x x C C C C x \ / x x \ / x x Zn x x Zn x C / \ C H / \ C x x x x x x x x x x x x x x x x x

Ejemplos

A continuación se muestran ejemplos de genes humanos que codifican proteínas con dedos de zinc RING: AMFR, BBAP, BFAR, BIRC2, BIRC3, BIRC7, BIRC8, BMI1, BRAP, BRCA1, CBL, CBLB, CBLC, CHFR, COMMD3, DTX1, DTX2, DTX3, DTX3L, DTX4, DZIP3, HCGV, HLTF, HOIL-1, IRF2BP2, KIAA1542, LNX1, LNX2, LOC51136, LONRF1, LONRF2, LONRF3, MARCH1, MARCH10, MARCH2, MARCH3, MARCH4, MARCH5, MARCH6, MARCH7, MARCH8, MARCH9, MEX3A, MEX3B, MEX3C, MEX3D, MGRN1, MIB1, MID1, MID2, MKRN1, MKRN2, MKRN3, MKRN4, MNAT1, MYLIP, NFX1, NFX2, PCGF1, PCGF2, PCGF3, PCGF4, PCGF5, PCGF6, PDZRN3, PDZRN4, PEX10, PJA1, PJA2, PML, PML-RAR, PXMP3, RAD18, RAG1, RAPSN, RBCK1, RBX1, RC3H1, RC3H2, RCHY1, RFP2, RFPL1, RFPL2, RFPL3, RFPL4B, RFWD2, RFWD3, RING1, RNF2, RNF4, RNF5, RNF6, RNF7, RNF8, RNF10, RNF11, RNF12, RNF13, RNF14, RNF19A, RNF20, RNF24, RNF25, RNF26, RNF32, RNF38, RNF39, RNF40, RNF41, RNF43, RNF44, RNF55, RNF71, RNF103, RNF111, RNF113A, RNF113B, RNF121, RNF122, RNF123, RNF125, RNF126, RNF128, RNF130, RNF133, RNF135, RNF138, RNF139, RNF141, RNF144A, RNF145, RNF146, RNF148, RNF149, RNF150, RNF151, RNF152, RNF157, RNF165, RNF166, RNF167, RNF168, RNF169, RNF170, RNF175, RNF180, RNF181, RNF182, RNF185, RNF207, RNF213, RNF215, SH3MD4, SH3RF1, SH3RF2, SYVN1, TIF1, TMEM118, TOPORS, TRAF2, TRAF3, TRAF4, TRAF5, TRAF6, TRAF7, TRAIP, TRIM2, TRIM3, TRIM4, TRIM5, TRIM6, TRIM7, TRIM8, TRIM9, TRIM10, TRIM11, TRIM13, TRIM15, TRIM17, TRIM21, TRIM22, TRIM23, TRIM24, TRIM25, TRIM26, TRIM27, TRIM28, TRIM31, TRIM32, TRIM34, TRIM35, TRIM36, TRIM38, TRIM39, TRIM40, TRIM41, TRIM42, TRIM43, TRIM45, TRIM46, TRIM47, TRIM48, TRIM49, TRIM50, TRIM52, TRIM54, TRIM55, TRIM56, TRIM58, TRIM59, TRIM60, TRIM61, TRIM62, TRIM63, TRIM65, TRIM67, TRIM68, TRIM69, TRIM71, TRIM72, TRIM73, TRIM74, TRIML1, TTC3, UHRF1, UHRF2, VPS11, VPS8, ZNF179, ZNF294, ZNF313, ZNF364, ZNF650, ZNFB7, ZNRF1, ZNRF2, ZNRF3, ZNRF4 y ZSWIM2.

Véase también

Referencias

  1. ↑ Borden KL, Freemont PS (1996). «The RING finger domain: a recent example of a sequence-structure family». Curr. Opin. Struct. Biol. 6 (3): 395-401. PMID 8804826. doi:10.1016/S0959-440X(96)80060-1. 
  2. Hanson IM, Poustka A, Trowsdale J (1991). «New genes in the class II region of the human major histocompatibility complex». Genomics 10 (2): 417-24. PMID 1906426. doi:10.1016/0888-7543(91)90327-B. 
  3. Freemont PS, Hanson IM, Trowsdale J (1991). «A novel cysteine-rich sequence motif». Cell 64 (3): 483-4. PMID 1991318. doi:10.1016/0092-8674(91)90229-R. 
  4. Lovering R, Hanson IM, Borden KL, Martin S, O'Reilly NJ, Evan GI, Rahman D, Pappin DJ, Trowsdale J, Freemont PS (1993). «Identification and preliminary characterization of a protein motif related to the zinc finger». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90 (6): 2112-6. PMID 7681583. doi:10.1073/pnas.90.6.2112. 
  5. Klug A (1999). «Zinc finger peptides for the regulation of gene expression». J. Mol. Biol. 293 (2): 215-8. PMID 10529348. doi:10.1006/jmbi.1999.3007. 
  6. Hall TM (2005). «Multiple modes of RNA recognition by zinc finger proteins». Curr. Opin. Struct. Biol. 15 (3): 367-73. PMID 15963892. doi:10.1016/j.sbi.2005.04.004. 
  7. Brown RS (2005). «Zinc finger proteins: getting a grip on RNA». Curr. Opin. Struct. Biol. 15 (1): 94-8. PMID 15718139. doi:10.1016/j.sbi.2005.01.006. 
  8. Gamsjaeger R, Liew CK, Loughlin FE, Crossley M, Mackay JP (2007). «Sticky fingers: zinc-fingers as protein-recognition motifs». Trends Biochem. Sci. 32 (2): 63-70. PMID 17210253. doi:10.1016/j.tibs.2006.12.007. 
  9. Matthews JM, Sunde M (2002). «Zinc fingers--folds for many occasions». IUBMB Life 54 (6): 351-5. PMID 12665246. doi:10.1080/15216540216035. 
  10. Laity JH, Lee BM, Wright PE (2001). «Zinc finger proteins: new insights into structural and functional diversity». Curr. Opin. Struct. Biol. 11 (1): 39-46. PMID 11179890. doi:10.1016/S0959-440X(00)00167-6. 
  11. Lorick KL, Jensen JP, Fang S, Ong AM, Hatakeyama S, Weissman AM (1999). «RING fingers mediate ubiquitin-conjugating enzyme (E2)-dependent ubiquitination». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96 (20): 11364-9. PMID 10500182. doi:10.1073/pnas.96.20.11364. 
  12. Joazeiro CA, Weissman AM (2000). «RING finger proteins: mediators of ubiquitin ligase activity». Cell 102 (5): 549-52. PMID 11007473. doi:10.1016/S0092-8674(00)00077-5. 
  13. Freemont PS (2000). «RING for destruction?». Curr. Biol. 10 (2): R84-7. PMID 10662664. doi:10.1016/S0960-9822(00)00287-6. 

Enlaces externos

  • MeSH: RING+Finger+Domains (en inglés)
  •   Datos: Q24788168

Enero 14, 2022
dedos, zinc, ring, dominio, dedo, zinc, ring, tipo, dedo, zinc, contiene, motivo, caracterizado, secuencia, aminoácidos, cys3hiscys4, capaz, unir, cationes, zinc, este, dominio, proteico, contiene, entre, aminoácidos, acrónimo, ring, proviene, siglas, inglés, . El dominio de dedo de zinc RING es un tipo de dedo de zinc que contiene un motivo caracterizado por la secuencia de aminoacidos Cys3HisCys4 capaz de unir cationes de zinc 1 Este dominio proteico contiene entre 40 y 60 aminoacidos El acronimo RING proviene de sus siglas en ingles Really Interesting New Gene 2 3 4 Dedos de zinc RINGIdentificadoresSimbolozf C3HC4PfamPF00097InterProIPR001841SMARTSM00184PROSITEPDOC00449SCOP1chcEstructuras PDB disponibles PDB 1jm7 A 24 64 PDB 1rmd 290 328 PDB 1bor 57 91PDB 2csy A 256 293 PDB 1fbv A 381 419 PDB 1x4j A 463 503 PDB 1iym A 134 175 PDB 1u6g B 75 96 PDB 1ldj B 75 96 PDB 1ldk C 75 96 PDB 1chc 8 46 PDB 1v87 A 409 469 PDB 2ct2 A 20 64 PDB 1g25 A 6 49 PDB 1vyx A 9 53 editar datos en Wikidata Indice 1 Dedos de zinc 2 Funcion 3 Estructura 4 Ejemplos 5 Vease tambien 6 Referencias 7 Enlaces externosDedos de zinc EditarLos dominios de dedos de zinc Znf son motivos relativamente pequenos que unen uno o mas atomos de zinc y que generalmente contienen multiples protusiones parecidas implicadas en contactar en tandem con la molecula diana Son capaces de unir ADN ARN proteinas y o ciertos lipidos 5 6 7 8 9 Sus propiedades de union dependen de la secuencia de aminoacidos del dedo de zinc implicado y de los enlaces entre dedos asi como del ordenamiento de las estructuras y del numero de dedos de zinc Los dominios Znf se encuentran a menudo en grupos donde los dedos pueden tener diferentes especificidades de union Hay muchas superfamilias de motivos Znf que varian tanto en secuencia como en estructura Gracias a ello presentan una gran versatilidad en sus modos de union incluso entre miembros de la misma clase por ejemplo algunos unen ADN y otros proteinas lo que sugiere que los motivos Znf son estructuras estables que han evolucionado especializandose en multitud de funciones Por ejemplo se han descrito proteinas que contiene dedos de zinc en transcripcion en traduccion en trafico de ARN mensajero en organizacion del citoesqueleto en desarrollo epitelial en adhesion celular en plegamiento de proteinas en reordenamiento de la cromatina y en biosensores de zinc 10 Los dedos de zinc raramente van a sufrir un cambio conformacional despues de haberse unido a su diana Algunos dedos de zinc han divergido evolutivamente hasta tal punto que aun mantienen el nucleo de su estructura pero han perdido cu capacidad de unir zinc utilizando otros medios como puentes salinos o union con otros metales para estabilizar la estructura de los dedos Funcion EditarMuchos dedos de zinc RING unen simultaneamente enzimas de ubiquitinacion y sus correspondientes sustratos actuando asi como ubiquitin ligasas La ubiquitinacion marca la proteina sustrato para la degradacion 11 12 13 Estructura EditarEl dominio de dedos de zinc RING tiene la siguiente secuencia consenso C X2 C X 9 39 C X 1 3 H X 2 3 C X2 C X 4 48 C X2 C 1 En dicha secuencia el codigo de letras es el siguiente C es un residuo de cisteina conservado implicado en la coordinacion del zinc H es un residuo de histidina conservado implicado en la coordinacion del zinc Zn es un atomo de zinc X es cualquier aminoacido A continuacion se muestra una representacion esquematica de la estructura de un dedo de zinc RING 1 x x x x x x x x x x x x x x x x x C C C C x x x x x Zn x x Zn x C C H C x x x x x x x x x x x x x x x x xEjemplos EditarA continuacion se muestran ejemplos de genes humanos que codifican proteinas con dedos de zinc RING AMFR BBAP BFAR BIRC2 BIRC3 BIRC7 BIRC8 BMI1 BRAP BRCA1 CBL CBLB CBLC CHFR COMMD3 DTX1 DTX2 DTX3 DTX3L DTX4 DZIP3 HCGV HLTF HOIL 1 IRF2BP2 KIAA1542 LNX1 LNX2 LOC51136 LONRF1 LONRF2 LONRF3 MARCH1 MARCH10 MARCH2 MARCH3 MARCH4 MARCH5 MARCH6 MARCH7 MARCH8 MARCH9 MEX3A MEX3B MEX3C MEX3D MGRN1 MIB1 MID1 MID2 MKRN1 MKRN2 MKRN3 MKRN4 MNAT1 MYLIP NFX1 NFX2 PCGF1 PCGF2 PCGF3 PCGF4 PCGF5 PCGF6 PDZRN3 PDZRN4 PEX10 PJA1 PJA2 PML PML RAR PXMP3 RAD18 RAG1 RAPSN RBCK1 RBX1 RC3H1 RC3H2 RCHY1 RFP2 RFPL1 RFPL2 RFPL3 RFPL4B RFWD2 RFWD3 RING1 RNF2 RNF4 RNF5 RNF6 RNF7 RNF8 RNF10 RNF11 RNF12 RNF13 RNF14 RNF19A RNF20 RNF24 RNF25 RNF26 RNF32 RNF38 RNF39 RNF40 RNF41 RNF43 RNF44 RNF55 RNF71 RNF103 RNF111 RNF113A RNF113B RNF121 RNF122 RNF123 RNF125 RNF126 RNF128 RNF130 RNF133 RNF135 RNF138 RNF139 RNF141 RNF144A RNF145 RNF146 RNF148 RNF149 RNF150 RNF151 RNF152 RNF157 RNF165 RNF166 RNF167 RNF168 RNF169 RNF170 RNF175 RNF180 RNF181 RNF182 RNF185 RNF207 RNF213 RNF215 SH3MD4 SH3RF1 SH3RF2 SYVN1 TIF1 TMEM118 TOPORS TRAF2 TRAF3 TRAF4 TRAF5 TRAF6 TRAF7 TRAIP TRIM2 TRIM3 TRIM4 TRIM5 TRIM6 TRIM7 TRIM8 TRIM9 TRIM10 TRIM11 TRIM13 TRIM15 TRIM17 TRIM21 TRIM22 TRIM23 TRIM24 TRIM25 TRIM26 TRIM27 TRIM28 TRIM31 TRIM32 TRIM34 TRIM35 TRIM36 TRIM38 TRIM39 TRIM40 TRIM41 TRIM42 TRIM43 TRIM45 TRIM46 TRIM47 TRIM48 TRIM49 TRIM50 TRIM52 TRIM54 TRIM55 TRIM56 TRIM58 TRIM59 TRIM60 TRIM61 TRIM62 TRIM63 TRIM65 TRIM67 TRIM68 TRIM69 TRIM71 TRIM72 TRIM73 TRIM74 TRIML1 TTC3 UHRF1 UHRF2 VPS11 VPS8 ZNF179 ZNF294 ZNF313 ZNF364 ZNF650 ZNFB7 ZNRF1 ZNRF2 ZNRF3 ZNRF4 y ZSWIM2 Vease tambien EditarDedos de zincReferencias Editar a b c Borden KL Freemont PS 1996 The RING finger domain a recent example of a sequence structure family Curr Opin Struct Biol 6 3 395 401 PMID 8804826 doi 10 1016 S0959 440X 96 80060 1 Hanson IM Poustka A Trowsdale J 1991 New genes in the class II region of the human major histocompatibility complex Genomics 10 2 417 24 PMID 1906426 doi 10 1016 0888 7543 91 90327 B Freemont PS Hanson IM Trowsdale J 1991 A novel cysteine rich sequence motif Cell 64 3 483 4 PMID 1991318 doi 10 1016 0092 8674 91 90229 R Lovering R Hanson IM Borden KL Martin S O Reilly NJ Evan GI Rahman D Pappin DJ Trowsdale J Freemont PS 1993 Identification and preliminary characterization of a protein motif related to the zinc finger Proc Natl Acad Sci U S A 90 6 2112 6 PMID 7681583 doi 10 1073 pnas 90 6 2112 Klug A 1999 Zinc finger peptides for the regulation of gene expression J Mol Biol 293 2 215 8 PMID 10529348 doi 10 1006 jmbi 1999 3007 Hall TM 2005 Multiple modes of RNA recognition by zinc finger proteins Curr Opin Struct Biol 15 3 367 73 PMID 15963892 doi 10 1016 j sbi 2005 04 004 Brown RS 2005 Zinc finger proteins getting a grip on RNA Curr Opin Struct Biol 15 1 94 8 PMID 15718139 doi 10 1016 j sbi 2005 01 006 Gamsjaeger R Liew CK Loughlin FE Crossley M Mackay JP 2007 Sticky fingers zinc fingers as protein recognition motifs Trends Biochem Sci 32 2 63 70 PMID 17210253 doi 10 1016 j tibs 2006 12 007 Matthews JM Sunde M 2002 Zinc fingers folds for many occasions IUBMB Life 54 6 351 5 PMID 12665246 doi 10 1080 15216540216035 Laity JH Lee BM Wright PE 2001 Zinc finger proteins new insights into structural and functional diversity Curr Opin Struct Biol 11 1 39 46 PMID 11179890 doi 10 1016 S0959 440X 00 00167 6 Lorick KL Jensen JP Fang S Ong AM Hatakeyama S Weissman AM 1999 RING fingers mediate ubiquitin conjugating enzyme E2 dependent ubiquitination Proc Natl Acad Sci U S A 96 20 11364 9 PMID 10500182 doi 10 1073 pnas 96 20 11364 Joazeiro CA Weissman AM 2000 RING finger proteins mediators of ubiquitin ligase activity Cell 102 5 549 52 PMID 11007473 doi 10 1016 S0092 8674 00 00077 5 Freemont PS 2000 RING for destruction Curr Biol 10 2 R84 7 PMID 10662664 doi 10 1016 S0960 9822 00 00287 6 Enlaces externos EditarMeSH RING Finger Domains en ingles Datos Q24788168 Obtenido de https es wikipedia org w index php title Dedos de zinc RING amp oldid 120679093, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,

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