La bacteriorodopsina es una proteína característica de las archaea, principalmente Halobacteria. Actúa como bomba de protones, usa la energía de la luz para transportar protones contra gradiente al medio extracelular a través de la membrana celular. El gradiente protónico que resulta se convierte posteriormente en energía química mediante la ATP sintasa.
La bacteriorodopsina es una proteína transmembrana encontrada generalmente formando parches paracristalinos bidimensionales de color púrpura, que pueden ocupar hasta casi el 50% del área superficial de la célula de la archaea. La celda elemental de la red hexagonal se compone de tres cadenas idénticas de proteína, cada una rotada 120 grados con respecto a las otras. Cada cadena está compuesta de siete hélices alfa transmembrana y una molécula retiniana localizada en su interior, unida covalentemente a la Lys216, la estructura típica de las proteínas retinianas.
Cambio conformacional en la bacteriorodopsina.
La conformación de la molécula retiniana cambia al absorber un fotón, produciendo un cambio conformacional en la proteína circundante y el bombeo del protón.
El color de la molécula de bacteriorodopsina es púrpura, el más eficiente para la absorción de luz verde (longitud de onda de 500-650 nm, con el máximo de absorción en 568 nm).
La estructura terciaria tridimensional de la bacteriorodopsina se asemeja a la de la rodopsina, el pigmento que detecta la luz en la retina de los vertebrados. Las rodopsinas también contienen una molécula retiniana, no obstante, las funciones de la rodopsina y de la bacteriorodopsina son diferentes y no hay homología en sus secuencias de aminoácidos. La rodopsina y la bacteriorodopsina pertenecen a la familia de proteínas receptores 7TM, pero la rodopsina es un receptor acoplado a proteínas G y la bacteriorodopsina no lo es. La estructura de la bacteriorodopsina fue resuelta en 1990, en el primer uso de la cristalografía de electrones para la obtención de estructuras proteínicas a nivel atómico. Desde entonces se ha utilizado como plantilla para construir modelos del otros receptores acoplados a proteínas G antes de que las estructuras cristalográficas estuvieran también disponibles para esas proteínas.
Muchas moléculas son homólogas a la bacteriorodopsina. Estas incluyen a la halorodopsina, bomba de cloruro conducida por la luz (cuya estructura cristalina también se conoce). También se incluyen algunos canales activados directamente por la luz, tales como la canalrodopsina.
El resto de los sistemas fotosintéticos en bacterias, algas y plantas utilizan clorofila o bacterioclorofila, en vez de bacteriorodopsina. Estos sistemas también producen un gradiente protónico, pero de una manera completamente diferente y más indirecta que implica una cadena de transporte de electrones que utiliza otras proteínas. Además, otros pigmentos conocidos como antenas ayudan a las clorofilas a capturar energía de la luz, los cuales no están presentes en los sistemas basados en bacteriorodopsina. Por último, la fotosíntesis basada en clorofila se acopla con la fijación del carbono (la incorporación del dióxido de carbono a las moléculas orgánicas), lo que no ocurre para los sistemas basados en bacteriorodopsina. Así que es probable que la fotosíntesis se desarrollara independientemente por lo menos dos veces, una en bacterias y otra en archaea.
Estructura de la Proteína
Es una proteína de membrana pequeña (24 kDa), la criomicroscopía electrónica de cristales bidimensionales ha descrito a la bacteriorodopsina con una resolución de 3.5 Å, muestra 7 α-hélices con varias cadenas laterales de fenilalanina, tirosina y triptófano.[1] El retinal atraviesa transversalmente el espacio interhelicoidal, la parte que se encuentra en el espacio extracelular contiene varios residuos polares que juegan un papel esencial en la desprotonación de la base de Schiff y liberar el protón a la superficie, pero la parte dentro de la región citoplasmática no parece tener la capacidad de conducir un protón para reprotonizarlo.[2] Dentro de la región citoplasmática no tiene cavidades o enlaces a moléculas de agua, si un protón se va a por esta región, un puente acuoso tiene que ser formado transitoriamente durante el ciclo. 4 ( B, C, F y en la α-hélice) de las 7 hélices tienen irregularidades. En la hélice G hay una estructura peculiar, pues hay solo un giro de una hélice π, denominado π-bulge, se identificó que en Lys-216 está unido el retinal, el cual se encuentra asociado mediante puentes de hidrógeno de las dos cadenas principales, del tipo C=O a las moléculas de agua.[2]
Membrana azul
La protonación de la membrana púrpura genera cambios en los rangos de absorción, dependiendo de los valores de pH. Cuando se somete a condiciones con valores de pH ácidos, la membrana púrpura se acidifica y se forma la denominada membrana azul, como resultado de la protonación de Asp 85. Existen cambios en la conformación de la membrana azul respecto a la membrana púrpura, especialmente en la hélice C. Describen que la sección extracelular de la proteína hélice C realiza una torsión hacia la hélice G, los extremos terminales y extracelulares de las hélices D, E y F se mueven hacia el centro de la estructura proteica, además de que el loop B, C que inicialmente formaba una lámina beta antiparalela en la membrana púrpura, en la membrana azul se distorsiona completamente. También observaron cambios en los loops extracelulares de algunos residuos y cambios conformacionales importantes en las cadenas laterales de las proteínas Asp 38 y Glu 166, pues tendían a replegarse hacia el centro de la bacteriorodopsina[3]
Referencias
Henderson, R.; Baldwin, J.M.; Ceska, T.A.; Zemlin, F.; Beckmann, E.; Downing, K.H. (1990-06). «Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy». Journal of Molecular Biology213 (4): 899-929. ISSN 0022-2836. doi:10.1016/s0022-2836(05)80271-2. Consultado el 3 de febrero de 2021.
↑ Lanyi, Janos K. (2004-03). «Bacteriorhodopsin». Annual Review of Physiology(en inglés)66 (1): 665-688. ISSN 0066-4278. doi:10.1146/annurev.physiol.66.032102.150049. Consultado el 3 de febrero de 2021.
Okumura, Hideo; Murakami, Midori; Kouyama, Tsutomu (2005-08). «Crystal Structures of Acid Blue and Alkaline Purple Forms of Bacteriorhodopsin». Journal of Molecular Biology(en inglés)351 (3): 481-495. doi:10.1016/j.jmb.2005.06.026. Consultado el 3 de febrero de 2021.
Datos:Q242310
Multimedia:Bacteriorhodopsin / Q242310
Octubre 10, 2022
bacteriorodopsina, bacteriorodopsina, proteína, característica, archaea, principalmente, halobacteria, actúa, como, bomba, protones, energía, para, transportar, protones, contra, gradiente, medio, extracelular, través, membrana, celular, gradiente, protónico, . La bacteriorodopsina es una proteina caracteristica de las archaea principalmente Halobacteria Actua como bomba de protones usa la energia de la luz para transportar protones contra gradiente al medio extracelular a traves de la membrana celular El gradiente protonico que resulta se convierte posteriormente en energia quimica mediante la ATP sintasa La bacteriorodopsina es una proteina transmembrana encontrada generalmente formando parches paracristalinos bidimensionales de color purpura que pueden ocupar hasta casi el 50 del area superficial de la celula de la archaea La celda elemental de la red hexagonal se compone de tres cadenas identicas de proteina cada una rotada 120 grados con respecto a las otras Cada cadena esta compuesta de siete helices alfa transmembrana y una molecula retiniana localizada en su interior unida covalentemente a la Lys216 la estructura tipica de las proteinas retinianas Cambio conformacional en la bacteriorodopsina La conformacion de la molecula retiniana cambia al absorber un foton produciendo un cambio conformacional en la proteina circundante y el bombeo del proton El color de la molecula de bacteriorodopsina es purpura el mas eficiente para la absorcion de luz verde longitud de onda de 500 650 nm con el maximo de absorcion en 568 nm La estructura terciaria tridimensional de la bacteriorodopsina se asemeja a la de la rodopsina el pigmento que detecta la luz en la retina de los vertebrados Las rodopsinas tambien contienen una molecula retiniana no obstante las funciones de la rodopsina y de la bacteriorodopsina son diferentes y no hay homologia en sus secuencias de aminoacidos La rodopsina y la bacteriorodopsina pertenecen a la familia de proteinas receptores 7TM pero la rodopsina es un receptor acoplado a proteinas G y la bacteriorodopsina no lo es La estructura de la bacteriorodopsina fue resuelta en 1990 en el primer uso de la cristalografia de electrones para la obtencion de estructuras proteinicas a nivel atomico Desde entonces se ha utilizado como plantilla para construir modelos del otros receptores acoplados a proteinas G antes de que las estructuras cristalograficas estuvieran tambien disponibles para esas proteinas Muchas moleculas son homologas a la bacteriorodopsina Estas incluyen a la halorodopsina bomba de cloruro conducida por la luz cuya estructura cristalina tambien se conoce Tambien se incluyen algunos canales activados directamente por la luz tales como la canalrodopsina El resto de los sistemas fotosinteticos en bacterias algas y plantas utilizan clorofila o bacterioclorofila en vez de bacteriorodopsina Estos sistemas tambien producen un gradiente protonico pero de una manera completamente diferente y mas indirecta que implica una cadena de transporte de electrones que utiliza otras proteinas Ademas otros pigmentos conocidos como antenas ayudan a las clorofilas a capturar energia de la luz los cuales no estan presentes en los sistemas basados en bacteriorodopsina Por ultimo la fotosintesis basada en clorofila se acopla con la fijacion del carbono la incorporacion del dioxido de carbono a las moleculas organicas lo que no ocurre para los sistemas basados en bacteriorodopsina Asi que es probable que la fotosintesis se desarrollara independientemente por lo menos dos veces una en bacterias y otra en archaea Estructura de la Proteina EditarEs una proteina de membrana pequena 24 kDa la criomicroscopia electronica de cristales bidimensionales ha descrito a la bacteriorodopsina con una resolucion de 3 5 A muestra 7 a helices con varias cadenas laterales de fenilalanina tirosina y triptofano 1 El retinal atraviesa transversalmente el espacio interhelicoidal la parte que se encuentra en el espacio extracelular contiene varios residuos polares que juegan un papel esencial en la desprotonacion de la base de Schiff y liberar el proton a la superficie pero la parte dentro de la region citoplasmatica no parece tener la capacidad de conducir un proton para reprotonizarlo 2 Dentro de la region citoplasmatica no tiene cavidades o enlaces a moleculas de agua si un proton se va a por esta region un puente acuoso tiene que ser formado transitoriamente durante el ciclo 4 B C F y en la a helice de las 7 helices tienen irregularidades En la helice G hay una estructura peculiar pues hay solo un giro de una helice p denominado p bulge se identifico que en Lys 216 esta unido el retinal el cual se encuentra asociado mediante puentes de hidrogeno de las dos cadenas principales del tipo C O a las moleculas de agua 2 Membrana azul EditarLa protonacion de la membrana purpura genera cambios en los rangos de absorcion dependiendo de los valores de pH Cuando se somete a condiciones con valores de pH acidos la membrana purpura se acidifica y se forma la denominada membrana azul como resultado de la protonacion de Asp 85 Existen cambios en la conformacion de la membrana azul respecto a la membrana purpura especialmente en la helice C Describen que la seccion extracelular de la proteina helice C realiza una torsion hacia la helice G los extremos terminales y extracelulares de las helices D E y F se mueven hacia el centro de la estructura proteica ademas de que el loop B C que inicialmente formaba una lamina beta antiparalela en la membrana purpura en la membrana azul se distorsiona completamente Tambien observaron cambios en los loops extracelulares de algunos residuos y cambios conformacionales importantes en las cadenas laterales de las proteinas Asp 38 y Glu 166 pues tendian a replegarse hacia el centro de la bacteriorodopsina 3 Referencias Editar Henderson R Baldwin J M Ceska T A Zemlin F Beckmann E Downing K H 1990 06 Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high resolution electron cryo microscopy Journal of Molecular Biology 213 4 899 929 ISSN 0022 2836 doi 10 1016 s0022 2836 05 80271 2 Consultado el 3 de febrero de 2021 a b Lanyi Janos K 2004 03 Bacteriorhodopsin Annual Review of Physiology en ingles 66 1 665 688 ISSN 0066 4278 doi 10 1146 annurev physiol 66 032102 150049 Consultado el 3 de febrero de 2021 Okumura Hideo Murakami Midori Kouyama Tsutomu 2005 08 Crystal Structures of Acid Blue and Alkaline Purple Forms of Bacteriorhodopsin Journal of Molecular Biology en ingles 351 3 481 495 doi 10 1016 j jmb 2005 06 026 Consultado el 3 de febrero de 2021 Datos Q242310 Multimedia Bacteriorhodopsin Q242310 Obtenido de https es wikipedia org w index php title Bacteriorodopsina amp oldid 132963541, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,
