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Aminoácido

Un aminoácido (a veces abreviado como AA), es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) en uno de los extremos de la molécula y un grupo carboxilo (-COOH) en el otro extremo.[1]​ Son la base de las proteínas, sin embargo tanto estos como sus derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea.[2]​ Los aminoácidos juegan un papel clave en la gran mayoría de los procesos biológicos.

Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua (deshidratación) y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido, si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción se genera de manera natural dentro de las células, más precisamente en los ribosomas.[3]​En el código genético están codificados los veinte distintos aminoácidos, también llamados residuos, que constituyen los eslabones que conforman péptidos, que cuando forman cadenas polipeptídicas y alcanzan altos pesos moleculares, se denominan proteínas.[4][5]

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales pero solo 20 son los que conforman a las proteínas.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.

Historia

 
Estructura de un aminoácido (serina)

El primer aminoácido fue descubierto a principios del siglo XIX. En 1806, los químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto a partir de un espárrago, que en consecuencia fue nombrado asparagina y se trata del primer aminoácido descubierto. La cistina se descubrió en 1810, aunque su monómero, cisteína, permaneció desconocido hasta 1884. La glicina y leucina se descubrieron en 1820. El último de los 20 aminoácidos comunes que se descubrió fue la treonina en 1935, por William Cumming Rose, quien también determinó los aminoácidos esenciales y estableció los mínimos requerimientos diarios de todos los aminoácidos para un crecimiento óptimo en los seres humanos. Como se indica más arriba, en el año 1986 se descubrió la selenocisteína, y en 2002 la pirrolisina.

Se usa el término amino acidocilico en la lengua inglesa desde 1893. Se supo entonces que las proteínas dan aminoácidos después de una digestión enzimática o de una hidrólisis ácida. En 1902,  Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron que las proteínas son el resultado de la formación de enlaces entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, en una estructura lineal que Fischer denominó "péptido".

Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y una cadena lateral (azul, R):

 
Estructura general de un aminoácido.

“R” representa la “cadena lateral”, específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

 
zwiterión, en disolución.

Dependiendo de las sustancias que actúen en las cadenas laterales, los aminoácidos se comportaran de distintas maneras. De manera general a pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).

Cuando el pH es igual al punto isoeléctrico (PI), el grupo carboxilo es desprotonado formándose el anión carboxilo, en el caso inverso el grupo amino se protona formándose el catión amonio. A esta configuración en disolución acuosa (que es la forma más común de encontrarlos) se le conoce como zwitterión, donde se encuentra en una forma dipolar (neutra con carga dipolar + y -, con una carga global de 0).

La mayoría de los alfa-aminoácidos son aminas primarias, siendo 19 los que comparten esta característica, esto debido a que solo difieren en la cadena lateral. Solo la prolina es una amina secundaria, pues los átomos de N y del carbono alfa se encuentran dentro de un anillo.

Clasificación

Los aminoácidos se pueden clasificar de varias maneras. A continuación se presentan las más comunes: según las propiedades de su cadena lateral, según su método de obtención y según la posición de su grupo amino.

Según las propiedades de su cadena

 

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

Según su capacidad de ser generados endógenamente

Los aminoácidos que son captados como parte de los alimentos y no pueden ser sintetizados por el organismo son denominados esenciales. La carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son: Val, Leu, Thr, Lys, Trp, His*, Ile, Phe, Arg*, Met. Los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo son denominados no esenciales y son: Ala, Pro, Gly, Ser, Cys**, Asn, Gln, Tyr**, Asp, Glu, Sec, Pyl. Estas clasificaciones sobre aminoácidos esenciales varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo de aminoácido. En algunos aminoácidos hay discrepancias sobre su condición de esenciales en algunas especies, según diferentes autores.

Según la ubicación del grupo amino

  • Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la cadena, es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptídicos).
  • Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena, es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.
  • Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4 de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.

Aminoácidos codificados en el genoma

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.

Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. El aminoácido número 21 es la selenocisteína, que aparece tanto en eucariotas como procariotas y arqueas, y el número 22 es la pirrolisina que aparece solo en algunas arqueas.[6][7][8]

Aminoácidos modificados

Modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de más de 100 derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la específica funcionalidad de una proteína.

Son numerosos los ejemplos de modificación postraduccional de aminoácidos. La formación de puentes disulfuro, claves en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas, está catalizada por una disulfuro-isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La metionina inicial de todos los polipéptidos (codificada por el codón de inicio AUG) casi siempre se elimina por proteólisis.[9]

Algunos aminoácidos no proteicos tienen función propia, por ejemplo como neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el ácido gamma-aminobutírico (GABA). Existen muchos aminoácidos no proteicos que juegan papeles distintos en la naturaleza y pueden provenir o no de aminoácidos. Ejemplos de estos aminoácidos no proteínicos son:

Propiedades

  • Ácido-básicas.
Debido a la estructura química de un aminoácido en un medio ácido, el grupo carboxilo no se encuentra disociado completamente, mientras que en disolución básica se encuentra totalmente disociado; el caso inverso ocurre para el grupo amino, que en un pH alto no se encuentra disociado y en un pH bajo sí se encuentra disociado. Es por esto que los aminoácidos tienen tanto propiedades ácidas como básicas, dependiendo del medio donde se encuentren. También se deben tener en cuenta las cadenas laterales, ya que como se mencionó anteriormente, tenemos aminoácidos ácidos, básicos o neutros debido a que las cadenas pueden ser ácidas, básicas o neutras; esta es la razón por la que se les cataloga como sustancias anfóteras.
Como sabemos, los aminoácidos se encuentran regularmente a un pH fisiológico (7,3), donde haciendo uso de la ecuación de Henderson-Hasselbach, junto con el conocimiento del pKa de cada uno, podemos saber las cantidades en las que se puede encontrar un aminoácido, ya sea en sus formas protonadas o en la forma zwitterión; en este caso la cadena lateral tiene un papel muy importante, ya que cadenas que contienen halógenos, aldehídos, NO2 o CN, le confieren propiedades más ácidas, mientras que aquellos con grupos hidroxilos los vuelven más básicos.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
  • Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar solo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.
Se consideran L-aminoácidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehído y D-aminoácidos los derivados del D-gliceraldehído.
  • Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
  • Solubilidad.
No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua, debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral; por ejemplo si esta es ionizable el aminoácido será más soluble.
  • Espectro de absorción.
Como ningún aminoácido absorbe la luz dentro del espectro visible para el ojo humano, si son sometidos a pruebas de absorción UV vemos que aminoácidos que presentan ciclos aromáticos, como tirosina, triptofano y fenilalanina, absorben mejor esta luz. Ello se debe a que muchas proteínas están formadas por restos de tirosina, por lo que los 280 nm nos permiten determinar su composición.
Otra medida para conocer su composición por absorción es a 240 nm donde se sabe que los puentes disulfuro absorben la luz. Todos los demás aminoácidos presentan absorciones menores de 220 nm.
Cuando se analiza un aminoácido bajo la ecuación de Henderson-Hasselbalch encontramos diferentes especies del mismo, como la forma zwiterion y las formas protonadas, contando cada una con una constante de disociación ácida distinta o pKa. Cuando se consideran ambas y se hace un promedio encontramos que el punto intermedio corresponde a un pH específico, ello es debido a que muchos aminoácidos contienen cadenas laterales especiales que les confieren distintas propiedades, lo que ocasiona que se tenga un tercer pKa, que también debe de ser tenido en cuenta cuando se busca el promedio. Este punto ha sido denominado punto isoeléctrico (pl); en él las formas protonadas y desprotonadas se encuentran en cantidades iguales y se vuelven insolubles por la misma razón de asociación entre ellas. En dicho punto la molécula carece de carga neta. El punto isoeléctrico para los aminoácidos monoamino y monocarboxílicos es:
 
En el punto isoeléctrico el aminoácido carece de carga neta; todos los grupos están ionizados pero las cargas se neutralizan entre sí. Por lo tanto, en el punto isoeléctrico no hay movilidad en un campo electroforético. La capacidad de solubilidad y amortiguamiento serán mínimas en ese punto.

Reacciones de los aminoácidos

  • Reacciones debidas al grupo carboxilo.
  1. La descarboxilación: El aminoácido sufre descarboxilación alfa para formar la correspondiente amina. De esta forma algunas aminas importantes son producidas a partir de aminoácidos. Por ejemplo: histamina, tiamina, triptamina, cadavérica, entre otros;
  2. Formación de amidas: El grupo -COOH de los aminoácidos puede combinarse con amoniaco para formar la correspondiente amina. Por ejemplo: asparagina, glutamina, entre otros.
  • Reacciones debidas al grupo amino:
  1. La transaminación: El grupo amino alfa de un aminoácido puede ser transferido a un alfa-cetoácido para formar los correspondientes nuevos aminoácidos y alfa-acetoácidos. Esta es una reacción importante en el organismo para la interconversión de aminoácidos y para la síntesis de aminoácidos no esenciales;
  2. Desanimación oxidativa: El grupo amino alfa es removido del aminoácido para formar el correspondiente catoácido y amoniaco.
  3. Formación de compuestos carbamino: El dióxido de carbono se adiciona al grupo amino alfa de los aminoácidos para formar compuestos carbamino.

Véase también

Referencias

  1. Biología evolutiva en Google libros
  2. Dr en C. MPA MVZ: Carlos Gutiérrez Olvera. «Aminoácidos Y Proteínas». 
  3. Badui Dergal, Química de los Alimentos (2006). «Capítulo 3». En Enrrique Quintanar Duarte, ed. Química de los Alimentos. Biblioteca Escuela Técnica Josefa Capdevila 4-005 96 San Martin Mendoza: Pearson Educación. p. 121. ISBN 978-970-260-670-3. Consultado el 5 de julio de 2019. 
  4. Badui Dergal, Química de los Alimentos (2006). «Capítulo 3». En Errique Quintanar Duarte, ed. Química de los Alimentos. En la biblioteca de la Escuela Técnica Josefa Capdevila 4-005 Balcarce 96 San Martin Mendoza Argentina: Pearson Educación. p. 121. ISBN 978-970-260-670-3. Consultado el 5 de julio de 2019. 
  5. «a. TIPOS DE AMINOÁCIDOS». ialimentoslem1 (en inglés). 9 de diciembre de 2013. Consultado el 19 de abril de 2021. 
  6. , Universidad de Utah (en inglés).
  7. Un nuevo aminoácido natural llamado pirrolisina, Ciencia15.
  8. , Facultad de Agroindustrias de la Universidad Nacional del Nordeste.
  9. Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4

Bibliografía

  • Rodríguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las proteínas.
  • Lehninger, 2000. Principios de bioquímica. Omega, Barcelona.
  • Pato Pino, 2008. Bioquímica II. Alfa, Buenos Aires.
  • Raymond Chang, 2007. Química.

Enlaces externos

  •   Wikimedia Commons alberga una galería multimedia sobre Aminoácido.
  •   Wikcionario tiene definiciones y otra información sobre aminoácido.
  • El Diccionario de la Real Academia Española tiene una definición para aminoácido.
  •   Datos: Q8066
  •   Multimedia: Amino acids

aminoácido, aminoácido, veces, abreviado, como, molécula, orgánica, grupo, amino, extremos, molécula, grupo, carboxilo, cooh, otro, extremo, base, proteínas, embargo, tanto, estos, como, derivados, participan, funciones, celulares, diversas, como, transmisión,. Un aminoacido a veces abreviado como AA es una molecula organica con un grupo amino NH2 en uno de los extremos de la molecula y un grupo carboxilo COOH en el otro extremo 1 Son la base de las proteinas sin embargo tanto estos como sus derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmision nerviosa y la biosintesis de porfirinas purinas pirimidinas y urea 2 Los aminoacidos juegan un papel clave en la gran mayoria de los procesos biologicos Dos aminoacidos se combinan en una reaccion de condensacion entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro liberandose una molecula de agua deshidratacion y formando un enlace amida que se denomina enlace peptidico estos dos residuos de aminoacido forman un dipeptido si se une un tercer aminoacido se forma un tripeptido y asi sucesivamente hasta formar un polipeptido Esta reaccion se genera de manera natural dentro de las celulas mas precisamente en los ribosomas 3 En el codigo genetico estan codificados los veinte distintos aminoacidos tambien llamados residuos que constituyen los eslabones que conforman peptidos que cuando forman cadenas polipeptidicas y alcanzan altos pesos moleculares se denominan proteinas 4 5 Todos los aminoacidos componentes de las proteinas son L alfa aminoacidos Esto significa que el grupo amino esta unido al carbono contiguo al grupo carboxilo carbono alfa o dicho de otro modo que tanto el carboxilo como el amino estan unidos al mismo carbono ademas a este carbono alfa se unen un hidrogeno y una cadena habitualmente denominada cadena lateral o radical R de estructura variable que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoacidos Existen cientos de radicales pero solo 20 son los que conforman a las proteinas La union de varios aminoacidos da lugar a cadenas llamadas peptidos o polipeptidos que se denominan proteinas cuando la cadena polipeptidica supera una cierta longitud entre 50 y 100 residuos aminoacidos dependiendo de los autores o la masa molecular total supera las 5000 uma y especialmente cuando tienen una estructura tridimensional estable definida Indice 1 Historia 2 Estructura general de un aminoacido 3 Clasificacion 3 1 Segun las propiedades de su cadena 3 2 Segun su capacidad de ser generados endogenamente 3 3 Segun la ubicacion del grupo amino 4 Aminoacidos codificados en el genoma 5 Aminoacidos modificados 6 Propiedades 7 Reacciones de los aminoacidos 8 Vease tambien 9 Referencias 10 Bibliografia 11 Enlaces externosHistoria Editar Estructura de un aminoacido serina El primer aminoacido fue descubierto a principios del siglo XIX En 1806 los quimicos franceses Louis Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto a partir de un esparrago que en consecuencia fue nombrado asparagina y se trata del primer aminoacido descubierto La cistina se descubrio en 1810 aunque su monomero cisteina permanecio desconocido hasta 1884 La glicina y leucina se descubrieron en 1820 El ultimo de los 20 aminoacidos comunes que se descubrio fue la treonina en 1935 por William Cumming Rose quien tambien determino los aminoacidos esenciales y establecio los minimos requerimientos diarios de todos los aminoacidos para un crecimiento optimo en los seres humanos Como se indica mas arriba en el ano 1986 se descubrio la selenocisteina y en 2002 la pirrolisina Se usa el termino amino acidocilico en la lengua inglesa desde 1893 Se supo entonces que las proteinas dan aminoacidos despues de una digestion enzimatica o de una hidrolisis acida En 1902 Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron que las proteinas son el resultado de la formacion de enlaces entre el grupo amino de un aminoacido y el grupo carboxilo de otro en una estructura lineal que Fischer denomino peptido Estructura general de un aminoacido EditarLa estructura general de un alfa aminoacido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a un grupo carboxilo rojo en la figura un grupo amino verde un hidrogeno en negro y una cadena lateral azul R Estructura general de un aminoacido R representa la cadena lateral especifica para cada aminoacido Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionizacion dependiendo de los cambios de pH por eso ningun aminoacido en disolucion se encuentra realmente en la forma representada en la figura sino que se encuentra ionizado zwiterion en disolucion Dependiendo de las sustancias que actuen en las cadenas laterales los aminoacidos se comportaran de distintas maneras De manera general a pH bajo acido los aminoacidos se encuentran mayoritariamente en su forma cationica con carga positiva mientras que a pH alto basico se encuentran en su forma anionica con carga negativa Cuando el pH es igual al punto isoelectrico PI el grupo carboxilo es desprotonado formandose el anion carboxilo en el caso inverso el grupo amino se protona formandose el cation amonio A esta configuracion en disolucion acuosa que es la forma mas comun de encontrarlos se le conoce como zwitterion donde se encuentra en una forma dipolar neutra con carga dipolar y con una carga global de 0 La mayoria de los alfa aminoacidos son aminas primarias siendo 19 los que comparten esta caracteristica esto debido a que solo difieren en la cadena lateral Solo la prolina es una amina secundaria pues los atomos de N y del carbono alfa se encuentran dentro de un anillo Clasificacion EditarVease tambien Anexo Aminoacidos Los aminoacidos se pueden clasificar de varias maneras A continuacion se presentan las mas comunes segun las propiedades de su cadena lateral segun su metodo de obtencion y segun la posicion de su grupo amino Segun las propiedades de su cadena Editar Los aminoacidos se clasifican habitualmente segun las propiedades de su cadena lateral Neutros polares polares o hidrofilos serina Ser S treonina Thr T glutamina Gln Q asparagina Asn N tirosina Tyr Y cisteina Cys C y glicina Gly G Neutros no polares apolares o hidrofobos alanina Ala A valina Val V leucina Leu L isoleucina Ile I metionina Met M prolina Pro P fenilalanina Phe F y triptofano Trp W Con carga negativa o acidos acido aspartico Asp D y acido glutamico Glu E Con carga positiva o basicos lisina Lys K arginina Arg R e histidina His H Aromaticos fenilalanina Phe F tirosina Tyr Y y triptofano Trp W Segun su capacidad de ser generados endogenamente Editar Los aminoacidos que son captados como parte de los alimentos y no pueden ser sintetizados por el organismo son denominados esenciales La carencia de estos aminoacidos en la dieta limita el desarrollo del organismo ya que no es posible reponer las celulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos en el caso del crecimiento Para el ser humano los aminoacidos esenciales son Val Leu Thr Lys Trp His Ile Phe Arg Met Los aminoacidos que pueden sintetizarse en el propio organismo son denominados no esenciales y son Ala Pro Gly Ser Cys Asn Gln Tyr Asp Glu Sec Pyl Estas clasificaciones sobre aminoacidos esenciales varian segun la especie Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo de aminoacido En algunos aminoacidos hay discrepancias sobre su condicion de esenciales en algunas especies segun diferentes autores Segun la ubicacion del grupo amino Editar Alfa aminoacidos El grupo amino esta ubicado en el carbono n º 2 de la cadena es decir el primer carbono a continuacion del grupo carboxilo historicamente este carbono se denomina carbono alfa La mayoria de las proteinas estan compuestas por residuos de alfa aminoacidos enlazados mediante enlaces amida enlaces peptidicos Beta aminoacidos El grupo amino esta ubicado en el carbono n º 3 de la cadena es decir en el segundo carbono a continuacion del grupo carboxilo Gamma aminoacidos El grupo amino esta ubicado en el carbono n º 4 de la cadena es decir en el tercer carbono a continuacion del grupo carboxilo Aminoacidos codificados en el genoma EditarLos aminoacidos proteicos canonicos o naturales son aquellos que estan codificados en el genoma para la mayoria de los seres vivos son 20 alanina arginina asparagina aspartato cisteina fenilalanina glicina glutamato glutamina histidina isoleucina leucina lisina metionina prolina serina tirosina treonina triptofano y valina Sin embargo hay excepciones en algunos seres vivos el codigo genetico tiene pequenas modificaciones y puede codificar otros aminoacidos El aminoacido numero 21 es la selenocisteina que aparece tanto en eucariotas como procariotas y arqueas y el numero 22 es la pirrolisina que aparece solo en algunas arqueas 6 7 8 Aminoacidos modificados EditarModificaciones postraduccionales de los 20 aminoacidos codificados geneticamente conducen a la formacion de mas de 100 derivados de los aminoacidos Las modificaciones de los aminoacidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la especifica funcionalidad de una proteina Son numerosos los ejemplos de modificacion postraduccional de aminoacidos La formacion de puentes disulfuro claves en la estabilizacion de la estructura terciaria de las proteinas esta catalizada por una disulfuro isomerasa En las histonas tiene lugar la metilacion de las lisinas En el colageno abunda el aminoacido 4 hidroxiprolina que es el resultado de la hidroxilacion de la prolina La metionina inicial de todos los polipeptidos codificada por el codon de inicio AUG casi siempre se elimina por proteolisis 9 Algunos aminoacidos no proteicos tienen funcion propia por ejemplo como neurotransmisores o vitaminas Por ejemplo la beta alanina o el acido gamma aminobutirico GABA Existen muchos aminoacidos no proteicos que juegan papeles distintos en la naturaleza y pueden provenir o no de aminoacidos Ejemplos de estos aminoacidos no proteinicos son Sarcosina Etilglicina o acido a aminobutirico AABA Acido djencolico Hipoglicinas A y B Mimosina Aliina Canalina Canavanina Ornitina Homometionina Homoserina Homoarginina Homofenilalanina Homocisteina Homoleucina Cistationina Norvalina Norleucina Ciclopentenilglicina Beta alanina Acido gamma aminobutirico Acido ibotenico Acido pipecolico Acido guanidinacetico Taurina Acido trans 2 amino 5 cloro 4 hexenoico Acido trans 2 amino 5 cloro 6 hidroxi 4 hexenoico Acido 2 amino 4 cloro 4 pentenoico Acido diaminopimelico Semialdehido aspartico Semialdehido glutamico Citrulina DOPA Quinurenina Nicotianina Acido 2 azetidincarboxilico b 4 hidroxibenzotiazol 6 il alanina b 2 metil 4 hidroxibenzotiazol 6 il alanina Indospicina Ne indol 3 acetil lisina p hidroximetil fenilalanina 0 etil L homoserina aislada de Corynebacterium ethanolaminophilum 5 Hidroxitriptofano Acido licoperdico aislado de Lycoperdon perlatum Acido lentinico Acido estizolobinico Acido estizolobico Tiroxina AzoxibacilinaPropiedades EditarAcido basicas Debido a la estructura quimica de un aminoacido en un medio acido el grupo carboxilo no se encuentra disociado completamente mientras que en disolucion basica se encuentra totalmente disociado el caso inverso ocurre para el grupo amino que en un pH alto no se encuentra disociado y en un pH bajo si se encuentra disociado Es por esto que los aminoacidos tienen tanto propiedades acidas como basicas dependiendo del medio donde se encuentren Tambien se deben tener en cuenta las cadenas laterales ya que como se menciono anteriormente tenemos aminoacidos acidos basicos o neutros debido a que las cadenas pueden ser acidas basicas o neutras esta es la razon por la que se les cataloga como sustancias anfoteras Como sabemos los aminoacidos se encuentran regularmente a un pH fisiologico 7 3 donde haciendo uso de la ecuacion de Henderson Hasselbach junto con el conocimiento del pKa de cada uno podemos saber las cantidades en las que se puede encontrar un aminoacido ya sea en sus formas protonadas o en la forma zwitterion en este caso la cadena lateral tiene un papel muy importante ya que cadenas que contienen halogenos aldehidos NO2 o CN le confieren propiedades mas acidas mientras que aquellos con grupos hidroxilos los vuelven mas basicos Los aminoacidos y las proteinas se comportan como sustancias tampon opticas Todos los aminoacidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su carbono alfa carbono asimetrico o quiral lo que les confiere actividad optica esto es sus disoluciones desvian el plano de polarizacion cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa Si el desvio del plano de polarizacion es hacia la derecha en sentido horario el compuesto se denomina dextrogiro mientras que si se desvia a la izquierda sentido antihorario se denomina levogiro Un aminoacido puede en principio existir en sus dos formas enantiomericas una dextrogira y otra levogira pero en la naturaleza lo habitual es encontrar solo una de ellas Estructuralmente las dos posibles formas enantiomericas de cada aminoacido se denominan configuracion D o L dependiendo de la orientacion relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa Todos los aminoacidos proteicos son L aminoacidos pero ello no significa que sean levogiros Se consideran L aminoacidos los que estructuralmente derivan de L gliceraldehido y D aminoacidos los derivados del D gliceraldehido Quimicas Las que afectan al grupo carboxilo como la descarboxilacion Las que afectan al grupo amino como la desaminacion Las que afectan al grupo R o cadena lateral Solubilidad No todos los aminoacidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral por ejemplo si esta es ionizable el aminoacido sera mas soluble Espectro de absorcion Como ningun aminoacido absorbe la luz dentro del espectro visible para el ojo humano si son sometidos a pruebas de absorcion UV vemos que aminoacidos que presentan ciclos aromaticos como tirosina triptofano y fenilalanina absorben mejor esta luz Ello se debe a que muchas proteinas estan formadas por restos de tirosina por lo que los 280 nm nos permiten determinar su composicion Otra medida para conocer su composicion por absorcion es a 240 nm donde se sabe que los puentes disulfuro absorben la luz Todos los demas aminoacidos presentan absorciones menores de 220 nm Punto isoelectrico Cuando se analiza un aminoacido bajo la ecuacion de Henderson Hasselbalch encontramos diferentes especies del mismo como la forma zwiterion y las formas protonadas contando cada una con una constante de disociacion acida distinta o pKa Cuando se consideran ambas y se hace un promedio encontramos que el punto intermedio corresponde a un pH especifico ello es debido a que muchos aminoacidos contienen cadenas laterales especiales que les confieren distintas propiedades lo que ocasiona que se tenga un tercer pKa que tambien debe de ser tenido en cuenta cuando se busca el promedio Este punto ha sido denominado punto isoelectrico pl en el las formas protonadas y desprotonadas se encuentran en cantidades iguales y se vuelven insolubles por la misma razon de asociacion entre ellas En dicho punto la molecula carece de carga neta El punto isoelectrico para los aminoacidos monoamino y monocarboxilicos es p I p K a 1 p K a 2 2 displaystyle pI frac pK a 1 pK a 2 2 En el punto isoelectrico el aminoacido carece de carga neta todos los grupos estan ionizados pero las cargas se neutralizan entre si Por lo tanto en el punto isoelectrico no hay movilidad en un campo electroforetico La capacidad de solubilidad y amortiguamiento seran minimas en ese punto Reacciones de los aminoacidos EditarReacciones debidas al grupo carboxilo La descarboxilacion El aminoacido sufre descarboxilacion alfa para formar la correspondiente amina De esta forma algunas aminas importantes son producidas a partir de aminoacidos Por ejemplo histamina tiamina triptamina cadaverica entre otros Formacion de amidas El grupo COOH de los aminoacidos puede combinarse con amoniaco para formar la correspondiente amina Por ejemplo asparagina glutamina entre otros Reacciones debidas al grupo amino La transaminacion El grupo amino alfa de un aminoacido puede ser transferido a un alfa cetoacido para formar los correspondientes nuevos aminoacidos y alfa acetoacidos Esta es una reaccion importante en el organismo para la interconversion de aminoacidos y para la sintesis de aminoacidos no esenciales Desanimacion oxidativa El grupo amino alfa es removido del aminoacido para formar el correspondiente catoacido y amoniaco Formacion de compuestos carbamino El dioxido de carbono se adiciona al grupo amino alfa de los aminoacidos para formar compuestos carbamino Vease tambien EditarNomenclatura de aminoacidos Aminoacido esencial Anexo Aminoacidos Sintesis de aminoacidos Aminoacido aromaticoReferencias Editar Biologia evolutiva en Google libros Dr en C MPA MVZ Carlos Gutierrez Olvera Aminoacidos Y Proteinas Badui Dergal Quimica de los Alimentos 2006 Capitulo 3 En Enrrique Quintanar Duarte ed Quimica de los Alimentos Biblioteca Escuela Tecnica Josefa Capdevila 4 005 96 San Martin Mendoza Pearson Educacion p 121 ISBN 978 970 260 670 3 Consultado el 5 de julio de 2019 Badui Dergal Quimica de los Alimentos 2006 Capitulo 3 En Errique Quintanar Duarte ed Quimica de los Alimentos En la biblioteca de la Escuela Tecnica Josefa Capdevila 4 005 Balcarce 96 San Martin Mendoza Argentina Pearson Educacion p 121 ISBN 978 970 260 670 3 Consultado el 5 de julio de 2019 a TIPOS DE AMINOACIDOS ialimentoslem1 en ingles 9 de diciembre de 2013 Consultado el 19 de abril de 2021 22nd amino acid reflects genetic versatility University of Utah geneticists write Science commentary on discovery Universidad de Utah en ingles Un nuevo aminoacido natural llamado pirrolisina Ciencia15 Sintesis proteica Facultad de Agroindustrias de la Universidad Nacional del Nordeste Devlin T M 2004 Bioquimica 4ª edicion Reverte Barcelona ISBN 84 291 7208 4Bibliografia EditarRodriguez Sotres Rogelio La estructura de las proteinas Lehninger 2000 Principios de bioquimica Omega Barcelona Pato Pino 2008 Bioquimica II Alfa Buenos Aires Raymond Chang 2007 Quimica Enlaces externos Editar Wikimedia Commons alberga una galeria multimedia sobre Aminoacido Wikcionario tiene definiciones y otra informacion sobre aminoacido El Diccionario de la Real Academia Espanola tiene una definicion para aminoacido Estructura de las proteinas Datos Q8066 Multimedia Amino acidsObtenido de https es wikipedia org w index php title Aminoacido amp oldid 138071765, wikipedia, wiki, leyendo, leer, libro, biblioteca,

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