Lisil hidroxilasa
La lisil hidroxilasa o procolágeno-lisina 4-dioxigenasa, es una enzima que cataliza la hidroxilación de la lisina a hidroxilisina.[1][2]
| procolágeno-lisina 1, 2-oxoglutarato 5-dioxigenasa 1 | ||||||
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| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
| Identificadores | ||||||
| Símbolos | PLOD1 (HGNC: 9081) LLH, PLOD | |||||
| Identificadores externos | ||||||
| Número EC | 1.14.11.4 | |||||
| Locus | Cr. 1 p36.3-36.2 | |||||
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| Ortólogos | ||||||
| Especies | ||||||
| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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| PubMed (Búsqueda) | ||||||
| PMC (Búsqueda) | ||||||
| procolágeno-lisina 1, 2-oxoglutarato 5-dioxigenasa 2 | ||||||
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| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
| Identificadores | ||||||
| Símbolo | PLOD2 (HGNC: 9082) | |||||
| Identificadores externos | ||||||
| Número EC | 1.14.11.4 | |||||
| Locus | Cr. 3 q24 | |||||
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| Ortólogos | ||||||
| Especies | ||||||
| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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| PubMed (Búsqueda) | ||||||
| PMC (Búsqueda) | ||||||
| procolágeno-lisina 1, 2-oxoglutarato 5-dioxigenasa 3 | ||||||
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| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
| Identificadores | ||||||
| Símbolo | PLOD3 (HGNC: 9083) | |||||
| Identificadores externos | ||||||
| Número EC | 1.14.11.4 | |||||
| Locus | Cr. 7 q22 | |||||
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| Ortólogos | ||||||
| Especies | ||||||
| Entrez |
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| UniProt |
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| RefSeq (ARNm) |
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| PubMed (Búsqueda) | ||||||
| PMC (Búsqueda) | ||||||
Clasificación
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre un par de dadores de electrones con incorporación o reducción de oxígeno molecular; con 2-oxoglutarato como uno de los dadores, y la incorporación de un átomo de oxígeno a cada uno de los dadores.
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es: L-lisina-[procolágeno],2-oxoglutarato:oxígeno oxidorreductasa (5-hidroxilante). Otros nombres de uso común pueden ser procolágeno-lisina 5-dioxigenasa; lisina hidroxilasa; lisina,2-oxoglutarato 5-dioxigenasa; protocolágeno lisina dioxigenasa; colágeno lisina hidroxilasa; lisina-2-oxoglutarato dioxigenasa; lisil hidroxilasa; lisilprotocolágeno dioxigenasa; protocolágeno lisil hidroxilasa; peptidil-lisina, 2-oxoglutarato: oxígeno oxidorreductasa; peptidillisina, 2-oxoglutarato:oxígeno 5-oxidorreductasa; protocolágeno lisina hidroxilasa; procolágeno-L-lisina,2-oxoglutarato:oxígeno oxidorreductasa (5-hidroxilante).
Estructura y función
La reacción catalizada por esta enzima es necesaria para la formación y estabilización del colágeno. La reacción ocurre a continuación de la síntesis proteica (como una modificación postraduccional). La proteína es una enzima homodimérica unida a la membrana de las cisternas del retículo endoplasmático rugoso, donde ejerce su acción del lado luminal.
Requiere hierro y vitamina C como cofactores.
Patologías asociadas
Un defecto en su cofactor, la vitamina C, se encuentra asociado con el escorbuto.
Referencias
- Hausmann, E. (1967). «Cofactor requirements for the enzymatic hydroxylation of lysine in a polypeptide precursor of collagen». Biochim. Biophys. Acta 133 (3): 591-598. PMID 6033801. doi:10.1016/0005-2795(67)90566-1.
- Rhoads, R.E. and Udenfriend, S. (1968). «Decarboxylation of α-ketoglutarate coupled to collagen proline hydroxylase». Proc. Natl. Acad. Sci. USA 60 (4): 1473-1478. PMC 224943. PMID 5244754. doi:10.1073/pnas.60.4.1473.
Enlaces externos
- MeSH: Lysyl+Hydroxylase (en inglés)