Complejo enzima-sustrato
Fedra o enzima-trato es la estructura que se forma de la unión de una enzima con un sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima). Algunas proteínas o minerales tienen la capacidad de modificar los ligándos a los cuales son unidos, es decir, actúan como catalizadores moleculares. Su función es acelerar en varios órdenes de magnitud el ajuste del equilibrio químico y la velocidad de reacciones químicas, que sin ellas podrían tardar un gran tiempo. Estas proteínas son las denominadas enzimas. Para realizar esta aceleración del proceso lo que consigue la enzima es lograr la disminución de la energía de activación de la reacción.
Las enzimas dirigen las transformaciones químicas y energéticas que tienen lugar en cada célula. Pero para realizar estas funciones básicas y vitales para nuestra vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma específica y reversible con ligandos, que viene dada por su conformación espacial en el lugar de unión. Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a partir de este momento) este debe “encajar” en el lugar de unión de la enzima. Por esto decimos que hay complementariedad geométrica entre enzima y sustrato.
Los lugares de unión acostumbran a estar en unas hendiduras de la superficie de la enzima, formando como un “bolsillo” en el cual entra el sustrato. De esta manera la superficie de interacción entre sustrato y enzima es mayor, y las posibilidades de conferir especificidad a la unión con el sustrato aumenta. La especificidad de la unión es tan alta que la enzima es capaz de distinguir entre sustratos esteroisómeros, por lo tanto decimos que las enzimas presentan esteroespecificidad. La esteroespecificidad puede servir en casos concretos para separar rutas de formación y degradación de productos, que se realizan de forma simultánea. Este hecho se debe a que las enzimas son moléculas asimétricas.
La unión se mantiene gracias a las fuerzas de enlaces no covalentes entre átomos del sustrato y la enzima, como enlaces de Van der waals, enlace por puente de hidrógeno o puentes salados, durante la catálisis, pero la unión es temporal, por tanto cuando la reacción enzimática finaliza se separan la enzima y el producto (ya no hablamos de sustrato después de la catálisis, ya que tiene una conformación modificada por la enzima).
Centro activo editar
El lugar de unión de un sustrato a una enzima y donde se da la reacción de catálisis se denomina centro activo. En el centro activo encontramos restos de aminoácidos con sustituyentes funcionales para la catálisis de un sustrato. Al haber pero muchísimas variedades de reacciones que pueden ser catalizadas, no hay suficientes combinaciones de restos de aminoácidos como para ser cada catálisis específica para una de estas combinaciones, por tanto nuestras células utilizan las llamadas coenzimas. Las coenzimas acostumbran a ser complejas moléculas orgánicas, que sufren modificaciones durante la reacción enzimática para ayudar a la modificación final del sustrato. También pueden servir de donadoras o aceptoras de hidriones (H-) y electrones, o pueden transferir grupos funcionales. Tras la catálisis la coenzima vuelve a su estado original. Si la coenzima de queda unida de forma temporal a la enzima es llamada cosustrato. Si está anclada a la enzima, la llamamos grupo prostético.
Los centros activos de las enzimas pueden ser desnaturalizados, es decir, inactivada su especificidad de unión por la modificación de las proteínas de unión con el sustrato. La desnaturalización puede darse por una variación alta de la temperatura o del pH del ambiente donde se encuentre. A cual de los grupos de la clasificación pertenecen la enzimas no tiene importancia, ya que todas éstas se relacionan, de una forma transitoria con sus sustratos. Las enzimas y sus sustratos deben influirse mutuamente, por lo menos, en tres puntos para que se realice y complete la reacción. Esta interacción es específica y se realiza en un punto de la estructura proteica que se denomina el sitio activo o sitio catalítico de la enzima.
Hipótesis de uniones enzima-sustrato editar
Enlace llave-cerradura: El sustrato encaja perfectamente en el centro activo gracias a unas complementariedades moleculares y electrostáticas con la enzima de manera tal que este no cambia su forma. (El sustrato sería la llave y la enzima o centro activo la cerradura en este símil).
Enlace inducido: El sustrato NO encaja perfectamente en el centro activo de la enzima pero el centro activo cambia su conformación espacial provocando un ambiente favorable a la unión y reacción con el sustrato de manera que se une a este para proceder con la catálisis. En este caso no encontramos la misma especificidad como en el enlace de tipo llave-cerradura, por lo que la enzima puede reaccionar con varios sustratos de conformaciones parecidas.
Análisis energético del complejo de Michaelis editar
El fin de todas las enzimas es reducir la energía libre de activación de las reacciones que catalizan. De esta manera se reduce el umbral energético a superar de la reacción, y hace esta mucho más rápida. Podemos afirmar que cuanta más alta es la energía de activación más lenta será la reacción pues el complejo enzima-sustrato será más inestable, y por tanto más difícil de conseguir.
Durante el estado [ES], complejo enzima-sustrato, vemos disminuida la entropía (ΔS) del sistema debido a un nivel más alto de organización, ya que al unirse por enlaces no covalentes el sustrato en el centro activo de la enzima pierde movilidad. Debido a que ΔS será negativo entonces, nos encontraremos con una energía libre más grande en este estado (ΔG = ΔH - TΔS), lo que supondrá un estado menos favorable y por tanto más inestable.
Fuentes editar
Bioquímica. Werner Müller-Esterl. Ediciones Reverté.