La mioglobina es una heteroproteínamuscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina.[1][2] Es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoácidos y por un grupo hemo que contiene un átomo de hierro. La función de la mioglobina es almacenar oxígeno. Menos comúnmente se la ha denominado también miohemoglobina o hemoglobina muscular.
Mioglobina
Modelo mostrando la conformación helicoidal (hélices alfa) de la cadena polipeptídica en la mioglobina.
Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
La mioglobina fue la primera proteína cuya estructura tridimensional se determinó experimentalmente. En 1958, John Kendrew y sus colegas determinaron la estructura de la mioglobina empleando cristalografía de rayos X de alta resolución. Por este descubrimiento, John Kendrew obtuvo en 1962 el Premio Nobel de Química, compartido con Max Perutz
Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidoshidrófobos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están expuestos en la superficie. Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación de hélice alfa; de hecho, existen ocho segmentos de hélice alfa en la mioglobina, designados con las letras A a H.
Dentro de una cavidad hidrófoba de la proteína se encuentra el grupo prostético hemo. Esta unidad no polipeptídica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O2 de la proteína.
La mioglobina y el citocromo B562 forman parte de las proteínas hémicas, que intervienen en el transporte y fijación de oxígeno, el transporte de electrones y la fotosíntesis. Estas proteínas poseen como grupo prostético un tetrapirrol cíclico o grupo hem, o hemo, formado por cuatro anillos de pirrol planares enlazados por puentes de alfa metileno. En el centro de este anillo existe un hierro ferroso (Fe+2). En el caso del citocromo la oxidación y reducción del átomo de hierro son esenciales para la actividad biológica. Por el contrario, la actividad biológica de mioglobina y hemoglobina se pierde si se oxida el Fe+2.
En la mioglobina no oxigenada, el hierro del hemo se encuentra aproximadamente a 0,03 nm fuera del plano del grupo en dirección al residuo de histidina HisF8. La oxigenación de la mioglobina produce el movimiento del átomo de hierro, ya que el oxígeno ocupa la sexta posición de coordinación del hierro y desplaza el residuo HisF8 0,01nm fuera del plano del hemo.
Este movimiento de HisF8 produce el cambio conformacional de algunas regiones de la proteína, lo que favorece la liberación de oxígeno en las células deficientes de oxígeno, donde este se requiere para la generación de energía metabólica dependiente de ATP.
Unión del oxígeno al grupo hemo
La capacidad de la mioglobina y la hemoglobina para enlazar oxígeno depende del grupo hemo, que además confiere a la hemoglobina y a la mioglobina su característico color rojo.
El grupo hemo consta de una parte orgánica y un átomo de hierro. La parte orgánica es la protoporfirina IX, formada por cuatro grupos pirrólicos. Los cuatro pirroles están unidos por medio de puentes meteno[3] para formar un anillo tetrapirrólico. A este anillo están enlazados cuatro grupos metilo, dos grupos vinilo y dos cadenas de propionato.
El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro nitrógenos en el centro del anillo de la protoporfirina. El hierro puede formar dos enlaces covalentes con dos nitrógenos y dos enlaces los cuales son enlaces no covalentes o coordinados con los otros dos nitrógenos y también con las histidinas presentes en la posición 64 y 93 las cuales sostienen al anillo pirrólico, uno a cada lado del plano del hemo. Estos lugares se denominan la quinta y sexta posiciones de coordinación. La quinta posición se coordina con un residuo de histidina en la hélice F de la hemoglobina (histidina proximal), mientras que la sexta posición es ocupada por el oxígeno. Cerca de donde se une el oxígeno al grupo hemo existe otra histidina (histidina distal). El átomo de hierro del hemo puede estar en estado de oxidación ferroso (+2) o férrico (+3).
La proteína mioglobina, descrita en primer lugar en 1973 por H.C. watson y john kendrew.PDB-ID: 1MNBEn esta representación de la estructura observamos un claro predominio de las estructuras secundarias α-hélice, concretamente 8 segmentos (representadas en cian) unidas mediante giros(magenta).El grupo prostético hemo o tetrapirrol cíclico(magenta) se asocia de manera no covalente a la hendidura hidrofóbica que se forma entre la hélices E y F cuando la proteína adopta su conformación nativa. En el centro de este anillo existe un hierro ferroso (Fe+2, en color ocre) que se coordina con 4 átomos de nitrógeno de la poriforina, un N de la cadena lateral de la histidina proximal F8( HIS 93) y como 6º ligando un grupo hidroxilo (OH, oxígeno en rojo), cerca de este último ligando observamos la histidina distal (HIS 93).
Las formas correspondientes de la hemoglobina se denominan ferrohemoglobina y ferrihemoglobina (o metahemoglobina), respectivamente. Solamente la ferrohemoglobina (+2) puede captar oxígeno.
La hemoglobina es un proteína alostérica. La unión del O2 a una subunidad de hemoglobina induce cambios conformacionales que se transmiten a otras subunidades, incrementando su afinidad por el O2. Por lo tanto, se dice que la unión del oxígeno a la hemoglobina es cooperativa. Por el contrario, la unión del O2 a la mioglobina no es cooperativa. Lo anterior se hace evidente cuando se observan las curvas de unión del oxígeno para ambas proteínas, donde la saturación (Y) es la fracción de centros de unión de oxígeno ocupados y puede oscilar desde 0 (cuando todos los centros están vacíos) hasta 1 (cuando todos los centros están ocupados); y pO2 es la presión parcial de oxígeno.
Torres-Sánchez, Horacio; Torres-Sánchez, Horacio (March 2017). «The interdisciplinarity of lightning». Revista de la Academia Colombiana de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales41 (159): 174-186. ISSN 0370-3908. doi:10.18257/raccefyn.475. Consultado el 16 de mayo de 2018.
Campoverde Jiménez, Erasmo Javier (2016). «Análisis bioquímico de orina en paciente deportista con hemoglobinuria inducida por ejercicio extenuante». Español. Pag. XI. Consultado el 16 de mayo de 2018.
Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John Tymoczko. Bioquímica. Página 184. (http://books.google.es/)
Datos:Q192642
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Febrero 26, 2022
mioglobina, este, artículo, sección, tiene, referencias, pero, necesita, más, para, complementar, verificabilidad, este, aviso, puesto, abril, 2013, mioglobina, heteroproteína, muscular, estructuralmente, funcionalmente, parecida, hemoglobina, proteína, relati. Este articulo o seccion tiene referencias pero necesita mas para complementar su verificabilidad Este aviso fue puesto el 3 de abril de 2013 La mioglobina es una heteroproteina muscular estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina 1 2 Es una proteina relativamente pequena constituida por una cadena polipeptidica de 153 residuos aminoacidos y por un grupo hemo que contiene un atomo de hierro La funcion de la mioglobina es almacenar oxigeno Menos comunmente se la ha denominado tambien miohemoglobina o hemoglobina muscular MioglobinaModelo mostrando la conformacion helicoidal helices alfa de la cadena polipeptidica en la mioglobina Estructuras disponiblesPDBBuscar ortologos PDBe RCSB Lista de codigos PDB3RGKIdentificadoresSimbolosMB HGNC 6915 PVALBIdentificadoresexternosOMIM 160000HomoloGene 3916EBI MBGeneCards Gen MBUniProt MBLocusCr 22 q11 2 ter Ontologia genicaReferencias AmiGO QuickGOOrtologosEspeciesHumano RatonEntrez4151 17189EnsemblVease HS Vease MMUniProtP02144 P04247RefSeq ARNm NM 005368 NM 001164047RefSeq proteina NCBINP 005359 NP 001157519Ubicacion UCSC Cr 22 36 36 03 Mb Cr 15 77 02 77 05 MbPubMed Busqueda 1 2 vte editar datos en Wikidata Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el musculo esqueletico y en el musculo cardiaco donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energetica de las contracciones La mioglobina fue la primera proteina cuya estructura tridimensional se determino experimentalmente En 1958 John Kendrew y sus colegas determinaron la estructura de la mioglobina empleando cristalografia de rayos X de alta resolucion Por este descubrimiento John Kendrew obtuvo en 1962 el Premio Nobel de Quimica compartido con Max PerutzEs una proteina extremadamente compacta y globular en la que la mayoria de los aminoacidos hidrofobos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares estan expuestos en la superficie Alrededor del 78 de la estructura secundaria tiene una conformacion de helice alfa de hecho existen ocho segmentos de helice alfa en la mioglobina designados con las letras A a H Dentro de una cavidad hidrofoba de la proteina se encuentra el grupo prostetico hemo Esta unidad no polipeptidica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biologica de union de O2 de la proteina La mioglobina y el citocromo B562 forman parte de las proteinas hemicas que intervienen en el transporte y fijacion de oxigeno el transporte de electrones y la fotosintesis Estas proteinas poseen como grupo prostetico un tetrapirrol ciclico o grupo hem o hemo formado por cuatro anillos de pirrol planares enlazados por puentes de alfa metileno En el centro de este anillo existe un hierro ferroso Fe 2 En el caso del citocromo la oxidacion y reduccion del atomo de hierro son esenciales para la actividad biologica Por el contrario la actividad biologica de mioglobina y hemoglobina se pierde si se oxida el Fe 2 En la mioglobina no oxigenada el hierro del hemo se encuentra aproximadamente a 0 03 nm fuera del plano del grupo en direccion al residuo de histidina HisF8 La oxigenacion de la mioglobina produce el movimiento del atomo de hierro ya que el oxigeno ocupa la sexta posicion de coordinacion del hierro y desplaza el residuo HisF8 0 01nm fuera del plano del hemo Este movimiento de HisF8 produce el cambio conformacional de algunas regiones de la proteina lo que favorece la liberacion de oxigeno en las celulas deficientes de oxigeno donde este se requiere para la generacion de energia metabolica dependiente de ATP Union del oxigeno al grupo hemo EditarLa capacidad de la mioglobina y la hemoglobina para enlazar oxigeno depende del grupo hemo que ademas confiere a la hemoglobina y a la mioglobina su caracteristico color rojo El grupo hemo consta de una parte organica y un atomo de hierro La parte organica es la protoporfirina IX formada por cuatro grupos pirrolicos Los cuatro pirroles estan unidos por medio de puentes meteno 3 para formar un anillo tetrapirrolico A este anillo estan enlazados cuatro grupos metilo dos grupos vinilo y dos cadenas de propionato El atomo de hierro del hemo esta ligado a los cuatro nitrogenos en el centro del anillo de la protoporfirina El hierro puede formar dos enlaces covalentes con dos nitrogenos y dos enlaces los cuales son enlaces no covalentes o coordinados con los otros dos nitrogenos y tambien con las histidinas presentes en la posicion 64 y 93 las cuales sostienen al anillo pirrolico uno a cada lado del plano del hemo Estos lugares se denominan la quinta y sexta posiciones de coordinacion La quinta posicion se coordina con un residuo de histidina en la helice F de la hemoglobina histidina proximal mientras que la sexta posicion es ocupada por el oxigeno Cerca de donde se une el oxigeno al grupo hemo existe otra histidina histidina distal El atomo de hierro del hemo puede estar en estado de oxidacion ferroso 2 o ferrico 3 La proteina mioglobina descrita en primer lugar en 1973 por H C watson y john kendrew PDB ID 1MNBEn esta representacion de la estructura observamos un claro predominio de las estructuras secundarias a helice concretamente 8 segmentos representadas en cian unidas mediante giros magenta El grupo prostetico hemo o tetrapirrol ciclico magenta se asocia de manera no covalente a la hendidura hidrofobica que se forma entre la helices E y F cuando la proteina adopta su conformacion nativa En el centro de este anillo existe un hierro ferroso Fe 2 en color ocre que se coordina con 4 atomos de nitrogeno de la poriforina un N de la cadena lateral de la histidina proximal F8 HIS 93 y como 6º ligando un grupo hidroxilo OH oxigeno en rojo cerca de este ultimo ligando observamos la histidina distal HIS 93 Las formas correspondientes de la hemoglobina se denominan ferrohemoglobina y ferrihemoglobina o metahemoglobina respectivamente Solamente la ferrohemoglobina 2 puede captar oxigeno La hemoglobina es un proteina alosterica La union del O2 a una subunidad de hemoglobina induce cambios conformacionales que se transmiten a otras subunidades incrementando su afinidad por el O2 Por lo tanto se dice que la union del oxigeno a la hemoglobina es cooperativa Por el contrario la union del O2 a la mioglobina no es cooperativa Lo anterior se hace evidente cuando se observan las curvas de union del oxigeno para ambas proteinas donde la saturacion Y es la fraccion de centros de union de oxigeno ocupados y puede oscilar desde 0 cuando todos los centros estan vacios hasta 1 cuando todos los centros estan ocupados y pO2 es la presion parcial de oxigeno Vease tambien EditarHemoglobinaReferencias Editar Torres Sanchez Horacio Torres Sanchez Horacio March 2017 The interdisciplinarity of lightning Revista de la Academia Colombiana de Ciencias Exactas Fisicas y Naturales 41 159 174 186 ISSN 0370 3908 doi 10 18257 raccefyn 475 Consultado el 16 de mayo de 2018 Campoverde Jimenez Erasmo Javier 2016 Analisis bioquimico de orina en paciente deportista con hemoglobinuria inducida por ejercicio extenuante Espanol Pag XI Consultado el 16 de mayo de 2018 Jeremy Mark Berg Lubert Stryer John Tymoczko Bioquimica Pagina 184 http books google es Datos Q192642 Multimedia Myoglobin Obtenido de https es wikipedia org w index php title Mioglobina amp oldid 141872372, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,
