La clatrina es una proteína que forma el recubrimiento de las microcavidades de membranas celulares donde se sitúan receptores de lipoproteínas. Son receptores de lipoproteínas (LDL) y se encuentran especialmente en hígado y otros tejidos periféricos como ovarios y corteza adrenal. Una vez reconocida la partícula lipoproteica por los receptores E y B-100 se produce la invaginación de la membrana plasmática, que luego se fusiona formando una vesícula endocelular. La formación de vesículas recubiertas de clatrina tiene cuatro estadios: la preparación, el ensamblaje, la liberación y el desrevestimiento.[1] La clatrina fue aislada y nombrada por primera vez por Barbara Pearse en 1975.[2]
La clatrina es una proteína citosólica que se sintetiza en los ribosomas libres del citosol. Una vez sintetizada, la cadena con estructura primaria se ensambla y pliega adoptando su conformación definitiva gracias a chaperonas como la HSP 60. Si la conformación resulta en errónea será corregida por otras chaperonas como la HSP70. En caso de que la proteína siga teniendo una conformación equivocada será marcada con ubiquitina y degradada en el proteosoma.
Estructura
La clatrina está formada por tres cadenas pesadas y tres cadenas ligeras que forman el trisquelion. Los trisqueliones unidos a la membrana conforman una caja poliédrica que provoca la invaginación de la membrana. Esta caja está regulada por las cadenas de clatrina: las pesadas le dan la base estructural mientras que las ligeras regulan su formación y su rotura.[3]
En las cajas poliédricas, cada vértice está en el centro de un trisquelion y sus extremos están formados por las patas superpuestas de cuatro trisqueliones. Estos poliedros tienen doce caras pentagonales y una cantidad variable de caras hexagonales. La clatrina se encuentra alrededor de las vesículas que transportan proteínas TM, ligadas a la glicosilfosfatidilinositol(GPI) y secretadas desde el Golgi hasta la membrana plasmática.[4]
Relación entre la clatrina y el transporte entre membranas
El proceso comienza por el reconocimiento de los receptores de cargamento (en la membrana del Golgi) por parte de la adaptina, una proteína que se encarga también de unir los trisqueliones en forma de red. Los trisqueliones unidos a la membrana provocan la invaginación de esta membrana dando lugar a vesículas. Cuando se produce la gemación de una vesícula, esta se desprende de su unión a la membrana con la ayuda de una proteína llamada dinamina, un tipo de GTPasa. Una vez la vesícula se ha desprendido de la superficie de Golgi, ésta queda libre de clatrina por la acción de un tipo de ATP-asa (Hsp70-ATP). La vesícula que ya no está revestida por la clatrina se acopla a los endosomas tardíos, los precursores inmediatos de los lisosomas, fusionándose las membranas de ambos.[5]
Relación entre la clatrina y la endocitosis
Islas de Clatrina (en rojo) en la membrana plasmática con endocitosis.
La endocitosis es un mecanismo de la célula que permite introducir material extracelular dentro de la célula. Mediante este proceso, las vesículas recubiertas de clatrina actúan para incorporar diferentes moléculas como por ejemplo el LDL (transporte de colesterol). Estas moléculas son reconocidas por proteínas específicas situadas en el bache de clatrina. A partir de la invaginación de una porción de la membrana plasmática son transportadas hasta los destinos intracelulares.[6]
Referencias
VOET D., VOET J.; Bioquímica; editorial Médica Panamericana; 3ª edición; 2006; pp. 444-445
Pearse BM (abril de 1976). «Clathrin: a unique protein associated with intracellular transfer of membrane by coated vesicles». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America73 (4): 1255-9. PMC 430241. PMID 1063406. doi:10.1073/pnas.73.4.1255.
COX Nelson; Principles of Biochemistry; editorial Freeman; 4a edición; 2006; p. 1074
Wakeham DE, Chen CY, Greene B, Hwang PK, Brodsky FM (octubre de 2003). «Clathrin self-assembly involves coordinated weak interactions favorable for cellular regulation». The EMBO Journal22 (19): 4980-90. PMC 204494. PMID 14517237. doi:10.1093/emboj/cdg511.
Ford MG, Mills IG, Peter BJ, Vallis Y, Praefcke GJ, Evans PR, McMahon HT (septiembre de 2002). «Curvature of clathrin-coated pits driven by epsin». Nature419 (6905): 361-6. PMID 12353027. doi:10.1038/nature01020.
Fotin A, Cheng Y, Sliz P, Grigorieff N, Harrison SC, Kirchhausen T, Walz T (diciembre de 2004). «Molecular model for a complete clathrin lattice from electron cryomicroscopy». Nature432 (7017): 573-9. PMID 15502812. doi:10.1038/nature03079.
Mousavi SA, Malerød L, Berg T, Kjeken R (enero de 2004). «Clathrin-dependent endocytosis». The Biochemical Journal377 (Pt 1): 1-16. PMC 1223844. PMID 14505490. doi:10.1042/BJ20031000.
Smith CJ, Grigorieff N, Pearse BM (septiembre de 1998). «Clathrin coats at 21 A resolution: a cellular assembly designed to recycle multiple membrane receptors». The EMBO Journal17 (17): 4943-53. PMC 1170823. PMID 9724631. doi:10.1093/emboj/17.17.4943. (Model of Clathrin assembly)
Pérez-Gómez J, Moore I (marzo de 2007). «Plant endocytosis: it is clathrin after all». Current Biology : CB17 (6): R217-9. PMID 17371763. doi:10.1016/j.cub.2007.01.045. (Review on involvement of clathrin in plant endocytosis - proven recently)
Royle SJ, Bright NA, Lagnado L (abril de 2005). «Clathrin is required for the function of the mitotic spindle». Nature434 (7037): 1152-7. PMID 15858577. doi:10.1038/nature03502.
Knuehl C, Chen CY, Manalo V, Hwang PK, Ota N, Brodsky FM (diciembre de 2006). «Novel binding sites on clathrin and adaptors regulate distinct aspects of coat assembly». Traffic (Copenhagen, Denmark)7 (12): 1688-700. PMID 17052248. doi:10.1111/j.1600-0854.2006.00499.x.
Edeling MA, Smith C, Owen D (enero de 2006). «Life of a clathrin coat: insights from clathrin and AP structures». Nature Reviews. Molecular Cell Biology7 (1): 32-44. PMID 16493411. doi:10.1038/nrm1786.
VOET D., VOET J.; Bioquímica; editorial médica panamericana; 3a edición; 2006; p. 438-445
COX Nelson; Principles of Biochemistry; editorial Freeman; 4a edición; 2006; p. 1074-1076
BERG M., TYMOCZCO J., STRYER L.; Biochemistry; editorial Freeman; 5ª edición; 2002; New York; p. 72
Datos:Q21100804
Multimedia:Clathrin
Octubre 27, 2021
clatrina, clatrina, proteína, forma, recubrimiento, microcavidades, membranas, celulares, donde, sitúan, receptores, lipoproteínas, receptores, lipoproteínas, encuentran, especialmente, hígado, otros, tejidos, periféricos, como, ovarios, corteza, adrenal, reco. La clatrina es una proteina que forma el recubrimiento de las microcavidades de membranas celulares donde se situan receptores de lipoproteinas Son receptores de lipoproteinas LDL y se encuentran especialmente en higado y otros tejidos perifericos como ovarios y corteza adrenal Una vez reconocida la particula lipoproteica por los receptores E y B 100 se produce la invaginacion de la membrana plasmatica que luego se fusiona formando una vesicula endocelular La formacion de vesiculas recubiertas de clatrina tiene cuatro estadios la preparacion el ensamblaje la liberacion y el desrevestimiento 1 La clatrina fue aislada y nombrada por primera vez por Barbara Pearse en 1975 2 clatrina polipeptido ligero Lca Estructuras disponiblesPDBBuscar ortologos PDBe RCSBIdentificadoresSimboloCLTA HGNC 2090 IdentificadoresexternosOMIM 118960EBI CLTAGeneCards Gen CLTAUniProt CLTALocusCr 12 q23 q24 Ontologia genicaReferencias AmiGO QuickGOOrtologosEspeciesHumano RatonEntrez1211UniProtP09496 n aRefSeq ARNm NM 007096 n avte editar datos en Wikidata clatrina polipeptido ligero Lcb Estructuras disponiblesPDBBuscar ortologos PDBe RCSBIdentificadoresSimboloCLTB HGNC 2091 IdentificadoresexternosOMIM 118970EBI CLTBGeneCards Gen CLTBUniProt CLTBLocusCr 4 q Ontologia genicaReferencias AmiGO QuickGOOrtologosEspeciesHumano RatonEntrez1212UniProtP09497 n aRefSeq ARNm NM 001834 n avte editar datos en Wikidata clatrina polipeptido pesado Hc Estructuras disponiblesPDBBuscar ortologos PDBe RCSBIdentificadoresSimbolosCLTC HGNC 2092 CLTCL2IdentificadoresexternosOMIM 118955EBI CLTCGeneCards Gen CLTCUniProt CLTCLocusCr 17 q11 qter Ontologia genicaReferencias AmiGO QuickGOOrtologosEspeciesHumano RatonEntrez1213UniProtQ00610 n aRefSeq ARNm NM 004859 n avte editar datos en Wikidata clatrina polipeptido pesado tipo 1Estructuras disponiblesPDBBuscar ortologos PDBe RCSBIdentificadoresSimbolosCLTCL1 HGNC 2093 CLTCLIdentificadoresexternosOMIM 601273EBI CLTCL1GeneCards Gen CLTCL1UniProt CLTCL1LocusCr 22 q11 2 Ontologia genicaReferencias AmiGO QuickGOOrtologosEspeciesHumano RatonEntrez8218UniProtP53675 n aRefSeq ARNm NM 001835 n avte editar datos en Wikidata Indice 1 Sintesis 2 Estructura 3 Relacion entre la clatrina y el transporte entre membranas 3 1 Relacion entre la clatrina y la endocitosis 4 Referencias 5 BibliografiaSintesis EditarLa clatrina es una proteina citosolica que se sintetiza en los ribosomas libres del citosol Una vez sintetizada la cadena con estructura primaria se ensambla y pliega adoptando su conformacion definitiva gracias a chaperonas como la HSP 60 Si la conformacion resulta en erronea sera corregida por otras chaperonas como la HSP70 En caso de que la proteina siga teniendo una conformacion equivocada sera marcada con ubiquitina y degradada en el proteosoma Estructura EditarLa clatrina esta formada por tres cadenas pesadas y tres cadenas ligeras que forman el trisquelion Los trisqueliones unidos a la membrana conforman una caja poliedrica que provoca la invaginacion de la membrana Esta caja esta regulada por las cadenas de clatrina las pesadas le dan la base estructural mientras que las ligeras regulan su formacion y su rotura 3 En las cajas poliedricas cada vertice esta en el centro de un trisquelion y sus extremos estan formados por las patas superpuestas de cuatro trisqueliones Estos poliedros tienen doce caras pentagonales y una cantidad variable de caras hexagonales La clatrina se encuentra alrededor de las vesiculas que transportan proteinas TM ligadas a la glicosilfosfatidilinositol GPI y secretadas desde el Golgi hasta la membrana plasmatica 4 Relacion entre la clatrina y el transporte entre membranas EditarEl proceso comienza por el reconocimiento de los receptores de cargamento en la membrana del Golgi por parte de la adaptina una proteina que se encarga tambien de unir los trisqueliones en forma de red Los trisqueliones unidos a la membrana provocan la invaginacion de esta membrana dando lugar a vesiculas Cuando se produce la gemacion de una vesicula esta se desprende de su union a la membrana con la ayuda de una proteina llamada dinamina un tipo de GTPasa Una vez la vesicula se ha desprendido de la superficie de Golgi esta queda libre de clatrina por la accion de un tipo de ATP asa Hsp70 ATP La vesicula que ya no esta revestida por la clatrina se acopla a los endosomas tardios los precursores inmediatos de los lisosomas fusionandose las membranas de ambos 5 Relacion entre la clatrina y la endocitosis Editar Islas de Clatrina en rojo en la membrana plasmatica con endocitosis La endocitosis es un mecanismo de la celula que permite introducir material extracelular dentro de la celula Mediante este proceso las vesiculas recubiertas de clatrina actuan para incorporar diferentes moleculas como por ejemplo el LDL transporte de colesterol Estas moleculas son reconocidas por proteinas especificas situadas en el bache de clatrina A partir de la invaginacion de una porcion de la membrana plasmatica son transportadas hasta los destinos intracelulares 6 Referencias Editar VOET D VOET J Bioquimica editorial Medica Panamericana 3ª edicion 2006 pp 444 445 Pearse BM abril de 1976 Clathrin a unique protein associated with intracellular transfer of membrane by coated vesicles Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 73 4 1255 9 PMC 430241 PMID 1063406 doi 10 1073 pnas 73 4 1255 MULLER ESTERL Werner Bioquimica editorial Reverte 4a edicion 2008 Barcelona p 260 261 VOET D VOET J Bioquimica editorial medica panamericana 3a edicion 2006 p 438 MULLER ESTERL Werner Bioquimica editorial Reverte 4a edicion 2008 Barcelona p 261 COX Nelson Principles of Biochemistry editorial Freeman 4a edicion 2006 p 1074 Wakeham DE Chen CY Greene B Hwang PK Brodsky FM octubre de 2003 Clathrin self assembly involves coordinated weak interactions favorable for cellular regulation The EMBO Journal 22 19 4980 90 PMC 204494 PMID 14517237 doi 10 1093 emboj cdg511 Ford MG Mills IG Peter BJ Vallis Y Praefcke GJ Evans PR McMahon HT septiembre de 2002 Curvature of clathrin coated pits driven by epsin Nature 419 6905 361 6 PMID 12353027 doi 10 1038 nature01020 Fotin A Cheng Y Sliz P Grigorieff N Harrison SC Kirchhausen T Walz T diciembre de 2004 Molecular model for a complete clathrin lattice from electron cryomicroscopy Nature 432 7017 573 9 PMID 15502812 doi 10 1038 nature03079 Mousavi SA Malerod L Berg T Kjeken R enero de 2004 Clathrin dependent endocytosis The Biochemical Journal 377 Pt 1 1 16 PMC 1223844 PMID 14505490 doi 10 1042 BJ20031000 Smith CJ Grigorieff N Pearse BM septiembre de 1998 Clathrin coats at 21 A resolution a cellular assembly designed to recycle multiple membrane receptors The EMBO Journal 17 17 4943 53 PMC 1170823 PMID 9724631 doi 10 1093 emboj 17 17 4943 Model of Clathrin assembly Perez Gomez J Moore I marzo de 2007 Plant endocytosis it is clathrin after all Current Biology CB 17 6 R217 9 PMID 17371763 doi 10 1016 j cub 2007 01 045 Review on involvement of clathrin in plant endocytosis proven recently Royle SJ Bright NA Lagnado L abril de 2005 Clathrin is required for the function of the mitotic spindle Nature 434 7037 1152 7 PMID 15858577 doi 10 1038 nature03502 Knuehl C Chen CY Manalo V Hwang PK Ota N Brodsky FM diciembre de 2006 Novel binding sites on clathrin and adaptors regulate distinct aspects of coat assembly Traffic Copenhagen Denmark 7 12 1688 700 PMID 17052248 doi 10 1111 j 1600 0854 2006 00499 x Edeling MA Smith C Owen D enero de 2006 Life of a clathrin coat insights from clathrin and AP structures Nature Reviews Molecular Cell Biology 7 1 32 44 PMID 16493411 doi 10 1038 nrm1786 Bibliografia EditarMULLER ESTERL Werner Bioquimica editorial Reverte 4a edicion 2008 Barcelona p 260 261 408 567VOET D VOET J Bioquimica editorial medica panamericana 3a edicion 2006 p 438 445COX Nelson Principles of Biochemistry editorial Freeman 4a edicion 2006 p 1074 1076BERG M TYMOCZCO J STRYER L Biochemistry editorial Freeman 5ª edicion 2002 New York p 72 Datos Q21100804 Multimedia Clathrin Obtenido de https es wikipedia org w index php title Clatrina amp oldid 136259227, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,
