Fosfolipasa C dependiente de zinc

Las llamadas fosfolipasa C dependientes de zinc o lecitinasa C, son una familia de fosfolipasas C bacterianas, algunas de las cuales se conocen como las toxinas alfa.

La toxina alfa de los Clostridium.

Fosfolipasa C dependiente de zinc
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.1.4
Estructura/Función proteica
Tipo de proteína	Hidrolasa
Funciones	Enzima
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Ubicación (UCSC)	n/a n/a
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]
v t e
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Función

La bacteria Bacillus cereus contiene una fosfolipasas C monomérica (EC 3.1.4.3) de 245 residuos de aminoácidos. Esta enzima tiene preferencia actuar sobre la fosfatidilcolina, pero tiene también cierta actividad catalítica con la esfingomielina y el fosfatidilinositol.^[1]​

Estructura

Los estudios de secuencia de la molécula demuestran que es una proteína muy similar a la toxina alfa del Clostridium perfringens y Clostridium bifermentans, que es una fosfolipasa C asociada a hemólisis y ruptura celular,^[2]​ y a la lecitinasa de la Listeria monocytogenes, que participa en la transmisión de una célula hospedadora a la otra rompiendo las vacuolas que rodean al microorganismo durante la transferencia.^[3]​

Estas enzimas catalizan la conversión de fosfatidilcolina y agua al producto final 1,2-diacilglicerol y fosfato de colina:^[1]​^[2]​^[4]​

:${\displaystyle \left[\mathrm {Fosfatidilcolina+H20} \right]\;\;{\overset {K_{d}}{\rightleftharpoons }}\;\;\left[{\mbox{1,2-diacilglicerol + fosfato de colina}}\right]}$ 

Cofactor

Artículo principal: Cofactor

Cada una de estas proteínas son enzimas que dependen del zinc, específicamente de la unión de 3 iones de zinc por cada enzima, para la función de la misma.^[4]​ En el Bacillus cereus, la fosfolipasa C tiene nueve sitios de unión asociados a la unión del zinc: 5 His, 2 Asp, 1 Glu y 1 para el Trp.

Referencias

1. Nakamura S, Yamada A, Tsukagoshi N, Udaka S, Sasaki T, Makino S, Little C, Tomita M, Ikezawa H (1988). «Nucleotide sequence and expression in Escherichia coli of the gene coding for sphingomyelinase of Bacillus cereus». Eur. J. Biochem. 175 (2): 213-220. PMID 2841128. 
2. Titball RW, Rubidge T, Hunter SE, Martin KL, Morris BC, Shuttleworth AD, Anderson DW, Kelly DC (1989). «Molecular cloning and nucleotide sequence of the alpha-toxin (phospholipase C) of Clostridium perfringens». Infect. Immun. 57 (2): 367-376. PMID 2536355. 
3. Kocks C, Dramsi S, Ohayon H, Geoffroy C, Mengaud J, Cossart P, Vazquez-Boland JA (1992). «Nucleotide sequence of the lecithinase operon of Listeria monocytogenes and possible role of lecithinase in cell-to-cell spread». Infect. Immun. 60 (1): 219-230. PMID 1309513. 
4. Titball RW, Rubidge T (1990). «The role of histidine residues in the alpha toxin of Clostridium perfringens». FEMS Microbiol. Lett. 56 (3): 261-265. PMID 2111259. 

•   Datos: Q8962095