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Caperuza 5'

Julio 15, 2022

En biología molecular, la caperuza 5' (5-prima), también denominada cap-5' o casquete, es un nucleótido alterado situado en el extremo 5′ de algunos transcritos primarios de eucariotas, como el precursor de ARN mensajero (ARNm). Este proceso, conocido como capping está altamente regulado y es vital en la creación de ARNm estables y maduros, capaces de ser traducidos durante la síntesis de proteínas. El ARNm mitocondrial[1]​ y el de cloroplastos[2]​ no tienen caperuza.

Estructura

 
Estructura de una caperuza 5' (cap-2)
 
Estructura de la ribosa, enseñando las posiciones de los carbonos 2', 3' y 5'.

En eucariotas, la caperuza 5' (cap-0), situada en el extremo 5' de una molécula de ARNm, consiste en un nucleótido de guanina ligado al ARNm mediante un inusual enlace trifosfato 5'-5'. Esta guanosina es metilada por una metiltransferasa en la posición 7, justo después del capping in vivo.[3]​[4]​[5]​[6]​ Esto se denomina caperuza 7-metilguanilato (m7G).

En eucariotas pluricelulares y en algunos virus eucariotas[7]​ existen otras modificaciones, incluyendo la metilación de los grupos hidroxilo en 2' de las dos primeras ribosas en el extremo 5' del ARNm. cap-1 tiene un grupo 2'-hidroxi en la primera ribosa, por otro lado cap-2 tiene metilados el 2'-hidroxi en las dos primeras ribosas, como se muestra en la imagen de la derecha.[8]​ La caperuza 5' es químicamente similar al extremo 3' de una molécula de ARN (el carbono 5' de la ribosa de la caperuza está enlazado, el 3' no). Esto confiere una resistencia significativa a las exonucleasas 5'.

Las moléculas de ARNm pueden perder su caperuza mediante un proceso denominado ARNm decapping (o RNAm decapping en el inglés original).

Los ARN pequeños nucleares (ARNsn) contienen caperuzas 5' especiales. Los ARNsn de clase Sm tienen caperuzas 5'-trimetilguanosina, mientras que los de clase Lsm tienen caperuzas 5'-monometilfosfato.[9]​

Proceso de capping

El inicio del proceso tiene lugar en el extremo 5' intacto de una molécula de ARN, que termina en un grupo trifosfato. Esto consiste en un nucleótido terminal seguido por tres fosfatos enlazados al carbono 5'.[3]​ El proceso empieza antes de que termine la transcripción, de forma simultánea a la síntesis del pre-ARNm.

  1. La ARN-trifosfatasa elimina uno de los fosfatos terminales, dejando un grupo bisfosfato - lo que en notación sería 5'(ppN)[pN]n (cada p es un fosfato y cada N un nucleótido).
  2. La ARNm guanililtransferasa añade una molécula de GTP, que pierde un pirofosfato, al bisfosfato terminal. Esto da lugar al enlace trifosfato 5'-5': 5'(Gp)(ppN)[pN]n.
  3. La ARNm (guanina-N7-) metiltransferasa metila al nitrógeno-7 (N7), S-adenosil-L-metionina se desmetila a S-adenosil-L-homocisteína: 5'(m7Gp)(ppN)[pN]n (cap-0).
  4. Se pueden producir otras modificaciones adyacentes a la caperuza, que normalmente involucran al primero y al segundo nucleótido, produciendo hasta 5'(m7Gp)(ppN*)(pN*)[pN]n (cap-1 y cap-2).[7]​[8]​
  5. Si el nucleótido adyacente a la caperuza más cercano es 2'-O-ribosa metil-adenosina (5'(m7Gp)(ppAm)[pN]n), aún se puede metilar en el N6 para formar N6-metiladenosina, dando lugar a 5'(m7Gp)(ppm6Am)[pN]n.[3]​

Marcado

En eucariotas, el complejo enzimático de capping (CEC) necesario para formar la caperuza se encuentra acoplado a la ARN polimerasa II antes de que la transcripción empiece. En cuanto emerge el extremo 5' del nuevo transcrito, el CEC se acoplan a él y empieza el capping. Este mecanismo asegura que el proceso se lleve a cabo, como con la poliadenilación.[10]​[11]​[12]​[13]​

Las enzimas de capping sólo se pueden unir a la ARN polimerasa II, asegurando así su especificidad para sus transcritos, que son en su inmensa mayoría ARNm.[11]​[13]​

Función

La caperuza 5' tiene cuatro funciones principales:

  1. Regular la exportación desde el núcleo.[14]​[15]​
  2. Prevenir la degradación por exonucleasas.[16]​[17]​[18]​
  3. Impulsar la traducción.[3]​[4]​[5]​
  4. Impulsar la escisión de los intrones proximales a 5'.[19]​

La exportación de ARN desde el núcleo está regulada por el complejo de unión a caperuza (CBC, cap binding complex), que se une exclusivamente a ARN con caperuza. Los poros nucleares reconocen al CBC y permiten su exportación. Una vez en el citoplasma y después de la primera ronda de traducción, el CBC es reemplazado por los factores de traducción eIF-4E y eIF-4G.[6]​ Este complejo es después reconocido por otra maquinaria de iniciación de traducción, que incluye al ribosoma.[20]​

La caperuza previene la degradación por 5' de dos formas. En primer lugar, la similitud funcional a un extremo 5' previene la degradación por exonucleasas 5' (como se menciona arriba). En segundo lugar, el CBC así como eIF-4E/eIF-4G bloquean el acceso de enzimas "anticaperuza" (decapping) a la caperuza. Esto incrementa la vida media del ARNm, esencial en eucariotas ya que los procesos de exportación y traducción duran un tiempo considerable.

La pérdida de la caperuza de un ARNm está catalizada por un complejo compuesto al menos por Dcp1 y Dcp2, que compiten con eIF-4E para unirse a la caperuza. Por lo tanto, la caperuza 5' es una marcador de ARNm que están siendo traducidos, y es usada por las células para regular la vida media de los ARNm en respuesta a nuevos estímulos. Los ARNm indeseables son enviados a cuerpos de procesamiento (P-bodies) para su almacenamiento temporal o para la eliminación de sus caperuzas. Este extremo está todavía investigándose.[21]​

El mecanismo por el cual se impulsa la escisión de los intrones proximales a 5' todavía no está dislucidada, pero la caperuza 5' parece girar alrededor e interactuar con el espliceosoma durante el proceso de splicing, impulsando la escisión de los intrones.

Véase también

Referencias

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  2. Monde, Rita A; Schuster, Gadi; Stern, David B (7 de junio de 2000). «Processing and degradation of chloroplast mRNA». Biochimie 82 (6-7): 573-582. doi:10.1016/S0300-9084(00)00606-4. Consultado el 26 de mayo de 2015. 
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  6. ↑ Marcotrigiano, Joseph; Gingras, Anne-Claude; Sonenberg, Nahum; Burley, Stephen K. (junio de 1997). «Cocrystal Structure of the Messenger RNA 5′ Cap-Binding Protein (eIF4E) Bound to 7-methyl-GDP». Cell 89 (6): 951-961. doi:10.1016/S0092-8674(00)80280-9. Consultado el 26 de mayo de 2015. 
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  •   Datos: Q238406

Julio 15, 2022
caperuza, biología, molecular, caperuza, prima, también, denominada, casquete, nucleótido, alterado, situado, extremo, algunos, transcritos, primarios, eucariotas, como, precursor, mensajero, arnm, este, proceso, conocido, como, capping, está, altamente, regul. En biologia molecular la caperuza 5 5 prima tambien denominada cap 5 o casquete es un nucleotido alterado situado en el extremo 5 de algunos transcritos primarios de eucariotas como el precursor de ARN mensajero ARNm Este proceso conocido como capping esta altamente regulado y es vital en la creacion de ARNm estables y maduros capaces de ser traducidos durante la sintesis de proteinas El ARNm mitocondrial 1 y el de cloroplastos 2 no tienen caperuza Indice 1 Estructura 2 Proceso de capping 2 1 Marcado 3 Funcion 4 Vease tambien 5 ReferenciasEstructura Editar Estructura de una caperuza 5 cap 2 Estructura de la ribosa ensenando las posiciones de los carbonos 2 3 y 5 En eucariotas la caperuza 5 cap 0 situada en el extremo 5 de una molecula de ARNm consiste en un nucleotido de guanina ligado al ARNm mediante un inusual enlace trifosfato 5 5 Esta guanosina es metilada por una metiltransferasa en la posicion 7 justo despues del capping in vivo 3 4 5 6 Esto se denomina caperuza 7 metilguanilato m7G En eucariotas pluricelulares y en algunos virus eucariotas 7 existen otras modificaciones incluyendo la metilacion de los grupos hidroxilo en 2 de las dos primeras ribosas en el extremo 5 del ARNm cap 1 tiene un grupo 2 hidroxi en la primera ribosa por otro lado cap 2 tiene metilados el 2 hidroxi en las dos primeras ribosas como se muestra en la imagen de la derecha 8 La caperuza 5 es quimicamente similar al extremo 3 de una molecula de ARN el carbono 5 de la ribosa de la caperuza esta enlazado el 3 no Esto confiere una resistencia significativa a las exonucleasas 5 Las moleculas de ARNm pueden perder su caperuza mediante un proceso denominado ARNm decapping o RNAm decapping en el ingles original Los ARN pequenos nucleares ARNsn contienen caperuzas 5 especiales Los ARNsn de clase Sm tienen caperuzas 5 trimetilguanosina mientras que los de clase Lsm tienen caperuzas 5 monometilfosfato 9 Proceso de capping EditarEl inicio del proceso tiene lugar en el extremo 5 intacto de una molecula de ARN que termina en un grupo trifosfato Esto consiste en un nucleotido terminal seguido por tres fosfatos enlazados al carbono 5 3 El proceso empieza antes de que termine la transcripcion de forma simultanea a la sintesis del pre ARNm La ARN trifosfatasa elimina uno de los fosfatos terminales dejando un grupo bisfosfato lo que en notacion seria 5 ppN pN n cada p es un fosfato y cada N un nucleotido La ARNm guanililtransferasa anade una molecula de GTP que pierde un pirofosfato al bisfosfato terminal Esto da lugar al enlace trifosfato 5 5 5 Gp ppN pN n La ARNm guanina N7 metiltransferasa metila al nitrogeno 7 N7 S adenosil L metionina se desmetila a S adenosil L homocisteina 5 m7Gp ppN pN n cap 0 Se pueden producir otras modificaciones adyacentes a la caperuza que normalmente involucran al primero y al segundo nucleotido produciendo hasta 5 m7Gp ppN pN pN n cap 1 y cap 2 7 8 Si el nucleotido adyacente a la caperuza mas cercano es 2 O ribosa metil adenosina 5 m7Gp ppAm pN n aun se puede metilar en el N6 para formar N6 metiladenosina dando lugar a 5 m7Gp ppm6Am pN n 3 Marcado Editar En eucariotas el complejo enzimatico de capping CEC necesario para formar la caperuza se encuentra acoplado a la ARN polimerasa II antes de que la transcripcion empiece En cuanto emerge el extremo 5 del nuevo transcrito el CEC se acoplan a el y empieza el capping Este mecanismo asegura que el proceso se lleve a cabo como con la poliadenilacion 10 11 12 13 Las enzimas de capping solo se pueden unir a la ARN polimerasa II asegurando asi su especificidad para sus transcritos que son en su inmensa mayoria ARNm 11 13 Funcion EditarLa caperuza 5 tiene cuatro funciones principales Regular la exportacion desde el nucleo 14 15 Prevenir la degradacion por exonucleasas 16 17 18 Impulsar la traduccion 3 4 5 Impulsar la escision de los intrones proximales a 5 19 La exportacion de ARN desde el nucleo esta regulada por el complejo de union a caperuza CBC cap binding complex que se une exclusivamente a ARN con caperuza Los poros nucleares reconocen al CBC y permiten su exportacion Una vez en el citoplasma y despues de la primera ronda de traduccion el CBC es reemplazado por los factores de traduccion eIF 4E y eIF 4G 6 Este complejo es despues reconocido por otra maquinaria de iniciacion de traduccion que incluye al ribosoma 20 La caperuza previene la degradacion por 5 de dos formas En primer lugar la similitud funcional a un extremo 5 previene la degradacion por exonucleasas 5 como se menciona arriba En segundo lugar el CBC asi como eIF 4E eIF 4G bloquean el acceso de enzimas anticaperuza decapping a la caperuza Esto incrementa la vida media del ARNm esencial en eucariotas ya que los procesos de exportacion y traduccion duran un tiempo considerable La perdida de la caperuza de un ARNm esta catalizada por un complejo compuesto al menos por Dcp1 y Dcp2 que compiten con eIF 4E para unirse a la caperuza Por lo tanto la caperuza 5 es una marcador de ARNm que estan siendo traducidos y es usada por las celulas para regular la vida media de los ARNm en respuesta a nuevos estimulos Los ARNm indeseables son enviados a cuerpos de procesamiento P bodies para su almacenamiento temporal o para la eliminacion de sus caperuzas Este extremo esta todavia investigandose 21 El mecanismo por el cual se impulsa la escision de los intrones proximales a 5 todavia no esta dislucidada pero la caperuza 5 parece girar alrededor e interactuar con el espliceosoma durante el proceso de splicing impulsando la escision de los intrones Vease tambien EditarARN mensajero Transcripcion Traduccion Splicing de ARNReferencias Editar Temperley Richard J Wydro Mateusz Lightowlers Robert N Chrzanowska Lightowlers Zofia M junio de 2010 Human mitochondrial mRNAs like members of all families similar but different Biochimica et Biophysica Acta BBA Bioenergetics 1797 6 7 1081 1085 PMC 3003153 PMID 20211597 doi 10 1016 j bbabio 2010 02 036 Consultado el 26 de mayo de 2015 Monde Rita A Schuster 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