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Flavoproteína

Agosto 03, 2021

Las flavoproteínas son proteínas que contienen un nucleótido derivado de la vitamina B2: la flavín adenín dinucleótido (FAD) o flavín mononucleótido (FMN).

Funciones

Las flavoproteínas están involucradas en una amplia gama de procesos biológicos, tales como:

  1. Eliminación de catecolaminas.
  2. Desempeño del axoplasma y axolema.
  3. Síntesis proteica.
  4. Hematopoyesis.
  5. Estimula y libera fosfato de alta energía.

Las propiedades espectroscópicas del cofactor de flavina lo convierten en un marcador natural de los cambios que se producen en el sitio activo, lo que convierte a las flavoproteínas en una de las familias de enzimas más estudiadas.

Las flavoproteínas como enzimas

 
riboflavina.

Las flavoproteínas se pueden definir, por lo tanto, como enzimas que catalizan reacciones de óxido-reducción utilizando flavina mononucleótido (FMN) o flavina adenina dinucleótido (FAD) como coenzima. Estas coenzimas, los nucleótidos de flavina, provienen de la vitamina riboflavina.

La estructura de anillos fusionados de los nucleótidos de flavina (el anillo isoaloxazina) se reduce de manera reversible, aceptando uno o dos electrones en forma de uno o dos átomos de hidrógeno (cada átomo consiste en un electrón más un protón) desde un sustrato reducido.[1]​ Las formas completamente reducidas se abrevian FMNH2 y FADH2. Cuando un nucleótido de flavina totalmente oxidado acepta sólo un electrón (un átomo de hidrógeno), se produce la forma semiquinona del anillo de isoaloxazina, abreviada FADH• y FMNH•.

Debido a que los nucleótidos de flavina tienen una especialidad química algo diferente de las coenzimas de nicotinamida (la capacidad de participar tanto en trasferencia de uno como de dos electrones), las flavoproteínas intervienen en una mayor variedad de reacciones que las deshidrogenasas ligadas a NAD(P).


 
Equilibrio químico entre la forma oxidada (izquierda) y la forma reducida (derecha) de la flavina.

Al igual que las coenzimas de nicotinamida, cuando se reducen los nucleótidos de flavina experimentan un desplazamiento de una banda de absorción principal que también es útil para los bioquímicos que desean seguir reacciones en las que intervienen estas coenzimas. Las flavoproteínas totalmente reducidas (dos electrones aceptados) tienen generalmente un máximo de absorción cerca de 360 nm. Cuando están parcialmente reducidas (un electrón) adquieren otro máximo de absorción de 450 nm; cuando están totalmente oxidadas, la flavina tiene un máximo entre 370 y 440nm.


El nucleótido de flavina en la mayoría de las flavoproteínas está unido fuertemente a la proteína, y en algunas enzimas, tales como la succinato deshidrogenasa, lo está de manera covalente.

Estas coenzimas fuertemente unidas se denominan propiamente grupos prostéticos. No trasfieren electrones difundiendo desde una enzima a otra; en lugar de ello, proporcionan un medio por el cual la flavoproteína puede retener temporalmente electrones mientras cataliza la trasferencia de electrones desde un sustrato reducido a un aceptor de electrones. [2]​ [3]​[4]​

Características de las flavoproteínas

Una característica importante de las flavoproteínas es la variabilidad en el potencial de reducción estándar (E’º) del nucleótido de flavina ligado. La fuerte asociación entre el enzima y el grupo prostético confiere al anillo de flavina un potencial de reducción típico de aquella flavoproteína en particular, que es a veces muy diferente del potencial de reducción del nucleótido de flavina libre.

El FAD unido a la succinato deshidrogenasa, por ejemplo, posee un E’º cercano a 0,0 V, en comparación con -0,219 V para el FAD libre. El E’º para otras flavoproteínas va desde -0,40 V a +0,06 V. Las flavoproteínas son frecuentemente muy complejas; algunas tienen, además de un nucleótido de flavina; iones inorgánicos fuertemente unidos (hierro o molibedeno, por ejemplo) que pueden participar en trasferencias de electrones.

Ciertas flavopoteínas actúan con un papel muy diferente como receptores de luz. Los criptocromos son una familia de flavoproteínas ampliamente distribuida entre las eucariotas que intervienen en los efectos de la luz azul sobren el desarrollo de las plantas y los efectos de la luz sobre los ritmos circadianos (oscilaciones en fisiología y bioquímica con un período de 24 horas) de los mamíferos. Son homólogos de otra familia de bacterias como eucariotas, las fotoliasas utilizan la energía absorbida de la luz para reparar defectos del DNA.[2]​ [5]​

Según la estructura de sus sitios de unión, las flavoproteinas que unen FAD pueden clasificarse en más de 200 tipos diferentes.[6]​

Descubrimiento

La primera mención de una flavoproteína en la literatura científica se remonta a 1879, cuando trabajando sobre la composición de la leche de vaca llevó al aislamiento de un pigmento de color amarillo brillante, que ahora conocemos como flavina, pero que fue denominado lactocromo en ese momento. A comienzos de los años 1930, este mismo pigmento se aisló de una variedad de fuentes, y fue reconocido como un componente de las vitaminas del grupo B. Su estructura se determinó casi simultáneamente por dos grupos en 1934, y se le dio el nombre de riboflavina, derivado de la cadena lateral de ribitil y el color amarillo de su sistema de anillos conjugado.[7]​

La primera evidencia de la necesidad de la flavina como cofactor enzimático ocurrió en 1935. Hugo Theorell y sus compañeros de trabajo demostraron que una proteína de levadura de color amarillo brillante, previamente identificada como esencial para la respiración celular, podría ser separado en apoproteína y un pigmento de color amarillo brillante. La apoproteína o pigmento por sí solo podían catalizar la oxidación de NADH, pero la mezcla de ambos restablecía la actividad enzimática. Sin embargo, la reemplazando los pigmentos aislados con riboflavina no restauraba la actividad, a pesar de ser indistinguibles bajo espectroscopia.

Esto condujo al descubrimiento de que la proteína estudiada necesitaba no de riboflavina sino de flavín mononucleótido para ser catalíticamente activa.[7]​[8]​

Experimentos similares con D-aminoácido oxidasa[9]​ llevaron a la identificación de flavín adenín dinucleótido (FAD) como una segunda forma de flavina utilizada por las enzimas.[10]​

Referencias

  1. Hanukoglu I (2017). «Conservation of the Enzyme-Coenzyme Interfaces in FAD and NADP Binding Adrenodoxin Reductase-A Ubiquitous Enzyme». Journal of Molecular Evolution 85 (5): 205-218. PMID 29177972. doi:10.1007/s00239-017-9821-9. 
  2. ↑ David L. Nelson, Michael M. Cox, Claudi M.Cuchillo; Lehninger - Principios de Bioquímica; cuarta edición(2005); editorial Omega; ISBN 84-282-1410-7
  3. Trudy McKee, James R. McKee; Bioquímica - La base molecular de la vida; tercera edición (2003); editorial McGraw Hill; ISBN 84-486-0524-1
  4. Werner Müller-Esterl; Bioquímica - Fundamentos para Medicina y Ciencias de la Vida; primera edición (2008); editorial Reverté; ISBN 978-84-291-7393-2
  5. Christopher K. Mathews, K. E. van Holde,Kevin G. Ahern; Bioquímica, tercera edición (2002); editorial Addison Wesley; ISBN 84-7829-053-2
  6. Garma, Leonardo D.; Medina, Milagros; Juffer, André H. (1 de noviembre de 2016). «Structure-based classification of FAD binding sites: A comparative study of structural alignment tools». Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics (en inglés) 84 (11): 1728-1747. ISSN 1097-0134. doi:10.1002/prot.25158. Consultado el 13 de enero de 2017. 
  7. ↑ Massey, V. (2000) The chemical and biological versatility of riboflavin, Biochem. Soc. Trans. 28, 283-296.
  8. Theorell, H. (1935) Preparation in pure state of the effect group of yellow enzymes, Biochemische Zeitschrift 275, 344-346.
  9. Warburg, O., and Christian, W. (1938) Isolation of the prosthetic group of the amino acid oxydase, Biochemische Zeitschrift 298, 150-168.
  10. Christie, S. M. H., Kenner, G. W., and Todd, A. R. (1954) Nucleotides .25. A synthesis of flavin adenine dinucleotide, Journal of the Chemical Society, 46-52.
  •   Datos: Q78574842

Agosto 03, 2021
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Las flavoproteinas son proteinas que contienen un nucleotido derivado de la vitamina B2 la flavin adenin dinucleotido FAD o flavin mononucleotido FMN Indice 1 Funciones 2 Las flavoproteinas como enzimas 3 Caracteristicas de las flavoproteinas 4 Descubrimiento 5 ReferenciasFunciones EditarLas flavoproteinas estan involucradas en una amplia gama de procesos biologicos tales como Eliminacion de catecolaminas Desempeno del axoplasma y axolema Sintesis proteica Hematopoyesis Estimula y libera fosfato de alta energia Las propiedades espectroscopicas del cofactor de flavina lo convierten en un marcador natural de los cambios que se producen en el sitio activo lo que convierte a las flavoproteinas en una de las familias de enzimas mas estudiadas Las flavoproteinas como enzimas Editar riboflavina Las flavoproteinas se pueden definir por lo tanto como enzimas que catalizan reacciones de oxido reduccion utilizando flavina mononucleotido FMN o flavina adenina dinucleotido FAD como coenzima Estas coenzimas los nucleotidos de flavina provienen de la vitamina riboflavina La estructura de anillos fusionados de los nucleotidos de flavina el anillo isoaloxazina se reduce de manera reversible aceptando uno o dos electrones en forma de uno o dos atomos de hidrogeno cada atomo consiste en un electron mas un proton desde un sustrato reducido 1 Las formas completamente reducidas se abrevian FMNH2 y FADH2 Cuando un nucleotido de flavina totalmente oxidado acepta solo un electron un atomo de hidrogeno se produce la forma semiquinona del anillo de isoaloxazina abreviada FADH y FMNH Debido a que los nucleotidos de flavina tienen una especialidad quimica algo diferente de las coenzimas de nicotinamida la capacidad de participar tanto en trasferencia de uno como de dos electrones las flavoproteinas intervienen en una mayor variedad de reacciones que las deshidrogenasas ligadas a NAD P Equilibrio quimico entre la forma oxidada izquierda y la forma reducida derecha de la flavina Al igual que las coenzimas de nicotinamida cuando se reducen los nucleotidos de flavina experimentan un desplazamiento de una banda de absorcion principal que tambien es util para los bioquimicos que desean seguir reacciones en las que intervienen estas coenzimas Las flavoproteinas totalmente reducidas dos electrones aceptados tienen generalmente un maximo de absorcion cerca de 360 nm Cuando estan parcialmente reducidas un electron adquieren otro maximo de absorcion de 450 nm cuando estan totalmente oxidadas la flavina tiene un maximo entre 370 y 440nm El nucleotido de flavina en la mayoria de las flavoproteinas esta unido fuertemente a la proteina y en algunas enzimas tales como la succinato deshidrogenasa lo esta de manera covalente Estas coenzimas fuertemente unidas se denominan propiamente grupos prosteticos No trasfieren electrones difundiendo desde una enzima a otra en lugar de ello proporcionan un medio por el cual la flavoproteina puede retener temporalmente electrones mientras cataliza la trasferencia de electrones desde un sustrato reducido a un aceptor de electrones 2 3 4 Caracteristicas de las flavoproteinas EditarUna caracteristica importante de las flavoproteinas es la variabilidad en el potencial de reduccion estandar E º del nucleotido de flavina ligado La fuerte asociacion entre el enzima y el grupo prostetico confiere al anillo de flavina un potencial de reduccion tipico de aquella flavoproteina en particular que es a veces muy diferente del potencial de reduccion del nucleotido de flavina libre El FAD unido a la succinato deshidrogenasa por ejemplo posee un E º cercano a 0 0 V en comparacion con 0 219 V para el FAD libre El E º para otras flavoproteinas va desde 0 40 V a 0 06 V Las flavoproteinas son frecuentemente muy complejas algunas tienen ademas de un nucleotido de flavina iones inorganicos fuertemente unidos hierro o molibedeno por ejemplo que pueden participar en trasferencias de electrones Ciertas flavopoteinas actuan con un papel muy diferente como receptores de luz Los criptocromos son una familia de flavoproteinas ampliamente distribuida entre las eucariotas que intervienen en los efectos de la luz azul sobren el desarrollo de las plantas y los efectos de la luz sobre los ritmos circadianos oscilaciones en fisiologia y bioquimica con un periodo de 24 horas de los mamiferos Son homologos de otra familia de bacterias como eucariotas las fotoliasas utilizan la energia absorbida de la luz para reparar defectos del DNA 2 5 Segun la estructura de sus sitios de union las flavoproteinas que unen FAD pueden clasificarse en mas de 200 tipos diferentes 6 Descubrimiento EditarLa primera mencion de una flavoproteina en la literatura cientifica se remonta a 1879 cuando trabajando sobre la composicion de la leche de vaca llevo al aislamiento de un pigmento de color amarillo brillante que ahora conocemos como flavina pero que fue denominado lactocromo en ese momento A comienzos de los anos 1930 este mismo pigmento se aislo de una variedad de fuentes y fue reconocido como un componente de las vitaminas del grupo B Su estructura se determino casi simultaneamente por dos grupos en 1934 y se le dio el nombre de riboflavina derivado de la cadena lateral de ribitil y el color amarillo de su sistema de anillos conjugado 7 La primera evidencia de la necesidad de la flavina como cofactor enzimatico ocurrio en 1935 Hugo Theorell y sus companeros de trabajo demostraron que una proteina de levadura de color amarillo brillante previamente identificada como esencial para la respiracion celular podria ser separado en apoproteina y un pigmento de color amarillo brillante La apoproteina o pigmento por si solo podian catalizar la oxidacion de NADH pero la mezcla de ambos restablecia la actividad enzimatica Sin embargo la reemplazando los pigmentos aislados con riboflavina no restauraba la actividad a pesar de ser indistinguibles bajo espectroscopia Esto condujo al descubrimiento de que la proteina estudiada necesitaba no de riboflavina sino de flavin mononucleotido para ser cataliticamente activa 7 8 Experimentos similares con D aminoacido oxidasa 9 llevaron a la identificacion de flavin adenin dinucleotido FAD como una segunda forma de flavina utilizada por las enzimas 10 Referencias Editar Hanukoglu I 2017 Conservation of the Enzyme Coenzyme Interfaces in FAD and NADP Binding Adrenodoxin Reductase A Ubiquitous Enzyme Journal of Molecular Evolution 85 5 205 218 PMID 29177972 doi 10 1007 s00239 017 9821 9 a b David L Nelson Michael M Cox Claudi M Cuchillo Lehninger Principios de Bioquimica cuarta edicion 2005 editorial Omega ISBN 84 282 1410 7 Trudy McKee James R McKee Bioquimica La base molecular de la vida tercera edicion 2003 editorial McGraw Hill ISBN 84 486 0524 1 Werner Muller Esterl Bioquimica Fundamentos para Medicina y Ciencias de la Vida primera edicion 2008 editorial Reverte ISBN 978 84 291 7393 2 Christopher K Mathews K E van Holde Kevin G Ahern Bioquimica tercera edicion 2002 editorial Addison Wesley ISBN 84 7829 053 2 Garma Leonardo D Medina Milagros Juffer Andre H 1 de noviembre de 2016 Structure based classification of FAD binding sites A comparative study of structural alignment tools Proteins Structure Function and Bioinformatics en ingles 84 11 1728 1747 ISSN 1097 0134 doi 10 1002 prot 25158 Consultado el 13 de enero de 2017 a b Massey V 2000 The chemical and biological versatility of riboflavin Biochem Soc Trans 28 283 296 Theorell H 1935 Preparation in pure state of the effect group of yellow enzymes Biochemische Zeitschrift 275 344 346 Warburg O and Christian W 1938 Isolation of the prosthetic group of the amino acid oxydase Biochemische Zeitschrift 298 150 168 Christie S M H Kenner G W and Todd A R 1954 Nucleotides 25 A synthesis of flavin adenine dinucleotide Journal of the Chemical Society 46 52 Datos Q78574842Obtenido de https es wikipedia org w index php title Flavoproteina amp oldid 127198517, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,

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