Sulfurotransferasa

Las sulfotransferasas son enzimas transferasas que transfieren un grupo que contiene azufre desde una molécula donante, a un aceptor nucleofílico.^[1]​ Forman una base común de actividades catalíticas comprendida dentro de la clase enzimática EC 2.8.1.. Las sulfurotransferasas se encuentran ampliamente distribuidas en el reino archaea, eubacteria y eukaryota. En las plantas aparecen en varios compartimientos de las células, en el citoplasma, mitocondrias, plástidos y probablemente en los peroxisomas.^[2]​

Estructura

Las sulfurotransferasas se encuentran codificadas en la mayoría de los organismos por la misma familia de genes. Una característica distintiva es el dominio rodanasa, consistente en una repetición en tándem. El dominio C-terminal contiene a la L-cisteína del sitio activo. Hay sulfurotransferasas que contienen uno y dos dominios rodanasa, y sulfurotransferasas que poseen un dominio rodanasa inactivo.^[3]​ Las sulfurotransferasas de doble dominio consisten en dos dominios globulares unidos por un pequeño aminoácido que actúa como puente conectándolos.^[4]​

Reacción catalizada

La enzima mejor caracterizada de esta familia es la rodanasa hepática. Los sustratos de la rodanasa hepática son tiosulfato y cianuro. Los productos son tiocianato y sulfito. El azufre es transferido in vivo desde el tiosulfato hacia el cianuro. El cianuro se oxida a tiocianato y el tiosulfato a sulfito.^[5]​

${\displaystyle \mathrm {S_{2}O_{3}^{2-}+CN^{-}\longrightarrow SCN^{-}+SO_{3}^{2-}} }$ 

La reacción ocurre en dos etapas. En la primera etapa, se forma un persulfuro por la trasnferencia de un átomo de azufre desde el tiosulfato donador al sitio activo de la rodanasa (el residuo de cisteína Cys-247). En la siguiente etapa se degrada este persulfuro, mientras que el átomo de azufre se transfiere al cianuro.^[6]​

${\displaystyle \mathrm {{\text{Rodanasa}}+S_{2}O_{3}^{2-}\longrightarrow {\text{Rodanasa-S}}+SO_{3}^{2-}} }$  ${\displaystyle \mathrm {{\text{Rodanasa-S}}+CN^{-}\longrightarrow {\text{Rodanasa}}+SCN^{-}} }$ 

La transferencia del átomo de azufre es catalizada por la cisteína Cys-243 en el sitio de unión al sustrato, y al parecer se encuentran también involucrados los residuos arginina-186 y lisina-249.^[4]​

Función

No se conoce la función exacta de las sulfurotransferasas, pero se han descrito un número de posibles funciones: detoxificación del cianuro,^[7]​ donde se forma un producto sustancialmente menos tóxico, el tiociantato. Detoxificación de radicales de oxígeno libre por medio de la tioredoxin reductasa.^[8]​ Otras funciones incluyen la asimilación de sulfato,^[9]​ y la provisión de azufre reducido para la biosíntesis, por ejemplo para la producción de proteínas de hierro-azufre.^[10]​ También se ha propuesto su utilización en la formación de nuevos órganos de las plantas, asistiendo a la movilización y transporte de azufre reducido.^[11]​^[12]​^[13]​ También se considera un posible rol en la defensa contra algunos patógenos.^[14]​

Clasificación

Las sulfotransferasas (EC 2.8.1.-) forman ocho subgrupos:

• Tiosulfato sulfurotransferasas (EC 2.8.1.1)
• 3-Mercaptopiruvato sulfurotransferasas (EC 2.8.1.2)
• Tiosulfato-tiol sulfurotransferasas (EC 2.8.1.3)
• ARNt sulfurotransferasas (EC 2.8.1.4)
• Tiosulfato-ditiol sulfurotransferasas (EC 2.8.1.5)
• Biotina sintasas (EC 2.8.1.6)
• Cisteína desulfurasas (EC 2.8.1.7)
• Lipoil sintasas (EC 2.8.1.8)

Referencias

1. MeSH: Sulfurtransferases (en inglés)
2. Bauer M, Dietrich C, Nowak K, Sierralta WD, Papenbrock J (junio de 2004). «Intracellular localization of Arabidopsis sulfurtransferases». Plant Physiol. 135 (2): 916-26. PMC 514126. PMID 15181206. doi:10.1104/pp.104.040121. 
3. Bordo D, Bork P (agosto de 2002). «The rhodanese/Cdc25 phosphatase superfamily. Sequence-structure-function relations». EMBO Rep. 3 (8): 741-6. PMC 1084204. PMID 12151332. doi:10.1093/embo-reports/kvf150. 
4. Ploegman JH, Drent G, Kalk KH, et al. (mayo de 1978). «The covalent and tertiary structure of bovine liver rhodanese». Nature 273 (5658): 124-9. PMID 643076. 
5. Westley J (1973). «Rhodanese». Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 39: 327-68. PMID 4583640. 
6. Gliubich F, Gazerro M, Zanotti G, Delbono S, Bombieri G, Berni R (agosto de 1996). «Active site structural features for chemically modified forms of rhodanese». J. Biol. Chem. 271 (35): 21054-61. PMID 8702871. 
7. Vennesland B, Castric PA, Conn EE, Solomonson LP, Volini M, Westley J (agosto de 1982). «Cyanide metabolism». Fed. Proc. 41 (10): 2639-48. PMID 7106306. 
8. Nandi DL, Horowitz PM, Westley J (abril de 2000). «Rhodanese as a thioredoxin oxidase». Int. J. Biochem. Cell Biol. 32 (4): 465-73. PMID 10762072. 
9. Donadio S, Shafiee A, Hutchinson CR (enero de 1990). «Disruption of a rhodaneselike gene results in cysteine auxotrophy in Saccharopolyspora erythraea». J. Bacteriol. 172 (1): 350-60. PMC 208439. PMID 2294090. 
10. Bonomi F, Pagani S, Cerletti P, Cannella C (enero de 1977). «Rhodanese-Mediated sulfur transfer to succinate dehydrogenase». Eur. J. Biochem. 72 (1): 17-24. PMID 318999. 
11. Papenbrock J, Schmidt A (septiembre de 2000). «Characterization of two sulfurtransferase isozymes from Arabidopsis thaliana». Eur. J. Biochem. 267 (17): 5571-9. PMID 10951216. 
12. Meyer T, Burow M, Bauer M, Papenbrock J (mayo de 2003). «Arabidopsis sulfurtransferases: investigation of their function during senescence and in cyanide detoxification». Planta 217 (1): 1-10. PMID 12721843. doi:10.1007/s00425-002-0964-5. 
13. Bartels A, Mock HP, Papenbrock J (2007). «Differential expression of Arabidopsis sulfurtransferases under various growth conditions». Plant Physiol. Biochem. 45 (3-4): 178-87. PMID 17408957. doi:10.1016/j.plaphy.2007.02.005. 
14. Caplan JL, Mamillapalli P, Burch-Smith TM, Czymmek K, Dinesh-Kumar SP (febrero de 2008). «Chloroplastic protein NRIP1 mediates innate immune receptor recognition of a viral effector». Cell 132 (3): 449-62. PMC 2267721. PMID 18267075. doi:10.1016/j.cell.2007.12.031. 

•   Datos: Q2364525
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