La ácido aminolevulínico sintasa (EC 2.3.1.37) es una enzima de la clase transferasa que cataliza la condensación del grupo succinilo del succinil-coenzima A con glicina para formar delta-aminolevulinato. Es una enzima expresada en todos los organismos eucariotas no vegetales y en ciertas proteobacterias. En humanos, la transcripción genética de la ALA sintetasa es efectivamente controlada por la presencia de Fe2+. Ese estricto control de la enzima se debe a que el organismo necesita prevenir la acumulación de intermediarios en la producción de porfirinas cuando el hierro no está presente. La enzima es inhibida por la presencia de hemina y glucosa.[1] La enzima es estimulada además por la presencia de alcohol, barbitúricos y condiciones de bajo oxígeno en los tejidos. Requiere de piridoxal fosfato como cofactor.
Doss M, Sixel-Dietrich F, Verspohl F (1985). «"Glucose effect" and rate limiting function of uroporphyrinogen synthase on porphyrin metabolism in hepatocyte culture: relationship with human acute hepatic porphyrias.». J Clin Chem Clin Biochem23 (9): 505-13. PMID 4067519.
Enlaces externos
Abu-Farha M, Niles J, Willmore W (2005). «Erythroid-specific 5-aminolevulinate synthase protein is stabilized by low oxygen and proteasomal inhibition». Biochem Cell Biol83 (5): 620-30. PMID 16234850. doi:10.1139/o05-045.
Shemin, D and Rittenberg, D (1945). «The Utilization of Glycine for the Synthesis of a Porphyrin». J. Biol. Chem. (159): 567-8.
SIDEROBLASTIC ANEMIAS -ALAS-2 defect disease
Datos:Q286049
Enero 19, 2022
Ácido, aminolevulínico, sintasa, ácido, aminolevulínico, sintasa, enzima, clase, transferasa, cataliza, condensación, grupo, succinilo, succinil, coenzima, glicina, para, formar, delta, aminolevulinato, enzima, expresada, todos, organismos, eucariotas, vegetal. La acido aminolevulinico sintasa EC 2 3 1 37 es una enzima de la clase transferasa que cataliza la condensacion del grupo succinilo del succinil coenzima A con glicina para formar delta aminolevulinato Es una enzima expresada en todos los organismos eucariotas no vegetales y en ciertas proteobacterias En humanos la transcripcion genetica de la ALA sintetasa es efectivamente controlada por la presencia de Fe2 Ese estricto control de la enzima se debe a que el organismo necesita prevenir la acumulacion de intermediarios en la produccion de porfirinas cuando el hierro no esta presente La enzima es inhibida por la presencia de hemina y glucosa 1 La enzima es estimulada ademas por la presencia de alcohol barbituricos y condiciones de bajo oxigeno en los tejidos Requiere de piridoxal fosfato como cofactor 5 Aminolevulinato sintasaEstructuras disponiblesPDB Estructuras enzimaticasRCSB PDB PDBe PDBsumIdentificadoresIdentificadoresexternos Bases de datos de enzimasIntEnz entrada en IntEnz BRENDA entrada en BRENDA ExPASy NiceZime view KEGG entrada en KEEG PRIAM perfil PRIAM ExplorEnz entrada en ExplorEnz MetaCyc via metabolicaNumero EC2 3 1 37OrtologosEspeciesHumano RatonPubMed Busqueda 1 PMC Busqueda 2 vte editar datos en Wikidata Referencias Editar Doss M Sixel Dietrich F Verspohl F 1985 Glucose effect and rate limiting function of uroporphyrinogen synthase on porphyrin metabolism in hepatocyte culture relationship with human acute hepatic porphyrias J Clin Chem Clin Biochem 23 9 505 13 PMID 4067519 Enlaces externos EditarNIH Abu Farha M Niles J Willmore W 2005 Erythroid specific 5 aminolevulinate synthase protein is stabilized by low oxygen and proteasomal inhibition Biochem Cell Biol 83 5 620 30 PMID 16234850 doi 10 1139 o05 045 Shemin D and Rittenberg D 1945 The Utilization of Glycine for the Synthesis of a Porphyrin J Biol Chem 159 567 8 SIDEROBLASTIC ANEMIAS ALAS 2 defect disease Datos Q286049 Obtenido de https es wikipedia org w index php title Acido aminolevulinico sintasa amp oldid 140067674, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,
