Por lo tanto, esta enzima posee un único sustrato, la ornitina, y dos productos, prolina y amonio.
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas, específicamente al grupo de las liasas de amonio, las cuales rompen enlaces entre carbono y nitrógeno. El nombre sistemático de esta enzima es L-ornitina amonio-liasa (cicladora; formadora de L-prolina). Otros nombres de uso común son, por ejemplo ornitina ciclasa, ornitina ciclasa (desaminadora), y L-ornitina amonio-liasa (cicladora). La enzima participa en la biosíntesis de arginina y prolina. Utiliza como cofactor al NAD+
Costilow RN, Laycock L (1971). «Ornithine cyclase (deaminating). Purification of a protein that converts ornithine to proline and definition of the optimal assay conditions». J. Biol. Chem.246 (21): 6655-60. PMID 4399881.
Muth WL, Costilow RN (1974). «Ornithine cyclase (deaminating). II. Properties of the homogeneous enzyme». J. Biol. Chem.249 (23): 7457-62. PMID 4373469.
Espineda CE, Linford AS, Devine D, Brusslan JA (1999). «The AtCAO gene, encoding chlorophyll a oxygenase, is required for chlorophyll b synthesis in Arabidopsis thaliana». Proc. Natl. Acad. Sci. USA96 (18): 10507-11. PMC 17919. PMID 10468639. doi:10.1073/pnas.96.18.10507.
Goodman JL, Wang S, Alam S, Ruzicka FJ, Frey PA, Wedekind JE (2004). «Ornithine cyclodeaminase: structure, mechanism of action, and implications for the mu-crystallin family». Biochemistry43 (44): 13883-91. PMID 15518536. doi:10.1021/bi048207i.
Alam S, Wang SC, Ruzicka FJ, Frey PA, Wedekind JE (2004). «Crystallization and X-ray diffraction analysis of ornithine cyclodeaminase from Pseudomonas putida». Acta Crystallogr. D60 (Pt 5): 941-4. PMID 15103146. doi:10.1107/S0907444904005256.
Datos:Q3313442
Abril 24, 2022
ornitina, ciclodeaminasa, ornitina, ciclodeaminasa, enzima, cataliza, siguiente, reacción, química, estructuras, disponiblespdb, estructuras, enzimáticasrcsb, pdbe, pdbsumidentificadoresidentificadoresexternos, bases, datos, enzimasintenz, entrada, intenz, bre. La ornitina ciclodeaminasa EC 4 3 1 12 es una enzima que cataliza la siguiente reaccion quimica Ornitina ciclodeaminasaEstructuras disponiblesPDB Estructuras enzimaticasRCSB PDB PDBe PDBsumIdentificadoresIdentificadoresexternos Bases de datos de enzimasIntEnz entrada en IntEnz BRENDA entrada en BRENDA ExPASy NiceZime view KEGG entrada en KEEG PRIAM perfil PRIAM ExplorEnz entrada en ExplorEnz MetaCyc via metabolicaNumero EC4 3 1 12Numero CAS9054 76 6 Ontologia genicaActividad enzimaticaAmiGO EGOOrtologosEspeciesHumano RatonPubMed Busqueda 1 PMC Busqueda 2 vte editar datos en Wikidata L ornitina displaystyle rightleftharpoons L prolina NH 4 Por lo tanto esta enzima posee un unico sustrato la ornitina y dos productos prolina y amonio Esta enzima pertenece a la familia de las liasas especificamente al grupo de las liasas de amonio las cuales rompen enlaces entre carbono y nitrogeno El nombre sistematico de esta enzima es L ornitina amonio liasa cicladora formadora de L prolina Otros nombres de uso comun son por ejemplo ornitina ciclasa ornitina ciclasa desaminadora y L ornitina amonio liasa cicladora La enzima participa en la biosintesis de arginina y prolina Utiliza como cofactor al NAD Estudios estructurales EditarHacia finales de 2007 se habian resuelto dos estructuras terciarias para esta clase de enzimas las cuales poseen los codigos de acceso PDB 1U7H y PDB 1X7D al Protein Data Bank Referencias EditarCostilow RN Laycock L 1971 Ornithine cyclase deaminating Purification of a protein that converts ornithine to proline and definition of the optimal assay conditions J Biol Chem 246 21 6655 60 PMID 4399881 Muth WL Costilow RN 1974 Ornithine cyclase deaminating II Properties of the homogeneous enzyme J Biol Chem 249 23 7457 62 PMID 4373469 Espineda CE Linford AS Devine D Brusslan JA 1999 The AtCAO gene encoding chlorophyll a oxygenase is required for chlorophyll b synthesis in Arabidopsis thaliana Proc Natl Acad Sci USA 96 18 10507 11 PMC 17919 PMID 10468639 doi 10 1073 pnas 96 18 10507 Goodman JL Wang S Alam S Ruzicka FJ Frey PA Wedekind JE 2004 Ornithine cyclodeaminase structure mechanism of action and implications for the mu crystallin family Biochemistry 43 44 13883 91 PMID 15518536 doi 10 1021 bi048207i Alam S Wang SC Ruzicka FJ Frey PA Wedekind JE 2004 Crystallization and X ray diffraction analysis of ornithine cyclodeaminase from Pseudomonas putida Acta Crystallogr D 60 Pt 5 941 4 PMID 15103146 doi 10 1107 S0907444904005256 Datos Q3313442 Obtenido de https es wikipedia org w index php title Ornitina ciclodeaminasa amp oldid 124371316, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,
