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Factor de crecimiento transformante beta 2

El factor de crecimiento transformante beta 2 (TGF beta 2, TGF-β2) es una proteína de la familia de las citocinas que interviene en muchas funciones celulares y tiene un papel esencial durante el desarrollo embrionario.[1][2]

Factor de crecimiento transformante beta 2

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PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos TGFB2 (HGNC: 11768) TGF-β2
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Locus Cr. 1 41
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7042 n/a
Ensembl
Véase HS n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_001135599 NM_003238, NM_001135599 n/a
PubMed (Búsqueda)

Descripción

Es una proteína extracelular glicosilada. Hay dos isoformas descritas de esta proteína, originadas por splicing alternativo del mismo gen. La secuencia completa de aminoácidos codificada por el gen TGFB2 fue determinada en 1987. Se descubrió que TGFB2 está compuesta por dos subunidades idénticas, cada una con 112 aminoácidos y unidas entre sí por puentes disulfuro. El 71,4% de la secuencia de la proteína TGFB2 es homóloga a la de TGFB1 (OMIM 190180).[3]

Se ha determinado la estructura cristalina de TGF beta 2, con una resolución de 2,1 A y refinada a un factor de resolución de 0,172. El monómero carece de un núcleo hidrófobo bien definido y muestra un pliegue no globular, inusualmente alargado con un tamaño de aproximadamente 60 x 20 x 15 A. Ocho cisteínas forman cuatro enlaces disulfuro intracatenarios, que se agrupan en una región del núcleo formando una red complementaria a la red de enlaces de hidrógeno. El dímero se estabiliza por la novena cisteína, que forma un enlace disulfuro entre cadenas, y por dos interfaces hidrófobas idénticas. Del análisis del perfil de secuencia de otros miembros de la superfamilia TGF-beta, incluyendo las activinas, inhibinas y varios factores de desarrollo, se deduce que también adoptan el pliegue TGF- beta.[4]

Función

TGF-β2 regula la proliferación y diferenciación de diferentes tipos de células,[1][2]​ uniéndose a varios receptores, uno de los cuales parece ser una serina/treonina proteína kinasa.[5][6]​ Está involucrado en la cicatrización de heridas, formación de tejido óseo y modulación de funciones inmunes.[7]

Véase también

Referencias

  1. Roberts, A.B.; Sporn, M.B. (1988). Adv. Cancer Res (51): 107−145. 
  2. Massagué, J.A. (1990). «The transforming growth factor-.beta. family». Cell Biol. (6): 597−641. 
  3. Marquardt, H.; Lioubin, M.N.; Ikeda, T. (1987). «Complete amino acid sequence of human transforming growth factor type beta-2». J. Biol. Chem (262): 12127-12131. 
  4. Daopin S, Piez KA, Ogawa Y, Davies DR (1992). «Crystal structure of transforming growth factor-beta 2: an unusual fold for the superfamily.». Science 257 (5068): 369-73. PMID 1631557. doi:10.1126/science.1631557. 
  5. Cheifetz, S; Massagué, J.J. (1991). «Isoform-specific transforming growth factor-beta binding proteins with membrane attachments sensitive to phosphatidylinositol-specific phospholipase C.». biol. Chem. (266): 20767−20772. 
  6. Lin, H.Y.; Wang, X.-F.; Ng-Eaton, E.; Weinberg, R.A.; Lodish, H.F. (1992). Cell (68): 775−785. 
  7. Cox, D.A.; Kunz, S., Cerletti, N., McMaster, G. K. & Bürk, R. R. (1992). Steiner, R., Weisz, B. & Langer, R., ed. Angiogenesis: Key Principles, Science, Technology, Medicine (Birkhäuser, Basel, Switzerland): 287−295. 

Bibliografía

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  •   Datos: Q14908050

factor, crecimiento, transformante, beta, factor, crecimiento, transformante, beta, beta, proteína, familia, citocinas, interviene, muchas, funciones, celulares, tiene, papel, esencial, durante, desarrollo, embrionario, estructura, tridimensional, tgfb2, estru. El factor de crecimiento transformante beta 2 TGF beta 2 TGF b2 es una proteina de la familia de las citocinas que interviene en muchas funciones celulares y tiene un papel esencial durante el desarrollo embrionario 1 2 Factor de crecimiento transformante beta 2Estructura tridimensional de TGFB2 Estructuras disponiblesPDBBuscar ortologos PDBe RCSBIdentificadoresSimbolosTGFB2 HGNC 11768 TGF b2IdentificadoresexternosOMIM 190220HomoloGene 2432EBI TGFB2GeneCards Gen TGFB2UniProt TGFB2LocusCr 1 41Patron de expresion de ARNmMas informacionOrtologosEspeciesHumano RatonEntrez7042 n aEnsemblVease HS n aRefSeq ARNm NM 001135599 NM 003238 NM 001135599 n aPubMed Busqueda 1 vte editar datos en Wikidata Indice 1 Descripcion 2 Funcion 3 Vease tambien 4 Referencias 5 BibliografiaDescripcion EditarEs una proteina extracelular glicosilada Hay dos isoformas descritas de esta proteina originadas por splicing alternativo del mismo gen La secuencia completa de aminoacidos codificada por el gen TGFB2 fue determinada en 1987 Se descubrio que TGFB2 esta compuesta por dos subunidades identicas cada una con 112 aminoacidos y unidas entre si por puentes disulfuro El 71 4 de la secuencia de la proteina TGFB2 es homologa a la de TGFB1 OMIM 190180 3 Se ha determinado la estructura cristalina de TGF beta 2 con una resolucion de 2 1 A y refinada a un factor de resolucion de 0 172 El monomero carece de un nucleo hidrofobo bien definido y muestra un pliegue no globular inusualmente alargado con un tamano de aproximadamente 60 x 20 x 15 A Ocho cisteinas forman cuatro enlaces disulfuro intracatenarios que se agrupan en una region del nucleo formando una red complementaria a la red de enlaces de hidrogeno El dimero se estabiliza por la novena cisteina que forma un enlace disulfuro entre cadenas y por dos interfaces hidrofobas identicas Del analisis del perfil de secuencia de otros miembros de la superfamilia TGF beta incluyendo las activinas inhibinas y varios factores de desarrollo se deduce que tambien adoptan el pliegue TGF beta 4 Funcion EditarTGF b2 regula la proliferacion y diferenciacion de diferentes tipos de celulas 1 2 uniendose a varios receptores uno de los cuales parece ser una serina treonina proteina kinasa 5 6 Esta involucrado en la cicatrizacion de heridas formacion de tejido oseo y modulacion de funciones inmunes 7 Vease tambien EditarReceptores de TGF beta Factor de crecimiento transformante beta 1 Factor de crecimiento transformante beta 3Referencias Editar a b Roberts A B Sporn M B 1988 Adv Cancer Res 51 107 145 a b Massague J A 1990 The transforming growth factor beta family Cell Biol 6 597 641 Marquardt H Lioubin M N Ikeda T 1987 Complete amino acid sequence of human transforming growth factor type beta 2 J Biol Chem 262 12127 12131 Daopin S Piez KA Ogawa Y Davies DR 1992 Crystal structure of transforming growth factor beta 2 an unusual fold for the superfamily Science 257 5068 369 73 PMID 1631557 doi 10 1126 science 1631557 Cheifetz S Massague J J 1991 Isoform specific transforming growth factor beta binding proteins with membrane attachments sensitive to phosphatidylinositol specific phospholipase C biol Chem 266 20767 20772 Lin H Y Wang X F Ng Eaton E Weinberg R A Lodish H F 1992 Cell 68 775 785 Cox D A Kunz S Cerletti N McMaster G K amp Burk R R 1992 Steiner R Weisz B amp Langer R ed Angiogenesis Key Principles Science Technology Medicine Birkhauser Basel Switzerland 287 295 La referencia utiliza el parametro obsoleto coautores ayuda Bibliografia EditarClark DA Coker R 1998 Transforming growth factor beta TGF beta Int J Biochem Cell Biol 30 3 293 8 PMID 9611771 doi 10 1016 S1357 2725 97 00128 3 Wick W Platten M Weller M 2002 Glioma cell invasion regulation of metalloproteinase activity by TGF beta J Neurooncol 53 2 177 85 PMID 11716069 doi 10 1023 A 1012209518843 Bissell DM 2002 Chronic liver injury TGF beta and cancer Experimental amp Molecular Medicine 33 4 179 90 PMID 11795478 doi 10 1038 emm 2001 31 Kalluri R Neilson EG 2004 Epithelial mesenchymal transition and its implications for fibrosis J Clin Invest 112 12 1776 84 PMC 297008 PMID 14679171 doi 10 1172 JCI20530 Schlunegger MP Grutter MG 1992 An unusual feature revealed by the crystal structure at 2 2 A resolution of human transforming growth factor beta 2 Nature 358 6385 430 4 PMID 1641027 doi 10 1038 358430a0 Noma T Glick AB Geiser AG etal 1992 Molecular cloning and structure of the human transforming growth factor beta 2 gene promoter Growth Factors 4 4 247 55 PMID 1764261 doi 10 3109 08977199109043910 Bodmer S Podlisny MB Selkoe DJ etal 1990 Transforming growth factor beta bound to soluble derivatives of the beta amyloid precursor protein of Alzheimer s disease Biochem Biophys Res Commun 171 2 890 7 PMID 2119582 doi 10 1016 0006 291X 90 91229 L Webb NR Madisen L Rose TM Purchio AF 1989 Structural and sequence analysis of TGF beta 2 cDNA clones predicts two different precursor proteins produced by alternative mRNA splicing DNA 7 7 493 7 PMID 2850146 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