CYP1B1 es el acrónimo de consenso internacional usado para referirse tanto a una enzima del citocromo P450 como al gen que regula la síntesis de la misma. Habitualmente al referirse al gen se suele utilizar la letra cursiva: CYP1B1. La CYP1B1 (EC[4]) forma parte de la familia CYP1, compuesta por 3 subfamilias, 3 genes y 1 pseudogen.[1] Clasificada dentro de las xenobióticas, como toda la familia 1, participa en el metabolismo de algunos fármacos y algunas sustancias endógenas como estrógenos, testosterona y retinoides.
Fue identificada después de más de 20 años de investigación de la CYP1A1 y CYP1A2, y secuenciada en 1994. El análisis de ácidos nucleicos y aminoácidos mostró aproximadamente un 40% de identificación con la CYP1A1. Sin embargo, a pesar de esta similitud, estas enzimas tienen muy diferente eficiencia catalítica y de resultados metabólicos cuando se incubaron con sustratos comunes, tales como el ácido retinóico o el ácido araquidónico.
CYP1A1 y CYP1B1 son regulados por el receptor de arilhidrocarburos (Ah), formando parte de la Fase I del metabolismo de los fármacos.El Ah es una proteína citosólica que sirve para reconocer a los hidrocarburos aromáticos policíclicos (PAH, de su acrónimo en inglés). Estas sustancias se unen al Ah formando un complejo ligando-receptor que es traslocado al núcleo y se une a regiones reguladoras del lado 5' de genes de citocromos P450. Una segunda proteína denominada traslocador nuclear del receptor Ah o proteína Arnt, interacciona con el receptor Ah unido al ligando. La proteína Arnt actúa como receptor asociado heterodimérico, que es esencial, ya que permite que este complejo ligando-receptor Ah reconozca su elemento de respuesta del DNA específico. Esta secuencia explica cómo es posible que el contacto con los PAH tenga como consecuencia que se manifieste la actividad específica de la CYP1B1. Así, la metabolización de arilaminas y PAH daría lugar a compuestos intermediarios que pueden unirse al ADN, compuestos intermedios que pueden llegar a provocar mutaciones involucradas en procesos de transformación neoplásica.[2] Por eso, han sido relacionados con la formación de cánceres de origen químico.[3] CYP1B1 constituye también una fracción importante del citocromo P450 extrahepático, con expresión en casi todos los tejidos como son: riñón, próstata, glándulas mamarias y ovarios.[4] ,[5] ,[6]
El CYP1B1 ha demostrado recientemente ser fisiológicamente importante en el desarrollo fetal, ya que mutaciones del CYP1B1 están vinculadas con una forma de glaucoma congénito primario.[7] Además, hay algunos estudios que plantean que determinados polimorfismos del CYP1B1 se asocian a una mayor susceptibilidad a presentar cáncer de mama (CYP1B13/3), urogenital (CYP1B1-4B1) y de cabeza y cuello (CYP1B3/3).[8],[9]
Otros estudios hablan de la relación de algunas isoformas del CYP1B1 con la pubertad precoz, debido a un aumento en el metabolismo de la testosterona propia de la pubertad, por lo que la balanza se decanta hacia el lado de los estrógenos, adelantando situaciones como el crecimiento de las mamas.[10] evaluaron la asociación de cuatro polimorfismos en el gen de CYP1B1 – Arg48Gly, Ala119Ser, Leu432Val, y Asp449Asp. Los alelos Gly y Ser de Arg48Gly y de Ala119Ser se asociaron con una menopausia más tardía y más años y ciclos de menstruación[11] Su intervención en el metabolismo de los estrógenos parece darle una especial trascendencia en ciertos tratamientos para el cáncer de mama. Al parecer la intervención del CYP1B1 transformaría determinados profármacos (resveratrol) en sustancias con actividad citostática específica sobre las células del cáncer.[12]
Referencias
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Datos:Q14905165
Septiembre 25, 2021
cyp1b1, acrónimo, consenso, internacional, usado, para, referirse, tanto, enzima, citocromo, p450, como, regula, síntesis, misma, habitualmente, referirse, suele, utilizar, letra, cursiva, forma, parte, familia, cyp1, compuesta, subfamilias, genes, pseudogen, . CYP1B1 es el acronimo de consenso internacional usado para referirse tanto a una enzima del citocromo P450 como al gen que regula la sintesis de la misma Habitualmente al referirse al gen se suele utilizar la letra cursiva CYP1B1 La CYP1B1 EC 4 forma parte de la familia CYP1 compuesta por 3 subfamilias 3 genes y 1 pseudogen 1 Clasificada dentro de las xenobioticas como toda la familia 1 participa en el metabolismo de algunos farmacos y algunas sustancias endogenas como estrogenos testosterona y retinoides CYP1B1Estructuras disponiblesPDBBuscar ortologos PDBe RCSB Estructuras enzimaticasRCSB PDB PDBe PDBsumIdentificadoresSimbolosCYP1B1 HGNC 2597 CP1B GLC3AIdentificadoresexternosOMIM 601771EBI CYP1B1GeneCards Gen CYP1B1UniProt CYP1B1 Bases de datos de enzimasIntEnz entrada en IntEnz BRENDA entrada en BRENDA ExPASy NiceZime view KEGG entrada en KEEG PRIAM perfil PRIAM ExplorEnz entrada en ExplorEnz MetaCyc via metabolicaNumero EC1 14 14 1LocusCr 15 1 Ontologia genicaReferencias AmiGO QuickGOOrtologosEspeciesHumano RatonEntrez1545UniProtQ3UTK2 n aRefSeq ARNm NP 000095 n aPubMed Busqueda 2 PMC Busqueda 3 vte editar datos en Wikidata Fue identificada despues de mas de 20 anos de investigacion de la CYP1A1 y CYP1A2 y secuenciada en 1994 El analisis de acidos nucleicos y aminoacidos mostro aproximadamente un 40 de identificacion con la CYP1A1 Sin embargo a pesar de esta similitud estas enzimas tienen muy diferente eficiencia catalitica y de resultados metabolicos cuando se incubaron con sustratos comunes tales como el acido retinoico o el acido araquidonico CYP1A1 y CYP1B1 son regulados por el receptor de arilhidrocarburos Ah formando parte de la Fase I del metabolismo de los farmacos El Ah es una proteina citosolica que sirve para reconocer a los hidrocarburos aromaticos policiclicos PAH de su acronimo en ingles Estas sustancias se unen al Ah formando un complejo ligando receptor que es traslocado al nucleo y se une a regiones reguladoras del lado 5 de genes de citocromos P450 Una segunda proteina denominada traslocador nuclear del receptor Ah o proteina Arnt interacciona con el receptor Ah unido al ligando La proteina Arnt actua como receptor asociado heterodimerico que es esencial ya que permite que este complejo ligando receptor Ah reconozca su elemento de respuesta del DNA especifico Esta secuencia explica como es posible que el contacto con los PAH tenga como consecuencia que se manifieste la actividad especifica de la CYP1B1 Asi la metabolizacion de arilaminas y PAH daria lugar a compuestos intermediarios que pueden unirse al ADN compuestos intermedios que pueden llegar a provocar mutaciones involucradas en procesos de transformacion neoplasica 2 Por eso han sido relacionados con la formacion de canceres de origen quimico 3 CYP1B1 constituye tambien una fraccion importante del citocromo P450 extrahepatico con expresion en casi todos los tejidos como son rinon prostata glandulas mamarias y ovarios 4 5 6 El CYP1B1 ha demostrado recientemente ser fisiologicamente importante en el desarrollo fetal ya que mutaciones del CYP1B1 estan vinculadas con una forma de glaucoma congenito primario 7 Ademas hay algunos estudios que plantean que determinados polimorfismos del CYP1B1 se asocian a una mayor susceptibilidad a presentar cancer de mama CYP1B13 3 urogenital CYP1B1 4B1 y de cabeza y cuello CYP1B3 3 8 9 Otros estudios hablan de la relacion de algunas isoformas del CYP1B1 con la pubertad precoz debido a un aumento en el metabolismo de la testosterona propia de la pubertad por lo que la balanza se decanta hacia el lado de los estrogenos adelantando situaciones como el crecimiento de las mamas 10 evaluaron la asociacion de cuatro polimorfismos en el gen de CYP1B1 Arg48Gly Ala119Ser Leu432Val y Asp449Asp Los alelos Gly y Ser de Arg48Gly y de Ala119Ser se asociaron con una menopausia mas tardia y mas anos y ciclos de menstruacion 11 Su intervencion en el metabolismo de los estrogenos parece darle una especial trascendencia en ciertos tratamientos para el cancer de mama Al parecer la intervencion del CYP1B1 transformaria determinados profarmacos resveratrol en sustancias con actividad citostatica especifica sobre las celulas del cancer 12 Referencias Editar Nelson D 2003 Cytochrome P450s in humans Ultima actualizacion 6 Oct 2 003 Consultada el 21 Sep 2 008 Shimada T Hayes CL Yamazaki H Amin S Hecht SS Guengerich FP Sutter TR Activation of chemically diverse procarcinogens by human cytochrome P 450 1B1 Cancer Res 1996 1 2979 2984 Nebert DW McKinnon RA Puga A Human drug metabolizing enzyme polymorphisms effects on risk of toxicity and cancer DNA Cell Biol 1996 15 273 280 Shimada T Hayes CL Yamazaki H Amin S Hecht SS Guengerich FP Sutter TR Activation of chemically diverse procarcinogens by human cytochrome P 450 1B1 Cancer Res 1996 1 2979 2984 Sutter Tr Tang YM Hayes CL Wo Y YP Jabs EW Li X Yin H Cody CW Greenlee WF Complete cDNA sequence of a human dioxin inducible mRNA identifies a new gene 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