La fimbrina es una proteína de unión a actina que interviene en la formación de retículas de microfilamentos. Miembro de la familia con dominios CH (de homología a calponina, como son la actinina alfa o la distrofina), posee un elemento de 27 kDa de unión a actina que consiste en una duplicación en tándem con dos dominios CH. Es capaz de unir filamentos de actina. Se encuentra presente en muchos tipos celulares, destacando los que poseen microvellosidades intestinales, estereocilios, filopodios de fibroblastos. Su secuencia de proteínas es muy semejante en humanos y levaduras, lo que da idea de su conservación en la filogenia; de hecho, las levaduras carentes de fimbrina son defectivas en morfogénesis y endocitosis.[1] La fimbrina, debido a su implicación en la generación de microfilamentos, interviene en procesos complejos como la citocinesis en levaduras y la invasión por bacterias enteropatogénicas. Su papel como creador de retículas de actina deriva de su estructura proteica, estructura descrita por cristalografía en los organismos modeloArabidopsis thaliana y Schizosaccharomyces pombe.[2]
Estructura de la fimbrina, poseedora de dominios CH.
Referencias
Goldsmith, S.C.; Pokala, N.; Shen, W.; Fedorov, A.A.; Matsudaira, P.; Almo, S.C. (1997), «The structure of an actin-crosslinking domain from human fimbrin», Natural Structural Biology4 (9): 708-712, consultado el 19 de abril de 2009.
Preuss, M.L.; Kovar, D.R.; Lee, Y.R.J.; Staiger, C.J.; Delmer, D.P.; Liu, B. (2004), Plant Physiology136 (4): 3945-3955 http://www.plantphysiol.org/cgi/content/full/136/4/3945|url= sin título (ayuda), consultado el 19 de abril de 2009.
Datos:Q18030600
Febrero 07, 2022
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