El gen humano mdm4, que juega un importante papel en procesos de apoptosis, codifica una proteína de 490 aminoácidos que contiene un dominio de dedos RING y una posible señal de localización nuclear. Esta posible señal de localización nuclear, que la poseen todas las proteínas Mdm, se encuentra localizada en el extremo C-terminal de la proteína. El ARNm de este gen presenta altos niveles de expresión en el timo y bajos niveles en todos los demás tejidos estudiados. La proteína Mdm4 producida mediante traducciónin vitro ha demostrado interaccionar con p53 a través de un dominio localizado en la región N-terminal de la proteína Mdm4. Mdm4 muestra una similitud estructural significativa con la proteína de unión a p53, Mdm2.[2]
Interacciones
La proteína Mdm4 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
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Strachan, Gordon D; Jordan-Sciutto Kelly L, Rallapalli Ravikumar, Tuan Rocky S, Hall David J (Feb. de 2003). «The E2F-1 transcription factor is negatively regulated by its interaction with the MDMX protein». J. Cell. Biochem. (EE. UU.) 88 (3): 557-68. ISSN 0730-2312. PMID 12532331. doi:10.1002/jcb.10318.La referencia utiliza el parámetro obsoleto |coautores= (ayuda)
Kadakia, Madhavi; Brown Thomas L, McGorry Molly M, Berberich Steven J (Dec. de 2002). «MdmX inhibits Smad transactivation». Oncogene (Inglaterra) 21 (57): 8776-85. ISSN 0950-9232. PMID 12483531. doi:10.1038/sj.onc.1205993.La referencia utiliza el parámetro obsoleto |coautores= (ayuda)
Tanimura, S; Ohtsuka S; Mitsui K; Shirouzu K; Yoshimura A; Ohtsubo M (Mar. de 1999). «MDM2 interacts with MDMX through their RING finger domains». FEBS Lett. (Países Bajos) 447 (1): 5-9. ISSN 0014-5793. PMID 10218570.
↑ Badciong, James C; Haas Arthur L (Dec. de 2002). «MdmX is a RING finger ubiquitin ligase capable of synergistically enhancing Mdm2 ubiquitination». J. Biol. Chem. (EE. UU.) 277 (51): 49668-75. ISSN 0021-9258. PMID 12393902. doi:10.1074/jbc.M208593200.
Linke, K; Mace P D, Smith C A, Vaux D L, Silke J, Day C L (mayo. de 2008). «Structure of the MDM2/MDMX RING domain heterodimer reveals dimerization is required for their ubiquitylation in trans». Cell Death Differ. (Inglaterra) 15 (5): 841-8. ISSN 1350-9047. PMID 18219319. doi:10.1038/sj.cdd.4402309.La referencia utiliza el parámetro obsoleto |coautores= (ayuda)
Datos:Q18028981
Agosto 16, 2021
mdm4, proteína, siglas, inglés, murine, doble, minute, regulador, codificado, humanos, mdm4, transformed, cell, double, minute, binding, protein, mouse, estructura, tridimensional, proteína, estructuras, disponiblespdbbuscar, ortólogos, pdbe, rcsb, lista, códi. La proteina Mdm4 de sus siglas en ingles murine doble minute 4 es un regulador codificado en humanos por el gen mdm4 1 2 Mdm4 transformed 3T3 cell double minute 4 p53 binding protein mouse Estructura tridimensional de la proteina Mdm4 Estructuras disponiblesPDBBuscar ortologos PDBe RCSB Lista de codigos PDB2cr8IdentificadoresSimbolosMdm4 HGNC 6974 DKFZp781B1423 MDMX MGC132766 MRP1IdentificadoresexternosOMIM 602704EBI Mdm4GeneCards Gen Mdm4UniProt Mdm4LocusCr 1 q32 1 Ontologia genicaReferencias AmiGO QuickGOOrtologosEspeciesHumano RatonEntrez4194UniProtO15151 n aRefSeq ARNm NP 002384 n avte editar datos en Wikidata El gen humano mdm4 que juega un importante papel en procesos de apoptosis codifica una proteina de 490 aminoacidos que contiene un dominio de dedos RING y una posible senal de localizacion nuclear Esta posible senal de localizacion nuclear que la poseen todas las proteinas Mdm se encuentra localizada en el extremo C terminal de la proteina El ARNm de este gen presenta altos niveles de expresion en el timo y bajos niveles en todos los demas tejidos estudiados La proteina Mdm4 producida mediante traduccion in vitro ha demostrado interaccionar con p53 a traves de un dominio localizado en la region N terminal de la proteina Mdm4 Mdm4 muestra una similitud estructural significativa con la proteina de union a p53 Mdm2 2 Interacciones EditarLa proteina Mdm4 ha demostrado ser capaz de interaccionar con E2F1 3 Mdm2 4 5 6 7 p53 6 1 Referencias Editar a b Shvarts A Bazuine M Dekker P Ramos Y F Steegenga W T Merckx G van Ham R C van der Houven van Oordt W van der Eb A J Jochemsen A G Jul de 1997 Isolation and identification of the human homolog of a new p53 binding protein Mdmx Genomics EE UU 43 1 34 42 ISSN 0888 7543 PMID 9226370 doi 10 1006 geno 1997 4775 La referencia utiliza el parametro obsoleto coautores ayuda a b Entrez Gene MDM4 Mdm4 transformed 3T3 cell double minute 4 p53 binding protein mouse Strachan Gordon D Jordan Sciutto Kelly L Rallapalli Ravikumar Tuan Rocky S Hall David J Feb de 2003 The E2F 1 transcription factor is negatively regulated by its interaction with the MDMX protein J Cell Biochem EE UU 88 3 557 68 ISSN 0730 2312 PMID 12532331 doi 10 1002 jcb 10318 La referencia utiliza el parametro obsoleto coautores ayuda Kadakia Madhavi Brown Thomas L McGorry Molly M Berberich Steven J Dec de 2002 MdmX inhibits Smad transactivation Oncogene Inglaterra 21 57 8776 85 ISSN 0950 9232 PMID 12483531 doi 10 1038 sj onc 1205993 La referencia utiliza el parametro obsoleto coautores ayuda Tanimura S Ohtsuka S Mitsui K Shirouzu K Yoshimura A Ohtsubo M Mar de 1999 MDM2 interacts with MDMX through their RING finger domains FEBS Lett Paises Bajos 447 1 5 9 ISSN 0014 5793 PMID 10218570 a b Badciong James C Haas Arthur L Dec de 2002 MdmX is a RING finger ubiquitin ligase capable of synergistically enhancing Mdm2 ubiquitination J Biol Chem EE UU 277 51 49668 75 ISSN 0021 9258 PMID 12393902 doi 10 1074 jbc M208593200 Linke K Mace P D Smith C A Vaux D L Silke J Day C L mayo de 2008 Structure of the MDM2 MDMX RING domain heterodimer reveals dimerization is required for their ubiquitylation in trans Cell Death Differ Inglaterra 15 5 841 8 ISSN 1350 9047 PMID 18219319 doi 10 1038 sj cdd 4402309 La referencia utiliza el parametro obsoleto coautores ayuda Datos Q18028981Obtenido de https es wikipedia org w index php title Mdm4 amp oldid 120679360, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,
