Nombres alternativos: HSP60, 60 kDa chaperonina, chaperonina 60, CPN60, proteína de choque térmico 60, HSP-60, HuCHA60, proteína de matriz mitocondrial P1, proteína de linfocitos P60 y HSPD1.
GroEL
GroEL es la proteína chaperona molecular Hsp60 de Escherichia coli de 60 kDa que forma un complejo cilíndrico activo de dos anillos que contienen 7 sub-unidades de GroEL cada uno.
GroEL junto con GroES forman parte del complejo molecular llamado GroEL/GroES.
Son esenciales en la célula, mediando el plegamiento de polipéptidos dependientes de ATP en una variedad de compartimentos.[3]
Referencias
R S Gupta 1995, Evolution of the Chaperonin Families (Hsp60, Hsp10 and Tcp-1) of Proteins and the Origin of Eukaryotic Cells. Mol Microbiol, 15 (1), 1-11
Itoh H, Komatsuda A, Ohtani H, et al. (2002). "Mammalian HSP60 is quickly sorted into the mitochondria under conditions of dehydration". Eur. J. Biochem. 269 (23): 5931–8. doi:10.1046/j.1432-1033.2002.03317.x. PMID 12444982.
Fenton WA, et al. (1994). "Residues in chaperonin GroEL required for polypeptide binding and release". Nature. 371 (6498): 614–9. doi:10.1038/371614a0. PMID 7935796.
Datos:Q24723414
Febrero 17, 2022
hsp60, proteína, chaperona, tiene, función, como, proteína, choque, térmico, como, previene, daño, proteínas, respuesta, altos, niveles, calor, presenta, mayoría, bacterias, gramnegativas, así, como, mitocondrias, cloroplastos, también, encontrado, citoplasma,. Hsp60 es una proteina chaperona que tiene funcion como proteina de choque termico y como tal previene el dano a las proteinas en respuesta a altos niveles de calor Se presenta en la mayoria de bacterias gramnegativas asi como en mitocondrias y cloroplastos 1 Tambien se ha encontrado en el citoplasma eucariota 2 La proteina Hsp60 de E Coli se denomina GroEL Nombres alternativos HSP60 60 kDa chaperonina chaperonina 60 CPN60 proteina de choque termico 60 HSP 60 HuCHA60 proteina de matriz mitocondrial P1 proteina de linfocitos P60 y HSPD1 GroEL EditarGroEL es la proteina chaperona molecular Hsp60 de Escherichia coli de 60 kDa que forma un complejo cilindrico activo de dos anillos que contienen 7 sub unidades de GroEL cada uno GroEL junto con GroES forman parte del complejo molecular llamado GroEL GroES Son esenciales en la celula mediando el plegamiento de polipeptidos dependientes de ATP en una variedad de compartimentos 3 Referencias Editar R S Gupta 1995 Evolution of the Chaperonin Families Hsp60 Hsp10 and Tcp 1 of Proteins and the Origin of Eukaryotic Cells Mol Microbiol 15 1 1 11 Itoh H Komatsuda A Ohtani H et al 2002 Mammalian HSP60 is quickly sorted into the mitochondria under conditions of dehydration Eur J Biochem 269 23 5931 8 doi 10 1046 j 1432 1033 2002 03317 x PMID 12444982 Fenton WA et al 1994 Residues in chaperonin GroEL required for polypeptide binding and release Nature 371 6498 614 9 doi 10 1038 371614a0 PMID 7935796 Datos Q24723414 Obtenido de https es wikipedia org w index php title Hsp60 amp oldid 122907699, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,
