Alanina deshidrogenasa
La enzima Alanina deshidrogenasa EC 1.4.1.1 el 15 de octubre de 2008 en Wayback Machine. cataliza la reacción de deaminación oxidativa de la alanina a piruvato y amoníaco.
| Alanina deshidrogenasa | ||||||
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| Estructuras disponibles | ||||||
| PDB | Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum | |||||
| Identificadores | ||||||
| Identificadores externos | ||||||
| Número EC | 1.4.1.1 | |||||
| Número CAS | 9029-06-5 | |||||
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| Ortólogos | ||||||
| Especies | ||||||
| PubMed (Búsqueda) | ||||||
| PMC (Búsqueda) | ||||||
- L-alanina + H2O + NAD+ piruvato + NH3 + NADH
Esta enzima se ha caracterizado en los organismos Staphylococcus aureus, Bacillus sphaericus, Bacillus stearothermophilus, Bacillus subtilis, Mycobacterium tuberculosis, Oceanobacillus iheyensis, Staphylococcus epidermidis, Staphylococcus haemolyticus y Staphylococcus saprophyticus. La longitud de las secuencias de estas proteínas está en torno a los 375 aminoácidos. Se presenta como homohexámero y tiene como funciones la síntesis de L-alanina como constituyente de la capa de peptidoglicano de la pared celular y la asimilación de L-alanina como fuente de energía a través del ciclo de Krebs durante la esporulación.
La secuencia de la alanina deshidrogenasa de diversas especies de bacterias está relacionada con la subunidad alfa de la NAD(P)+ transhidrogenasa y con la mitad N-terminal de la misma enzima eucariota. Las dos regiones más conservadas corresponden respectivamente al extremo N-terminal de estas proteínas y a la región central rica en glicina que forma parte del sitio de unión del NADH.
Enlaces externos
- NiceZyme el 15 de octubre de 2008 en Wayback Machine. (en inglés).